En enzimología , una peptidilformilasa ( EC 3.5.1.88 ) es una enzima que elimina el grupo formilo del extremo N de las cadenas polipeptídicas nacientes en eubacterias , mitocondrias y cloroplastos . [ 1 ]
Las peptido deformilasas son metaloenzimas monoméricas que unen un cofactor metálico, típicamente Fe(II) o Zn, en un sitio activo. La identidad del cofactor influye en la eficiencia catalítica. [ 2 ]
Existen dos tipos de peptido deformilasas, los tipos I y II, que se diferencian principalmente en la estructura de la superficie externa de la proteína.
El gen humano PDF (gen) posee esta actividad.
Función
La peptidilformilasa elimina el grupo formilo del extremo N-terminal de los polipéptidos nacientes durante su síntesis por el ribosoma . La función de la peptidilformilasa se puede describir mediante la siguiente ecuación, donde el péptido formil-L-metionilo y el agua reaccionan formando formato y péptido metionilo:
- H₂O + péptido formil-L- metionilopéptido metionílico + formato

Esta reacción tiene lugar en la superficie del ribosoma, donde la hélice alfa C-terminal de la peptidil deformilasa interactúa con una hendidura entre las proteínas ribosómicas uL22 y bL32, y el ARNr. [ 3 ]
Por su función, esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , aquellas que actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno distintos de los enlaces peptídicos, específicamente en amidas lineales. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es formil-L-metionil péptido amidohidrolasa .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se habían resuelto 34 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB PDB : 1IX1 ,PDB : 1LM4 ,PDB : 1LM6 ,PDB : 1LME ,PDB : 1LQW ,PDB : 1LQY ,PDB : 1LRU ,PDB : 1LRY ,PDB : 1N5N ,PDB : 1Q1Y ,PDB : 1S17 ,PDB : 1SV2 ,PDB : 1SZZ ,PDB : 1V3Y ,PDB : 1VEV ,PDB : 1VEY ,PDB : 1VEZ ,PDB : 1WS0 ,PDB : 1WS1 ,PDB : 1XEM ,PDB : 1XEN ,PDB : 1XEO ,PDB : 1Y6H ,PDB : 1ZXZ ,PDB : 1ZY0 ,PDB : 1ZY1 ,PDB : 2AI7 ,PDB : 2AI8 ,PDB : 2AI9 ,PDB : 2AIA ,PDB : 2AIE ,PDB : 2EW5 ,PDB : 2EW6 yPDB : 2EW7 .
Véase también
Referencias
- ↑ Escobar-Alvarez S, Goldgur Y, Yang G, Ouerfelli O, Li Y, Scheinberg DA (abril de 2009). " Estructura y actividad de la deformilasa de péptidos mitocondrial humana, una nueva diana para el cáncer" . Journal of Molecular Biology . 387 (5): 1211– 1228. doi : 10.1016/j.jmb.2009.02.032 . PMC 2782631. PMID 19236878 .
- ↑ Becker A, Schlichting I, Kabsch W, Schultz S, Wagner AF (mayo de 1998). "Estructura de la peptidilformilasa e identificación del sitio de unión del sustrato" . The Journal of Biological Chemistry . 273 (19): 11413– 11416. doi : 10.1074/jbc.273.19.11413 . PMID 9565550 .
- ↑ McGrath H, Černeková M, Kolář MH (diciembre de 2022). "La unión de la deformilasa del péptido a la superficie del ribosoma modula el interior del túnel de salida" . Biophysical Journal . 121 (23): 4443– 4451. Bibcode : 2022BpJ...121.4443M . doi : 10.1016/j.bpj.2022.11.004 . PMC 9748369. PMID 36335428 .
Lecturas adicionales
- Adams JM (mayo de 1968). "Sobre la liberación del grupo formilo de la proteína naciente". Journal of Molecular Biology . 33 (3): 571– 589. doi : 10.1016/0022-2836(68)90307-0 . PMID 4973445 .
- Mazel D, Pochet S, Marlière P (febrero de 1994). "Caracterización genética de la polipéptido deformilasa, una enzima distintiva de la traducción eubacteriana" . The EMBO Journal . 13 (4): 914– 923. doi : 10.1002/j.1460-2075.1994.tb06335.x . PMC 394892. PMID 8112305 .
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- CE 3.5.1
- Enzimas de estructura conocida
- Esbozos EC 3.5