La proctolina es un neuropéptido presente en insectos y crustáceos . Se encontró por primera vez en Periplaneta americana , una especie de cucaracha , en 1975. [ 1 ] La proctolina se extrajo de 125 000 cucarachas y se realizó la degradación de Edman en la muestra para determinar la secuencia de aminoácidos , que es Arg-Tyr-Leu-Pro-Thr.
La proctolina fue el primer neuropéptido de insecto en ser secuenciado. Starratt y Brown la identificaron como un neurotransmisor del músculo visceral . Sin embargo, ahora parece que la proctolina tiene muchas más funciones y está presente en muchas más especies.
Localización
La proctolina se encuentra en los siguientes órdenes de insectos:
La proctolina también puede estar presente en moluscos , anélidos , crustáceos decápodos y posiblemente incluso en algunos mamíferos .
Estructura
La estructura de la proctolina está altamente conservada entre especies. Se han sintetizado análogos de la proctolina para obtener más información sobre la estructura de la molécula. Se descubrió que cada aminoácido de la molécula de proctolina es necesario para su actividad completa. La conformación preferida de la proctolina es una estructura cuasicíclica con la cadena lateral de tirosina orientada hacia afuera. Esta es la mejor posición para que se una al sitio activo del receptor .
Se ha sintetizado una amplia gama de miméticos peptídicos y no peptídicos de proctolina para intentar producir nuevos insecticidas eficaces .
Función
La proctolina no se considera un neurotransmisor clásico , ya que en muchos sistemas donde está presente no modifica la conductancia postsináptica. Se cree que la proctolina es una neurohormona en crustáceos y algunos insectos. Con mayor frecuencia, se la denomina neuromodulador . Esto se debe a que todos los sistemas proctolinérgicos modifican la forma en que se transmiten los impulsos a través de una sinapsis , utilizando la proctolina como cotransmisor , a menudo junto con un neurotransmisor más común como el glutamato .
La proctolina es un potente estimulador de la contracción de varios músculos viscerales y esqueléticos en insectos. Estimula las contracciones del intestino posterior en P. americana , del intestino anterior en S. gregaria y del intestino medio en Diploptera punctata y L. migratoria . También modula el tejido reproductivo, estimulando las contracciones de los oviductos en P. americana , Leucophaea maderae y L. migratoria , y de las espermatecas en L. migratoria y Rhodnius prolixus . Otra función de la proctolina es que acelera la frecuencia cardíaca en algunos insectos.
Recientemente se ha identificado un receptor de proctolina en Drosophila melanogaster como el receptor huérfano acoplado a proteína G CG6986. Se clonó el ADN de la secuencia genética y se expresó en células de mamíferos , y el receptor expresado resultó ser específico para la proctolina. En Drosophila , este receptor se expresa intensamente en la cabeza , el intestino posterior de la larva , la aorta y en las terminaciones neuronales del corazón adulto.
Síntesis y descomposición
Mediante el análisis del genoma de Drosophila melanogaster , se identificó el gen que codifica el precursor de la proctolina como CG7105. La preproproteína tiene 140 aminoácidos y presenta sitios de escisión a ambos lados de la secuencia de proctolina RYLPT. Se cree que una peptidasa señal corta en estos sitios de escisión para producir el péptido proctolina.
La proctolina debe degradarse para evitar que permanezca unida permanentemente al receptor. Este proceso lo llevan a cabo las peptidasas. El primer paso de la degradación consiste en la ruptura del enlace arginina-tirosina, seguido de la ruptura del enlace tirosina-leucina. Mediante el análisis de diversos homogeneizados de tejido de Periplaneta americana , se identificó una aminopeptidasa soluble como enzima clave en la degradación de la proctolina. Asimismo, se identificó otra enzima que rompe el enlace tirosina-leucina.
Referencias
- Neuropéptidos
- Pentapéptidos