Articulo de referencia

Fitaspasa

La fitaspasa pertenece a la familia de proteasas vegetales tipo subtilisina y se distingue comúnmente de los demás miembros por su inusual y extremadamente alta especificidad ha...

La fitaspasa pertenece a la familia de proteasas vegetales tipo subtilisina y se distingue comúnmente de los demás miembros por su inusual y extremadamente alta especificidad hacia sus sustratos , similar a la de las caspasas animales . Al igual que las caspasas animales, la fitaspasa es una proteasa que promueve la muerte celular . [ 1 ]

Nombre

El nombre fitaspasa proviene de fito- ( griego, que significa planta) y -aspasa ( proteasa dirigida por aspartato ), de forma similar a las caspasas .

Especificidad del sustrato

La fitaspasa muestra una estricta especificidad de sustrato , similar a la de la caspasa-3 animal . [ 2 ] Reconoce un motivo tetrapéptido dentro de una proteína diana e introduce una ruptura del enlace peptídico después de un residuo de aspartato , lo cual es crucial para la hidrólisis . Se han formulado especulaciones teóricas, basadas en predicciones de un modelo 3D , que señalan a la histidina 331 de la cadena peptídica de la fitaspasa , la cual podría interactuar con el Asp en el péptido diana y, por lo tanto, guiar el reconocimiento. [ 3 ]

Estructura

La fitaspasa presenta una estructura común a las proteasas tipo subtilisina . [ 4 ] Su extremo N incluye un prodominio, que comúnmente inhibe las proteasas tipo subtilisina [ 5 ] y sufre una escisión autocatalítica durante la maduración, [ 6 ] seguido de un dominio de proteasa, que incluye y mantiene el orden común de la secuencia de los tres residuos de aminoácidos catalíticos canónicos, [ 7 ] y un dominio C-terminal prolongado.

localización celular

El extremo N-terminal de la molécula de fitaspasa comienza con un péptido señal , que se escinde durante la translocación de la proteína al retículo endoplasmático . Supuestamente, la fitaspasa se secreta a través del aparato de Golgi cis/trans hacia el compartimento intercelular. [ 1 ]

Participación en la muerte celular programada

A diferencia de las caspasas animales, que existen en el citoplasma en forma de precursores presintetizados, [ 8 ] la activación de la fitaspasa ocurre durante su maduración. Sin embargo, para cuando la molécula de fitaspasa se activa, se separa físicamente de sus supuestos objetivos intracelulares por la membrana celular debido al proceso de secreción . Tras los desencadenantes de la muerte celular programada , la fitaspasa «reingresa» a la célula y actúa en la fracción soluble en agua, donde, presumiblemente, funciona para degradar componentes esenciales para la homeostasis celular . [ 1 ]

Referencias

  1. 1 2 3 Chichkova, Nina V.; Shaw, Jane; Galiullina, Raisa A.; Drury, Georgina E.; Tuzhikov, Alexander I.; Kim, Sang Hyon; Kalkum, Markus; Hong, Teresa B.; Gorshkova, Elena N. (2010-03-17). "Fitaspasa, una proteasa vegetal promotora de la muerte celular relocalizable con especificidad de caspasa" . The EMBO Journal . 29 (6): 1149– 1161. doi : 10.1038/emboj.2010.1 . ISSN 1460-2075 . PMC 2845272. PMID 20111004 .   
  2. Porter, AG; Jänicke, RU (1999-02-01). "Funciones emergentes de la caspasa-3 en la apoptosis" . Cell Death and Differentiation . 6 (2): 99– 104. doi : 10.1038/sj.cdd.4400476 . ISSN 1350-9047 . PMID 10200555 .  
  3. Vartapetian, AB; Tuzhikov, AI; Chichkova, NV; Taliansky, M.; Wolpert, TJ (2011-08-01). "Una alternativa vegetal a las caspasas animales: proteasas similares a la subtilisina" . Cell Death and Differentiation . 18 (8): 1289– 1297. doi : 10.1038/cdd.2011.49 . ISSN 1476-5403 . PMC 3172098. PMID 21546909 .   
  4. Chichkova, Nina V.; Tuzhikov, Alexander I.; Taliansky, Michael; Vartapetian, Andrey B. (2012-05-01). "Fitaspasas vegetales y caspasas animales: proteasas de muerte estructuralmente no relacionadas con un papel y especificidad comunes" . Physiologia Plantarum . 145 (1): 77– 84. Bibcode : 2012PPlan.145...77C . doi : 10.1111/j.1399-3054.2011.01560.x . ISSN 1399-3054 . PMID 22182311 .  
  5. Wanyiri, Jane W.; Techasintana, Patsharaporn; O'Connor, Roberta M.; Blackman, Michael J.; Kim, Kami; Ward, Honorine D. (2009-04-01). "Función de CpSUB1, una proteasa similar a la subtilisina, en la infección por Cryptosporidium parvum in vitro" . Eukaryotic Cell . 8 (4): 470– 477. doi : 10.1128/EC.00306-08 . ISSN 1535-9786 . PMC 2669210. PMID 19168760 .   
  6. Ruan, B.; Hoskins, J.; Wang, L.; Bryan, PN (1998-11-01). "Estabilización del prodominio BPN' de la subtilisina mediante selección por visualización de fagos: ¿cuán restrictivo es el código de aminoácidos para la máxima estabilidad de la proteína?" . Protein Science . 7 (11): 2345– 2353. doi : 10.1002/pro.5560071111 . ISSN 0961-8368 . PMC 2143871 . PMID 9828000 .   
  7. Carter, P.; Wells, JA (1990-01-01). "Interacción funcional entre residuos catalíticos en la subtilisina BPN".". Proteínas . 7 (4): 335– 342. doi : 10.1002/prot.340070405 . ISSN 0887-3585 . PMID 2199971 .  
  8. Riedl, Stefan J.; Shi, Yigong (1 de noviembre de 2004). "Mecanismos moleculares de la regulación de las caspasas durante la apoptosis". Nature Reviews Molecular Cell Biology . 5 (11): 897– 907. Bibcode : 2004NRMCB...5..897R . doi : 10.1038/nrm1496 . ISSN 1471-0072 . PMID 15520809 .