permeasa de captación de potasio

La proteína de E. coli tiene 622 residuos de aminoácidos y posee 12 segmentos transmembrana establecidos (440 residuos) con un dominio hidrofílico C-terminal de 182 residuos, localizado en el lado citoplasmático de la membrana. ^{[ 3 ]} La eliminación de la mayor parte del dominio hidrofílico reduce, pero no elimina, la actividad de transporte de KUP. Se desconoce la función del dominio C-terminal. Se cree que la proteína KUP de E. coli es un transportador secundario. La captación se bloquea mediante protonóforos como el CCCP (pero no el arseniato ), y se ha presentado evidencia de un mecanismo de simporte de protones. ^{[ 4 ]} Anteriormente se demostró que la proteína de N. crassa es un simportador de K ⁺ :H ⁺ , estableciendo que la familia KUP está compuesta por transportadores secundarios.

^{El transportador de K +} de alta afinidad (K _M = 1 μM) de levadura , Hak1, consta de 762 residuos de aminoácidos y 12 posibles sitios transmembrana (TMS). Al igual que la proteína KUP de E. coli , posee un dominio hidrofílico C-terminal, probablemente localizado en el lado citoplasmático de la membrana. Hak1 podría acumular K ⁺ hasta 10⁶ ^veces en contra de un gradiente de concentración. Los transportadores de K ⁺ de alta y baja afinidad de las plantas pueden compensar los defectos en la captación de K ⁺ en E. coli.

Los transportadores TRK, responsables de la mayor parte de la acumulación de K ⁺ en plantas, hongos y bacterias, median las corrientes iónicas impulsadas por los grandes voltajes de membrana (-150 a -250 mV) comunes en las células no animales. Las proteínas TRK bacterianas se asemejan a los canales de K ⁺ en su secuencia primaria, cristalizan como dímeros de membrana con un plegamiento intramolecular similar al de los canales de K ⁺ y forman complejos con un collar citoplasmático formado por cuatro dominios RCK. ^{[ 5 ]} Las proteínas TRK fúngicas poseen un gran dominio regulador incorporado y un par de hélices transmembrana altamente conservadas (TMS 7 y 8, delante del extremo C), que se postula que facilitan la oligomerización intramembranosa . Estas proteínas HAK fúngicas son canales de cloruro que median el eflujo, un proceso suprimido por agentes osmoprotectores. Implica una compuerta hidrofóbica y se asemeja a la conducción por canales aniónicos activados por ligando con bucle de cisteína. Posiblemente, la tendencia de las hélices transmembrana hidrofóbicas o anfipáticas a autoorganizarse en oligómeros crea nuevas vías iónicas a través de las membranas: nanoporos hidrofóbicos, vías de baja selectividad regidas por el comportamiento caotrópico de especies iónicas individuales bajo la influencia del voltaje de la membrana. ^{[ 5 ]}