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Articulo de referencia

protoclorofilida reductasa

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La reducción del anillo D de la protoclorofilida completa la biosíntesis de la clorofilida a.

En enzimología , las protoclorofilida reductasas (POR) [ 2 ] [ 3 ] son ​​enzimas que catalizan la conversión de protoclorofilida a clorofilida a . Son oxidorreductasas que participan en la vía biosintética de las clorofilas . [ 4 ] [ 5 ]

Hay dos proteínas estructuralmente no relacionadas con este tipo de actividad, denominadas dependientes de la luz (LPOR) y operativas en la oscuridad (DPOR). La reductasa dependiente de la luz y NADPH es parte de la superfamilia de deshidrogenasas/reductasas de cadena corta (SDR) y se encuentra en plantas y bacterias fotosintéticas oxigénicas, [ 6 ] [ 7 ] mientras que la versión operativa en la oscuridad dependiente de ATP es una proteína completamente diferente, que consta de tres subunidades que exhiben una similitud significativa de secuencia y estructura cuaternaria con las tres subunidades de la nitrogenasa . [ 8 ] Esta enzima puede ser evolutivamente más antigua; debido a sus clústeres de hierro-azufre unidos es altamente sensible al oxígeno libre y no funciona si la concentración de oxígeno atmosférico supera aproximadamente el 3%. [ 9 ] Es posible que la presión evolutiva asociada con el gran evento de oxidación haya dado como resultado el desarrollo del sistema dependiente de la luz.

La versión dependiente de la luz ( EC 1.3.1.33 ) utiliza NADPH :

protoclorofilida + NADPH + H +⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }clorofilida a + NADP +

Mientras que la versión independiente de la luz o que funciona en la oscuridad ( EC 1.3.7.7 ) utiliza ATP y ferredoxina : [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ]

protoclorofilida a + ferredoxina reducida + 2 ATP + 2 H2O = clorofilida a + ferredoxina oxidada + 2 ADP + 2 fosfato

Dependiente de la luz

La versión dependiente de la luz tiene el nombre aceptado de protoclorofilida reductasa . El nombre sistemático es clorofilida -a :NADP+ 7,8-oxidorreductasa . Otros nombres de uso común incluyen NADPH2-protoclorofilida oxidorreductasa , NADPH-protoclorofilida oxidorreductasa , NADPH-protoclorofilida reductasa , protoclorofilida oxidorreductasa y protoclorofilida fotooxidorreductasa .

LPOR es una de las tres únicas enzimas dependientes de la luz conocidas. La enzima permite la reducción de protoclorofilida dependiente de la luz a través de la transferencia directa local de hidruro desde NADPH y una transferencia de protón de mayor alcance a lo largo de una vía estructural definida. [ 13 ] LPOR es una enzima monomérica de ~40 kDa, cuya estructura se ha resuelto mediante cristalografía de rayos X. Forma parte de la superfamilia SDR , que incluye la alcohol deshidrogenasa , y consta de un sitio de unión a NADPH con pliegue de Rossmann y una región de segmento C-terminal específica del sustrato. Se cree que el sustrato protoclorofilida se une a una cavidad cerca del extremo de nicotinamida del NADPH unido. [ 7 ] [ 13 ] LPOR se encuentra principalmente en plantas y bacterias fotosintéticas oxigénicas, así como en algunas algas.

Independiente de la luz

La versión independiente de la luz tiene el nombre aceptado de ferredoxina:protoclorofilida reductasa (dependiente de ATP) . Sistemáticamente se la conoce como ferredoxina:protoclorofilida-a 7,8-oxidorreductasa dependiente de ATP . Otros nombres de uso común incluyen protoclorofilida reductasa independiente de la luz y protoclorofilida reductasa que opera en la oscuridad (DPOR) .

DPOR es un homólogo de la nitrogenasa [ 8 ] y adopta una disposición arquitectónica general casi idéntica tanto a la nitrogenasa como a la clorofilida a reductasa (COR) aguas abajo. La enzima consta de un heterotetrámero catalítico y dos dímeros de ATPasa unidos transitoriamente (derecha). [ 14 ] De forma similar a la nitrogenasa, el mecanismo de reducción se basa en una transferencia de electrones desde el clúster de hierro-azufre del dominio ATPasa, a través de un clúster secundario en el heterotetrámero catalítico y finalmente al sitio activo unido a la protoclorofilida (que, a diferencia de la nitrogenasa, no contiene FeMoco ). La reducción requiere una entrada significativamente menor que la reacción de la nitrogenasa, requiriendo solo una reducción de 2 electrones y 4 equivalentes de ATP, y como tal puede requerir un mecanismo autoinhibitorio para evitar la hiperactividad. [ 15 ]

DPOR puede tomar alternativamente como sustrato el compuesto con un segundo grupo vinilo (en lugar de un grupo etilo ) en la estructura, en cuyo caso la reacción es

3,8-divinilprotoclorofilida + ferredoxina reducida + 2 ATP + 2 H 2 O⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }3,8-divinilclorofilida a + ferredoxina oxidada + 2 ADP + 2 fosfato

Esta enzima está presente en bacterias fotosintéticas , cianobacterias , algas verdes y gimnospermas . [ 4 ] [ 16 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ PDB : 2ynm ​;Moser J, Lange C, Krausze J, Rebelein J, Schubert WD, Ribbe MW, Heinz DW, Jahn D (2013). "Estructura del complejo de protoclorofilida oxidorreductasa estabilizado con fluoruro de aluminio y ADP" . Proc Natl Acad Sci USA . 110 (6): 2094– 2098. Bibcode : 2013PNAS..110.2094M . doi : 10.1073 / pnas.1218303110 . PMC 3568340. PMID 23341615 .  
  2. ↑ Griffiths WT (1978). "Reconstitución de la formación de clorofilida por membranas de etioplastos aisladas" . Biochem . J. 174 ( 3): 681– 92. doi : 10.1042/bj1740681 . PMC 1185970. PMID 31865 .  
  3. ↑ Apel K, Santel HJ, Redlinger TE, Falk H (1980). "El holocromo de protoclorofilida de la cebada ( Hordeum vulgare L. ). Aislamiento y caracterización de la NADPH:protoclorofilida oxidorreductasa" . Eur. J. Biochem . 111 (1): 251–8 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1980.tb06100.x . PMID 7439188 . 
  4. 1 2 Willows, Robert D. (2003). "Biosíntesis de clorofilas a partir de protoporfirina IX". Natural Product Reports . 20 (6): 327– 341. doi : 10.1039/B110549N . PMID 12828371 . 
  5. ↑ Bollivar, David W. (2007). "Avances recientes en la biosíntesis de clorofila". Photosynthesis Research . 90 (2): 173– 194. doi : 10.1007/s11120-006-9076-6 . PMID 17370354 . S2CID 23808539 .  
  6. ^ Nomata, Jiro; Kondo, Toru; Mizoguchi, Tadashi; Tamiaki, Hitoshi; Itoh, Shigeru; Fujita, Yuichi (mayo de 2015). "La protoclorofilida oxidorreductasa operativa en la oscuridad genera radicales de sustrato mediante un grupo de hierro y azufre en la biosíntesis de bacterioclorofila" . Informes científicos . 4 (1): 5455. doi : 10.1038/srep05455 . ISSN 2045-2322 . PMC 4071322 . PMID 24965831 .   
  7. 1 2 Dong, Chen-Song; Zhang, Wei-Lun; Wang, Qiao; Li, Yu-Shuai; Wang, Xiao; Zhang, Min; Liu, Lin (2020-04-14). "Estructuras cristalinas de la protoclorofilida oxidorreductasa dependiente de la luz de cianobacterias" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 117 (15): 8455– 8461. Bibcode : 2020PNAS..117.8455D . doi : 10.1073/pnas.1920244117 . ISSN 0027-8424 . PMC 7165480. PMID 32234783 .   
  8. 1 2 Yuichi Fujita y Carl E. Bauer (2000). Reconstitución de la protoclorofilida reductasa independiente de la luz a partir de subunidades Bchl y BchN-BchB purificadas. J. Biol. Chem., Vol. 275, Número 31, 23583-23588.
  9. ↑ S. Yamazaki, J. Nomata, Y. Fujita (2006) Funcionamiento diferencial de las reductasas duales de protoclorofilida para la biosíntesis de clorofila en respuesta a los niveles de oxígeno ambiental en la cianobacteria Leptolyngbya boryana . Plant Physiology, 2006, 142, 911-922
  10. ↑ Fujita Y, Matsumoto H, Takahashi Y, Matsubara H (marzo de 1993). "Identificación de un gen similar a nifDK (ORF467) involucrado en la biosíntesis de clorofila en la cianobacteria Plectonema boryanum". Plant & Cell Physiology . 34 (2): 305–14 . PMID 8199775 . 
  11. ↑ Nomata J, Ogawa T, Kitashima M, Inoue K, Fujita Y (abril de 2008). "La proteína NB (BchN-BchB) de la protoclorofilida reductasa que opera en la oscuridad es el componente catalítico que contiene cúmulos Fe-S tolerantes al oxígeno" . FEBS Letters . 582 (9): 1346– 50. Bibcode : 2008FEBSL.582.1346N . doi : 10.1016/j.febslet.2008.03.018 . PMID 18358835 . 
  12. ^ Muraki N, Nomata J, Ebata K, Mizoguchi T, Shiba T, Tamiaki H, et al. (mayo de 2010). "Estructura cristalina de rayos X de la protoclorofilida reductasa independiente de la luz". Naturaleza . 465 (7294): 110– 4. Bibcode : 2010Natur.465..110M . doi : 10.1038/naturaleza08950 . PMID 20400946 . S2CID 4427639 .   
  13. 1 2 Zhang, Shaowei; Heyes, Derren J.; Feng, Lingling; Sun, Wenli; Johannissen, Linus O.; Liu, Huanting; Levy, Colin W.; Li, Xuemei; Yang, Ji; Yu, Xiaolan; Lin, Min (2019-10-31). "Base estructural para la fotocatálisis enzimática en la biosíntesis de clorofila" . Nature . 574 (7780): 722– 725. Bibcode : 2019Natur.574..722Z . doi : 10.1038/s41586-019-1685-2 . ISSN 0028-0836 . PMID 31645759. S2CID 204849396 .   
  14. ↑ Moser, Jürgen; Lange, Christiane; Krausze, Joern; Rebelein, Johannes; Schubert, Wolf-Dieter; Ribbe, Markus W.; Heinz, Dirk W.; Jahn, Dieter (2013-02-05). "Estructura del complejo de protoclorofilida oxidorreductasa estabilizado con fluoruro de aluminio y ADP" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 110 (6): 2094– 2098. Bibcode : 2013PNAS..110.2094M . doi : 10.1073/pnas.1218303110 . ISSN 0027-8424 . PMC 3568340. PMID 23341615 .   
  15. ↑ Corless, Elliot I.; Saad Imran, Syed Muhammad; Watkins, Maxwell B.; Bacik, John-Paul; Mattice, Jenna R.; Patterson, Angela; Danyal, Karamatullah; Soffe, Mark; Kitelinger, Robert; Seefeldt, Lance C.; Origanti, Sofia (enero de 2021). "El extremo N flexible de BchL autoinhibe la actividad a través de la interacción con su clúster [ 4Fe-4S ] y se libera tras la unión de ATP " . Journal of Biological Chemistry . 296 100107. doi : 10.1074/jbc.RA120.016278 . PMC 7948495. PMID 33219127 .  
  16. ↑ Bollivar DW (noviembre de 2006). "Avances recientes en la biosíntesis de clorofila". Photosynthesis Research . 90 (2): 173– 94. doi : 10.1007/s11120-006-9076-6 . PMID 17370354. S2CID 23808539 .  

Ferredoxina:protoclorofilida+reductasa+(dependiente de ATP) en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .