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Fototransducción visual

La fototransducción visual es el proceso de transducción sensorial del sistema visual mediante el cual la luz es detectada por las células fotorreceptoras ( bastones y conos ) e...

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La fototransducción visual es el proceso de transducción sensorial del sistema visual mediante el cual la luz es detectada por las células fotorreceptoras ( bastones y conos ) en la retina de los vertebrados . Un fotón es absorbido por un cromóforo retiniano (cada uno unido a una opsina ), lo que inicia una cascada de señales a través de varias células intermedias y, posteriormente, a través de las células ganglionares de la retina (CGR) que componen el nervio óptico.

Descripción general

La luz entra en el ojo, pasa a través de los medios ópticos, luego las capas neuronales internas de la retina antes de llegar finalmente a las células fotorreceptoras en la capa externa de la retina. La luz puede ser absorbida por un cromóforo unido a una opsina , que fotoisomeriza el cromóforo, iniciando tanto el ciclo visual , que "reinicia" el cromóforo, como la cascada de fototransducción, que transmite la señal visual al cerebro. La cascada comienza con la polarización gradual (una señal analógica ) de la célula fotorreceptora excitada, a medida que su potencial de membrana aumenta desde un potencial de reposo de −70  mV, proporcional a la intensidad de la luz. En reposo, las células fotorreceptoras liberan continuamente glutamato en el terminal sináptico para mantener el potencial. [ 1 ] La tasa de liberación del neurotransmisor disminuye ( hiperpolarización ) a medida que aumenta la intensidad de la luz. Cada terminal sináptica hace hasta 500 contactos con células horizontales y células bipolares . [ 1 ] Estas células intermedias (junto con las células amacrinas ) realizan comparaciones de señales de fotorreceptores dentro de un campo receptivo , pero sus funciones precisas no se comprenden bien. La señal permanece como una polarización gradual en todas las células hasta que llega a las RGC , donde se convierte en un potencial de acción y se transmite al cerebro. [ 1 ]

Fotorreceptores

Las células fotorreceptoras implicadas en la visión de los vertebrados son los bastones , los conos y las células ganglionares fotosensibles (ipRGC). Estas células contienen un cromóforo ( 11- cis -retinal , el aldehído de la vitamina A1 y la porción que absorbe la luz) unido a la opsina , una proteína de la membrana celular . Los bastones son responsables de la visión en condiciones de baja intensidad lumínica y de la detección de contraste. Dado que todos presentan la misma respuesta en todas las frecuencias, no se puede deducir información cromática únicamente a partir de los bastones, como ocurre, por ejemplo, en condiciones de poca luz. Los conos, en cambio, son de diferentes tipos con distinta respuesta en frecuencia, de modo que el color se puede percibir comparando las señales de los diferentes tipos de conos. Cada tipo de cono responde mejor a ciertas longitudes de onda , o colores, de luz, porque cada tipo posee una opsina ligeramente diferente. Los tres tipos de conos son los conos L, los conos M y los conos S, que responden de forma óptima a longitudes de onda largas (color rojizo), longitudes de onda medias (color verdoso) y longitudes de onda cortas (color azulado), respectivamente. Los humanos tienen visión fotópica tricromática , que consiste en tres canales de procesos oponentes que permiten la visión del color . [ 2 ] Los fotorreceptores de bastón son el tipo de célula más común en la retina y se desarrollan bastante tarde. La mayoría de las células se vuelven postmitóticas antes del nacimiento, pero la diferenciación ocurre después del nacimiento. En la primera semana después del nacimiento, las células maduran y el ojo se vuelve completamente funcional en el momento de la apertura. El pigmento visual rodopsina (rho) es el primer signo conocido de diferenciación en los bastones. [ 3 ]

Proceso de transducción

Para comprender el comportamiento del fotorreceptor ante las intensidades de luz, es necesario comprender el papel de las diferentes corrientes.

Existe una corriente de potasio saliente continua a través de canales selectivos de K + no regulados . Esta corriente saliente tiende a hiperpolarizar el fotorreceptor a alrededor de −70  mV (el potencial de equilibrio para K + ).

También existe una corriente de sodio entrante transportada por canales de sodio regulados por cGMP . Esta " corriente oscura " despolariza la célula hasta aproximadamente -40 mV. Esta despolarización es significativamente mayor que la de la mayoría de las demás neuronas. 

Una alta densidad de bombas de Na + -K + permite al fotorreceptor mantener una concentración intracelular constante de Na + y K + .

Cuando aumenta la intensidad de la luz, el potencial de la membrana disminuye (hiperpolarización). Esto se debe a que, al aumentar la intensidad, se reduce la liberación del neurotransmisor estimulante glutamato por parte de los fotorreceptores. Cuando disminuye la intensidad de la luz, es decir, en la oscuridad, aumenta la liberación de glutamato por los fotorreceptores. Esto incrementa el potencial de membrana y produce la despolarización de la membrana. [ 1 ]

En la oscuridad

Las células fotorreceptoras son células inusuales, ya que se despolarizan en respuesta a la ausencia de estímulos o en condiciones escotópicas (oscuridad). En condiciones fotópicas (luz), los fotorreceptores se hiperpolarizan hasta un potencial de −60  mV.

En la oscuridad, los niveles de cGMP son altos y mantienen abiertos los canales de sodio regulados por cGMP, permitiendo una corriente de entrada constante, denominada corriente oscura. Esta corriente oscura mantiene la célula despolarizada a unos -40  mV, lo que provoca la liberación de glutamato , que inhibe la excitación de las neuronas.

La despolarización de la membrana celular en condiciones escotópicas abre los canales de calcio dependientes de voltaje. Un aumento en la concentración intracelular de Ca²⁺ provoca que las vesículas que contienen glutamato, un neurotransmisor , se fusionen con la membrana celular, liberando así glutamato en la hendidura sináptica , un espacio entre el extremo de una célula y el inicio de otra neurona . El glutamato, aunque generalmente excitatorio, funciona aquí como un neurotransmisor inhibidor.

En la vía de los conos, el glutamato:

  • Hiperpolariza las células bipolares de centro activo . El glutamato que se libera de los fotorreceptores en la oscuridad se une a los receptores metabotrópicos de glutamato ( mGluR6 ), lo que, a través de un mecanismo de acoplamiento a la proteína G, provoca el cierre de los canales catiónicos no específicos en las células, hiperpolarizando así la célula bipolar.
  • Despolariza las células bipolares descentradas. La unión del glutamato a los receptores ionotrópicos de glutamato produce una corriente catiónica de entrada que despolariza la célula bipolar.

A la luz

En resumen: La luz cierra los canales de sodio regulados por cGMP, reduciendo la entrada de iones Na + y Ca2 + . Al detener la entrada de iones Na +, se desactiva la corriente oscura. La reducción de esta corriente oscura provoca la hiperpolarización del fotorreceptor , lo que disminuye la liberación de glutamato y, por lo tanto, reduce la inhibición de los nervios retinianos, lo que conduce a la excitación de estos nervios. Esta reducción de la entrada de Ca2 + durante la fototransducción permite la desactivación y la recuperación de la fototransducción, como se explica más adelante en la sección «  Desactivación de la cascada de fototransducción» .

Representación de los pasos moleculares en la fotoactivación (modificado de Leskov et al., 2000 [ 4 ] ). Se muestra una membrana de disco del segmento externo del bastón; la región representada por encima de la membrana está en el lumen del disco, la región por debajo es el citosol. Paso 1 : El fotón incidente (hν) es absorbido y activa una rodopsina (de manera similar fotopsina ) por cambio conformacional en la membrana del disco a R*. Paso 2 : A continuación, R* hace contactos repetidos con moléculas de transducina, catalizando su activación a G* por la liberación de GDP unido a cambio de GTP citoplasmático, que expulsa sus subunidades β y γ. Paso 3 : G* se une a las subunidades γ inhibidoras de la fosfodiesterasa (PDE), activando sus subunidades α y β. Paso 4 : La PDE activada hidroliza cGMP. Paso 5 : La guanilil ciclasa (GC) sintetiza cGMP, el segundo mensajero en la cascada de fototransducción. Los niveles reducidos de cGMP citosólico provocan el cierre de los canales regulados por nucleótidos cíclicos, impidiendo una mayor entrada de Na + y Ca2 + .
  1. Un  fotón interactúa con una molécula de retinal en un complejo de opsina en una célula fotorreceptora . El retinal sufre una isomerización , pasando de la configuración 11- cis -retinal a la configuración todo- trans -retinal.
  2. Por lo tanto, la opsina sufre un cambio conformacional a metarrodopsina II.
  3. La metarrodopsina II activa una proteína G conocida como transducina . Esto provoca que la transducina se disocie del GDP al que está unida y se una al GTP ; luego, la subunidad alfa de la transducina se disocia de las subunidades beta y gamma, mientras que el GTP permanece unido a la subunidad alfa.
  4. El complejo de la subunidad alfa-GTP activa la fosfodiesterasa , también conocida como PDE6. Se une a una de las dos subunidades reguladoras de la PDE (que a su vez es un tetrámero) y estimula su actividad.
  5. La PDE hidroliza el cGMP , formando GMP . Esto disminuye la concentración intracelular de cGMP y, por lo tanto, los canales de sodio se cierran. [ 5 ]
  6. El cierre de los canales de sodio provoca la hiperpolarización de la célula debido a la continua salida de iones de potasio.
  7. La hiperpolarización de la célula provoca el cierre de los canales de calcio dependientes de voltaje.
  8. A medida que disminuye el nivel de calcio en la célula fotorreceptora, también disminuye la cantidad de glutamato, el neurotransmisor que libera la célula. Esto se debe a que el calcio es necesario para que las vesículas que contienen glutamato se fusionen con la membrana celular y liberen su contenido (véase proteínas SNARE ).
  9. Una disminución en la cantidad de glutamato liberado por los fotorreceptores provoca la despolarización de las células bipolares de centro activo (células bipolares On de bastones y conos) y la hiperpolarización de las células bipolares de centro inactivo de los conos.

Desactivación de la cascada de fototransducción

En presencia de luz, los bajos niveles de cGMP cierran los canales de Na + y Ca2 + , reduciendo así el Na + y el Ca2 + intracelulares . Durante la recuperación ( adaptación a la oscuridad ), los bajos niveles de Ca2 + inducen la recuperación (terminación de la cascada de fototransducción), como sigue:

  1. La baja concentración intracelular de Ca²⁺ provoca la disociación del Ca²⁺ de la proteína activadora de la guanilato ciclasa (GCAP). La GCAP liberada restablece los niveles reducidos de cGMP, lo que reactiva los canales catiónicos regulados por cGMP (restableciendo la corriente oscura).
  2. La baja concentración intracelular de Ca²⁺ provoca la disociación del Ca²⁺ de la proteína activadora de GTPasa (GAP), también conocida como regulador de la señalización de la proteína G. La GAP liberada desactiva la transducina, interrumpiendo la cascada de fototransducción (restableciendo la corriente oscura).
  3. La baja concentración intracelular de Ca²⁺ provoca la disociación de la Ca-recoverina-RK intracelular en Ca²⁺ , recoverina y rodopsina quinasa (RK). La RK liberada fosforila la metarrodopsina II, reduciendo su afinidad de unión a la transducina. La arrestina desactiva por completo la metarrodopsina II fosforilada, interrumpiendo la cascada de fototransducción (restaurando la corriente oscura).
  4. Los bajos niveles intracelulares de Ca 2+ hacen que el complejo Ca 2+ / calmodulina dentro de los canales catiónicos activados por cGMP sea más sensible a los bajos niveles de cGMP (manteniendo así el canal catiónico activado por cGMP abierto incluso a bajos niveles de cGMP, restaurando la corriente oscura) [ 6 ].

Con más detalle:

La proteína aceleradora de GTPasa (GAP) de los RGS (reguladores de la señalización de la proteína G) interactúa con la subunidad alfa de la transducina y provoca la hidrólisis de su GTP unido a GDP, deteniendo así la acción de la fosfodiesterasa e impidiendo la transformación de cGMP a GMP. Se descubrió que este paso de desactivación de la cascada de fototransducción (la desactivación del transductor de proteína G) era el paso limitante de la velocidad en la desactivación de dicha cascada. [ 7 ]

En otras palabras: la proteína activadora de la guanilato ciclasa (GCAP) es una proteína que se une al calcio, y a medida que disminuyen los niveles de calcio en la célula, la GCAP se disocia de los iones de calcio a los que está unida e interactúa con la guanilato ciclasa, activándola. La guanilato ciclasa transforma entonces el GTP en cGMP, reponiendo los niveles de cGMP de la célula y, por lo tanto, reabriendo los canales de sodio que se cerraron durante la fototransducción.

Finalmente, la metarrodopsina II se desactiva. La recoverina, otra proteína fijadora de calcio, normalmente se une a la rodopsina quinasa cuando hay calcio presente. Cuando los niveles de calcio disminuyen durante la fototransducción, el calcio se disocia de la recoverina, y la rodopsina quinasa se libera y fosforila la metarrodopsina II , lo que disminuye su afinidad por la transducina. Finalmente, la arrestina, otra proteína, se une a la metarrodopsina II fosforilada, desactivándola por completo. De esta forma, la fototransducción se desactiva y se restablecen la corriente oscura y la liberación de glutamato. Se cree que esta vía, donde la metarrodopsina II se fosforila y se une a la arrestina, desactivándose así, es la responsable del componente S2 de la adaptación a la oscuridad. El componente S2 representa una sección lineal de la función de adaptación a la oscuridad presente al inicio de la adaptación para todas las intensidades de blanqueamiento.

Ciclo visual

La absorción de luz produce un cambio isomérico en la molécula de retinal.

El ciclo visual se produce a través de receptores acoplados a proteínas G llamados proteínas retinilideno , que constan de una opsina visual y un cromóforo , el 11- cis -retinal . El 11- cis -retinal se une covalentemente al receptor de opsina mediante una base de Schiff . Al absorber un fotón , el 11- cis -retinal sufre fotoisomerización a todo- trans- retinal , lo que cambia la conformación del receptor GPCR de opsina, dando lugar a cascadas de transducción de señales que provocan el cierre del canal catiónico regulado por GMP cíclico y la hiperpolarización de la célula fotorreceptora. Tras la fotoisomerización, el todo- trans - retinal se libera de la proteína opsina y se reduce a todo- trans - retinol , que viaja al epitelio pigmentario de la retina para ser "recargado". Primero es esterificado por la lecitina retinol aciltransferasa (LRAT) y luego convertido a 11- cis -retinol por la isomerohidrolasa RPE65 . Se ha demostrado la actividad isomerasa de RPE65; no está claro si también actúa como hidrolasa. [ 8 ] Finalmente, se oxida a 11- cis -retinal antes de viajar de regreso al segmento externo de la célula fotorreceptora donde se conjuga nuevamente con una opsina para formar un nuevo pigmento visual funcional ( proteína retinilideno ), a saber, fotopsina o rodopsina .

En los invertebrados

La fototransducción visual en invertebrados como la mosca de la fruta difiere de la de los vertebrados, descrita hasta ahora. La base principal de la fototransducción en invertebrados es el ciclo PI(4,5)P₂ . En este ciclo, la luz induce un cambio conformacional en la rodopsina , convirtiéndola en metarodopsina. Esto facilita la disociación del complejo de proteína G. La subunidad alfa de este complejo activa la enzima PLC (PLC-beta), que hidroliza el PIP₂ en DAG . Esta hidrólisis provoca la apertura de los canales TRP y la entrada de calcio.

Las células fotorreceptoras de los invertebrados difieren morfológica y fisiológicamente de sus homólogas de los vertebrados. La estimulación visual en los vertebrados provoca una hiperpolarización (debilitamiento) del potencial de membrana del fotorreceptor, mientras que los invertebrados experimentan una despolarización con la intensidad de la luz. Los eventos de un solo fotón producidos en condiciones idénticas en los invertebrados difieren de los de los vertebrados en duración y magnitud. Asimismo, los eventos multifotónicos son más largos que las respuestas de un solo fotón en los invertebrados. Sin embargo, en los vertebrados, la respuesta multifotónica es similar a la respuesta de un solo fotón. Ambos filos presentan adaptación a la luz, y los eventos de un solo fotón son más pequeños y rápidos. El calcio desempeña un papel importante en esta adaptación. La adaptación a la luz en los vertebrados se atribuye principalmente a la retroalimentación del calcio, pero en los invertebrados el AMP cíclico es otro factor que controla la adaptación a la oscuridad. [ 9 ]

Opsinas y sensibilidad espectral

Disposición de las células fotorreceptoras en un omatidio pálido y amarillo de Drosophila melanogaster : La fila superior muestra dos de las seis células fotorreceptoras externas (R1-R6) y las células internas R7 y R8. La fila inferior muestra las diferentes opsinas (Rh1, Rh3, Rh4, Rh5 y Rh6) que expresan las células. Figura de Sharkey et al. (2020). [ 10 ]
Expresión de la opsina Rh1 en las células fotorreceptoras R1-R6

El genoma de Drosophila codifica siete opsinas, [ 11 ] cinco de las cuales se expresan en los omatidios del ojo. Las células fotorreceptoras R1-R6 expresan la opsina Rh1, [ 12 ] que absorbe máximamente la luz azul (alrededor de 480  nm), [ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] sin embargo, las células R1-R6 cubren un rango más amplio del espectro del que permitiría una opsina debido a un pigmento sensibilizador [ 16 ] [ 17 ] que agrega dos máximos de sensibilidad en el rango UV (355 y 370  nm). [ 15 ] Las células R7 vienen en dos tipos con rabdómeros amarillos y pálidos (R7y y R7p). [ 18 ] [ 19 ] Las células pálidas R7p expresan la opsina Rh3, [ 20 ] [ 21 ] que absorbe máximamente la luz UV (345  nm). [ 22 ] Las células R7p están estrictamente emparejadas con las células R8p que expresan Rh5, [ 21 ] que absorbe al máximo la luz violeta (437  nm). [ 15 ] Las otras, las células amarillas R7y expresan un pigmento de filtrado que absorbe el azul [ 18 ] y la opsina Rh4, [ 23 ] que absorbe al máximo la luz UV (375  nm). [ 22 ] Las células R7y están estrictamente emparejadas con las células R8y que expresan Rh6, [ 24 ] que absorbe al máximo la luz azul-verde (508  nm). [ 15 ] En un subconjunto de omatidios, tanto las células R7 como las R8 expresan la opsina Rh3. [ 21 ]

Sin embargo, estos máximos de absorción de las opsinas se midieron en moscas de ojos blancos sin pigmentos de protección (Rh3-Rh6), [ 22 ] [ 15 ] o directamente de la opsina aislada (Rh1). [ 13 ] Estos pigmentos reducen la luz que llega a las opsinas dependiendo de la longitud de onda. Por lo tanto, en moscas completamente pigmentadas, los máximos de absorción efectivos de las opsinas difieren y, por consiguiente, también la sensibilidad de sus células fotorreceptoras. Con pigmento de protección, la opsina Rh3 se desplaza hacia longitudes de onda cortas de 345  nm [ a ] ​​a 330  nm y la Rh4 de 375  nm a 355  nm. La presencia o ausencia de pigmento de protección no supone una diferencia práctica para la opsina Rh5 (435  nm y 437  nm), mientras que la opsina R6 se desplaza hacia longitudes de onda largas en 92  nm de 508  nm a 600  nm. [ 10 ]

Además de las opsinas del ojo, Drosophila posee dos opsinas más: Los ocelos expresan la opsina Rh2, [ 25 ] [ 26 ] que absorbe al máximo la luz violeta (~420  nm). [ 26 ] Y la opsina Rh7, que absorbe al máximo la luz UV (350  nm) con una cola de longitud de onda inusualmente larga de hasta 500  nm. La cola larga desaparece si una lisina en la posición 90 se reemplaza por ácido glutámico . Este mutante absorbe entonces al máximo la luz violeta (450  nm). [ 27 ] La opsina Rh7 sincroniza con el criptocromo el ritmo circadiano de Drosophila con el ciclo día-noche en las neuronas marcapasos centrales . [ 28 ]

Cada opsina de Drosophila se une al cromóforo carotenoide 11-cis-3-hidroxiretinal a través de una lisina. [ 29 ] [ 30 ] Esta lisina se conserva en casi todas las opsinas; solo unas pocas la han perdido durante la evolución . [ 31 ] Las opsinas que carecen de ella no son sensibles a la luz. [ 32 ] [ 33 ] [ 34 ] En particular, las opsinas Rh1, Rh4 y Rh7 de Drosophila funcionan no solo como fotorreceptores , sino también como quimiorreceptores del ácido aristolóquico . Estas opsinas aún poseen la lisina, al igual que otras opsinas. Sin embargo, si se reemplaza por una arginina en Rh1, esta pierde la sensibilidad a la luz, pero aún responde al ácido aristolóquico. Por lo tanto, la lisina no es necesaria para que Rh1 funcione como quimiorreceptor. [ 33 ]

Fototransducción

Al igual que en la visión de los vertebrados , la transducción visual en los invertebrados se produce a través de una vía acoplada a la proteína G. Sin embargo, en los vertebrados , la proteína G es la transducina , mientras que en los invertebrados es la Gq (dgq en Drosophila ). Cuando la rodopsina (Rh) absorbe un fotón de luz, su cromóforo, el 11-cis-3-hidroxiretinal, se isomeriza a todo-trans-3-hidroxiretinal. La Rh experimenta un cambio conformacional a su forma activa, la metarrodopsina. La metarrodopsina activa la Gq, que a su vez activa una fosfolipasa Cβ (PLCβ) conocida como NorpA. [ 35 ]

La PLCβ hidroliza el fosfatidilinositol (4,5)-bisfosfato (PIP₂ ) , un fosfolípido presente en la membrana celular , en inositol trifosfato soluble (IP₃ ) y diacilglicerol (DAG), que permanece en la membrana celular. El agotamiento de DAG, un derivado del DAG o PIP₂ provoca la apertura de un canal iónico selectivo de calcio conocido como potencial de receptor transitorio (TRP), y el calcio y el sodio fluyen hacia el interior de la célula. [ 36 ] Se cree que el IP₃ se une a los receptores de IP₃ en las cisternas subrabdoméricas, una extensión del retículo endoplasmático , y provoca la liberación de calcio, pero este proceso no parece ser esencial para la visión normal. [ 35 ]

El calcio se une a proteínas como la calmodulina (CaM) y una proteína quinasa C (PKC) específica del ojo conocida como InaC. Estas proteínas interactúan con otras proteínas y se ha demostrado que son necesarias para la desactivación de la respuesta a la luz. Además, unas proteínas llamadas arrestinas se unen a la metarrodopsina e impiden que active más Gq. Un intercambiador de sodio-calcio conocido como CalX bombea el calcio fuera de la célula. Utiliza el gradiente de sodio interno para exportar calcio con una estequiometría de 3 Na + / 1 Ca ++ . [ 37 ]

TRP, InaC y PLC forman un complejo de señalización mediante la unión a una proteína andamiaje llamada InaD. InaD contiene cinco dominios de unión denominados dominios PDZ , que se unen específicamente a los extremos C-terminales de las proteínas diana. La alteración del complejo por mutaciones en los dominios PDZ o en las proteínas diana reduce la eficacia de la señalización. Por ejemplo, la interrupción de la interacción entre InaC, la proteína quinasa C e InaD produce un retraso en la inactivación de la respuesta a la luz .

A diferencia de la metarrodopsina de los vertebrados, la metarrodopsina de los invertebrados puede reconvertirse en rodopsina absorbiendo un fotón de luz naranja (580  nm).

Notas

  1. ↑ Sharkey et al. [ 10 ] indican que el máximo de absorción de Rh3 es de 334 nm en la sección de resultados. Sin embargo, en la introducción y en la sección de materiales y métodos lo indican como 345 nm. Para ambos valores, citan a Feiler et al., quienes reportaron únicamente 345 nm. [ 22 ] Por lo tanto, esto parece ser un error y probablemente también se referían a 345 nm.

Referencias

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