La pectina liasa es una enzima polisacárida de estructura compleja presente en las paredes celulares de las plantas. Desempeña un papel importante en la degradación de la pectina y tiene diversas aplicaciones biotecnológicas e industriales. Se encuentra en muchos organismos diferentes. [ 1 ]
Número CE
La pectina liasa es una enzima cuyo número EC es (EC4.2.2.10). Se trata de un sistema de clasificación numérica para enzimas basado en las reacciones químicas que catalizan. [ 2 ]
Vía de la pectina
La pectina liasa es un componente presente en las paredes celulares de las plantas. Esta enzima crea productos insaturados al romper los enlaces glucosídicos internos. La pectina liasa es fundamental para diversos procesos biológicos, como la maduración de los frutos y la remodelación de las paredes celulares vegetales. La ruta de reacción de la enzima comprende la unión al sustrato y al sitio activo, la ruptura de los enlaces glucosídicos, la formación de productos insaturados y la liberación del producto. La pectina liasa es crucial para la descomposición de la materia vegetal y se utiliza comúnmente en la industria alimentaria y la biotecnología. [ 3 ]
Organismos y función
Existen numerosos organismos que contienen la enzima pectina liasa, como las plantas (frutas y verduras). Durante la maduración de la fruta, algunas plantas producen pectina liasas internas que permiten la síntesis de pectina en las paredes celulares, como los cítricos, las manzanas y la calabaza. Los residuos de cítricos, manzanas y pomelos, así como sus cáscaras, constituyen la principal materia prima para la producción de pectina, ya que se consideran subproductos de la elaboración de zumos en la industria alimentaria. Además, la pectina protege a las plantas del daño causado por microorganismos patógenos gracias a su rigidez y flexibilidad. En el cultivo de células vegetales, se combina con la enzima celulasa para producir protoplastos mediante la degradación de las paredes celulares. La pectina presenta versatilidad en su comportamiento químico, dependiendo de las condiciones a las que se expone. Puede sufrir hidrólisis de ésteres o ruptura de enlaces glucosídicos para producir ácido galacturónico y alcohol en presencia de ácido, álcali o pectinasa. Cuando la pectina se somete a condiciones específicas, como un pH bajo y una alta concentración de azúcar, tiene la capacidad de formar gel en presencia de azúcar, ácido o iones de calcio. Esta propiedad gelificante de la pectina se utiliza comúnmente en las industrias farmacéutica y alimentaria, donde actúa como espesante, estabilizador y emulsionante en diversas aplicaciones de procesamiento de alimentos. Además, la pectina es esencial en medicina, cosmética y otras industrias, incluyendo la producción de productos relacionados con la salud destinados a la prevención y el tratamiento de afecciones como la diabetes y la obesidad. [ 3 ]
Estructura cristalina
Estructuras cristalinas de la pectina liasa A (PNLA) de dos cepas diferentes de Aspergillus niger, N400 y 4M-147. La PNLA muestra una estructura de lámina β paralela y comparte varias características estructurales con las pectato liasas, como apilamientos de aminoácidos y una escalera de asparagina. La estructura tridimensional se ha utilizado para identificar la estructura de la pectina liasa B (PNLB) de Aspergillus niger con una resolución de 1,7 Å. [ 1 ]

Esta imagen de la estructura cristalina de la pectina liasa representa las características estructurales de ambas pectina liasas (PNLA y PNLB). La letra A indica (PNLA) de la cepa 4M-147. En (A), vemos una vista general de la estructura de la pectina liasa A, representada con flechas para las hebras β y espirales para las hélices. La lámina β paralela 1 (PB1) está coloreada de amarillo, el color verde se refiere a PB2, el color rojo se refiere a PB3 y el color azul indica que la lámina β antiparalela tiene un bucle T3 largo. Pasando a (PNLB), la letra B muestra la cadena principal de la pectina liasa con espirales rosas que muestran hélices y flechas que indican estructuras β. El color amarillo se refiere a la lámina β paralela PB1, el color azul se refiere a PB2 y el color rojo se refiere a PB3. El color naranja indica la estructura β antiparalela en el primer giro T3 y una hebra β corta en el tercer bucle T3. Además, las líneas negras gruesas representan la posición de los enlaces disulfuro. [ 1 ]
Sitio activo
Cada enzima posee un sitio activo, un área específica donde se une un sustrato y se produce una reacción química. En la pectina, esta área contiene restos de aminoácidos que, unidos a ella, catalizan la ruptura de los enlaces glucosídicos, garantizan la especificidad del sustrato y estabilizan el intermediario de la reacción. El sitio activo es fundamental para que la pectina liasa pueda degradar eficazmente la pectina, un polisacárido complejo presente en las paredes celulares de las plantas.
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (1→4)-6- O -metil-α- D- galacturonano liasa . Otros nombres de uso común incluyen:
- endopectina liasa,
- pectina metiltranseliminasa,
- pectina trans-eliminasa,
- pectoliasa,
- PL,
- PMGL,
- PNL y
- transeliminasa de polimetilgalacturónico.
Aplicaciones de la biotecnología
La pectina liasa desempeña un papel crucial en numerosos usos biotecnológicos, incluyendo la industria textil, la fabricación de papel, el pretratamiento de aguas residuales con pectina, la clarificación de jugos y la extracción de aceite. Tiene la capacidad de romper eficientemente la cadena principal de la molécula de pectina mediante β-eliminación para formar pectina-oligosacárido. Como resultado, este método no produce altos niveles de metanol tóxico y este proceso tiene la ventaja de una alta eficiencia, buena selectividad enzimática y pocos subproductos. [ 3 ] [ 1 ]
Además, la presencia de actividad enzimática indeseable en las pectinasas comerciales puede ser perjudicial para el aroma, ya que son responsables de producir sabores volátiles desagradables. Existen numerosos informes sobre la clarificación de zumos de frutas mediante pectina liasas.
La pectinasa alcalina no es apropiada para su uso en la industria alimentaria debido al pH ácido de los zumos de frutas. Sin embargo, tiene una gran demanda en la industria textil. Se utiliza para el enriado de fibras vegetales como el ramio , el cáñamo de la India , el yute , el lino y el cáñamo . El primer informe sobre el enriado del cáñamo de la India (Crotalaria juncea) mediante pectina liasa producida por Aspergillus flavus MTCC 7589 se publicó en 2008, pero este aspecto de las pectina liasas necesita ser investigado exhaustivamente. [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]
Referencias
- 1 2 3 4 5 Yadav, Sangeeta; Yadav, Pramod Kumar; Yadav, Dinesh; Yadav, Kapil Deo Singh (2009-01-01). "Pectina liasa: una revisión" . Process Biochemistry . 44 (1): 1– 10. doi : 10.1016/j.procbio.2008.09.012 . ISSN 1359-5113 .
- ↑ "Evaluación de seguridad de la enzima alimentaria pectina liasa de la cepa FLOSC de Aspergillus luchuensis genéticamente modificada | EFSA" . www.efsa.europa.eu . 3 de mayo de 2022. Consultado el 24 de octubre de 2023 .
- 1 2 3 Zheng, Ling; Xu, Yinxiao; Li, Qian; Zhu, Benwei (2021-08-23). "Pectinolytic liases: a comprehensive review of sources, category, property, structure, and catalytic mechanism of pectate liases and pectin liase" . Bioresources and Bioprocessing . 8 (1): 79. doi : 10.1186/s40643-021-00432-z . ISSN 2197-4365 . PMC 10992409 . PMID 38650254 .
- ↑ Yadav S, Yadav PK, Yadav D, Yadav KD (2008). "Purificación y caracterización de una pectina liasa ácida producida por la cepa MTCC 7591 de Aspergillus ficuum adecuada para la clarificación de zumos de frutas" . Annals of Microbiology . 58 (1): 61– 65. doi : 10.1007/BF03179446 . S2CID 34944691 .
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- ↑ Mantovani CF, Geimba MP, Brandelli A (2005). "Clarificación enzimática de zumos de frutas mediante pectina liasa fúngica". Food Biotechnol . 19 (3): 173– 181. doi : 10.1080/08905430500316284 . S2CID 83712284 .
- ^ Kapoor M, Beg QK, Bhushan B, Singh K, Dadhich KS, Hoondal GS (2001). "Aplicación de poligalacturonasa alcalina termoestable de Bacillus sp. MG-ep-2 en el desgomado de fibras de líber de ramio (Boehemeria nivea) y cáñamo sunn (Crotalaria juncea)". Bioquímica de procesos . 6 : 803–807 . doi : 10.1016/S0032-9592(00)00282-X .
Lecturas adicionales
- Albersheim P, Neukom H, Deuel H (1960). "Uber die Bildung von ungesattigten Abbauprodukten durch ein pekinabbauendes Enzym". Helv. Chim. Acta . 43 (5): 1422–1426 . Bibcode : 1960HChAc..43.1422A . doi : 10.1002/hlca.19600430525 .
- Pickersgill R, Jenkins J (1997). "Dos estructuras cristalinas de la pectina liasa A de Aspergillus revelan un cambio conformacional impulsado por el pH y una divergencia sorprendente en las hendiduras de unión al sustrato de las pectina y pectato liasas" . Structure . 5 (5): 677– 89. doi : 10.1016/S0969-2126(97)00222-0 . PMID 9195887 .
- Kester HC, Visser J (1994). "Purificación y caracterización de la pectina liasa B, una nueva enzima pectinolítica de Aspergillus niger" . FEMS Microbiol. Lett . 120 ( 1–2 ): 63–68 . doi : 10.1111/j.1574-6968.1994.tb07008.x .
- Mutenda KE, Korner R, Christensen TM, Mikkelsen J, Roepstorff P (2002). "Aplicación de la espectrometría de masas para determinar la actividad y especificidad de la pectina liasa A". Carbohydr. Res . 337 (13): 1217–27 . doi : 10.1016/S0008-6215(02)00127-1 . PMID 12110197 .
- CE 4.2.2
- Enzimas de estructura conocida