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Pterina

La pterina es un compuesto heterocíclico formado por un sistema de anillos de pteridina , con un " grupo ceto " (una lactama) y un grupo amino en las posiciones 4 y 2 respectiva...

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La pterina es un compuesto heterocíclico formado por un sistema de anillos de pteridina , con un " grupo ceto " (una lactama) y un grupo amino en las posiciones 4 y 2 respectivamente. Está estructuralmente relacionada con el heterociclo bicíclico progenitor llamado pteridina . Las pterinas , como grupo, son compuestos relacionados con la pterina con sustituyentes adicionales. La pterina en sí no tiene importancia biológica.

Las pterinas fueron descubiertas por primera vez en los pigmentos de las alas de las mariposas [1] (de ahí el origen de su nombre, del griego pteron ( πτερόν ), [2] ala) y desempeñan muchas funciones en la coloración en el mundo biológico.

Química

Las pterinas presentan una amplia gama de tautomería en agua, más allá de lo que se supone simplemente por la tautomería ceto-enólica . Para la pterina no sustituida, se citan comúnmente al menos cinco tautómeros. [3] Para la 6-metilpterina, se predice teóricamente que siete tautómeros son importantes en solución. [4]

El sistema de anillos de las pteridinas contiene cuatro átomos de nitrógeno, lo que reduce su aromaticidad hasta el punto de que puede ser atacado por nucleófilos . Las pterinas pueden adoptar tres estados de oxidación en el sistema de anillos: la forma oxidada sin prefijo, la forma semirreducida 7,8-dihidro (entre otros tautómeros menos estables) y, finalmente, la forma totalmente reducida 5,6,7,8-tetrahidro. Las dos últimas son más comunes en los sistemas biológicos. [5]

Biosíntesis

Los anillos de pterina se recuperan de organismos ya existentes o se producen de novo en organismos vivos. El anillo proviene de la reorganización de la guanosina en bacterias [6] y humanos. [7]

Biosíntesis de tetrahidrobiopterina (BH 4 ) y derivados. La sepiapterina es un pigmento amarillo. [8]

Cofactores de pterina

Los derivados de la pterina son cofactores comunes en todos los dominios de la vida.

Folatos

Una familia importante de derivados de la pterina son los folatos . Los folatos son pterinas que contienen ácido p -aminobenzoico conectado al grupo metilo en la posición 6 del sistema de anillo de pteridina (conocido como ácido pteroico) conjugado con uno o más L - glutamatos . Participan en numerosas reacciones biológicas de transferencia de grupos. Las reacciones biosintéticas dependientes del folato incluyen la transferencia de grupos metilo del 5-metiltetrahidrofolato a la homocisteína para formar L -metionina , y la transferencia de grupos formilo del 10-formiltetrahidrofolato a la L -metionina para formar N -formilmetionina en los ARNt iniciadores . Los folatos también son esenciales para la biosíntesis de purinas y una pirimidina .

Las pteridinas sustituidas son intermediarios en la biosíntesis del ácido dihidrofólico en muchos microorganismos. [9] La enzima dihidropteroato sintetasa convierte la pteridina y el ácido 4-aminobenzoico en ácido dihidrofólico en presencia de glutamato . La enzima dihidropteroato sintetasa es inhibida por antibióticos de sulfonamida .

Molibdopterina

Vía biosintética de Moco en bacterias y humanos. Las enzimas humanas se indican entre paréntesis. [10]

La molibdopterina es un cofactor que se encuentra en prácticamente todas las proteínas que contienen molibdeno y tungsteno. [6] Se une al molibdeno para producir cofactores redox involucrados en hidroxilaciones biológicas, reducción de nitrato y oxidación respiratoria. [11]

La biosíntesis de molibdopterina no utiliza la vía convencional de GTPCH-1, sino que se lleva a cabo en cuatro pasos: [10]

  1. la ciclización mediada por radicales del nucleótido, guanosina 5′-trifosfato (GTP), a (8 S )‑3′,8‐ciclo‑7,8‑dihidroguanosina 5′-trifosfato (3′,8‑cH2GTP),
  2. la formación de monofosfato de piranopterina cíclica (cPMP) a partir del 3′,8‑cH 2 GTP,
  3. la conversión de cPMP en molibdopterina (MPT),
  4. la inserción de molibdato en MPT para formar Moco (cofactor de molibdeno).

Tetrahidrobiopterina

La tetrahidrobiopterina , la principal pterina no conjugada en los vertebrados, participa en tres familias de enzimas que efectúan la hidroxilación. Las hidroxilasas de aminoácidos aromáticos incluyen la hidroxilasa de fenilalanina, la hidroxilasa de tirosina y la hidroxilasa de triptófano. Están involucradas en la síntesis de los neurotransmisores catecolamina y serotonina. La tetrahidrobiopterina también es necesaria para el funcionamiento de la alquilglicerol monooxigenasa, por medio de la cual los monoalquilgliceroles se descomponen en glicerol y un aldehído. En la síntesis de óxido nítrico , la óxido nítrico sintasa dependiente de pterina convierte la arginina en su derivado N -hidroxi, que a su vez libera óxido nítrico. [12]

Otras pterinas

Ciclo de la metanogénesis, mostrando intermediarios.

La tetrahidrometanopterina es un cofactor en la metanogénesis , que es un metabolismo adoptado por muchos organismos, como una forma de respiración anaeróbica . [13] Transporta el sustrato C1 en el curso de la formación o producción de metano . Es estructuralmente similar al folato.

Pigmentos de pterina

Las alas de la mariposa de punta anaranjada están coloreadas con pigmentos anaranjados que contienen pterina. [14]

La cianopterina es un derivado glicosilado de la pteridina, que tiene una función desconocida en las cianobacterias . [15]


Véase también

Referencias

  1. ^ Wijnen B, Leertouwer HL, Stavenga DG (diciembre de 2007). "Colores y pigmentación de pterina de las alas de las mariposas pieridas" (PDF) . Journal of Insect Physiology . 53 (12): 1206–1217. doi :10.1016/j.jinsphys.2007.06.016. PMID  17669418. S2CID  13787442.
  2. ^ πτερόν. Liddell, Henry George ; Scott, Robert ; Un léxico griego-inglés en el Proyecto Perseo
  3. ^ Spyrakis F, Dellafiora L, Da C, Kellogg GE, Cozzini P (2013). "Estados de protonación correctos y aguas relevantes = mejores simulaciones computacionales?". Current Pharmaceutical Design . 19 (23): 4291–4309. doi :10.2174/1381612811319230011. PMID  23170888.
  4. ^ Nekkanti S, Martin CB (1 de marzo de 2015). "Estudio teórico sobre las energías relativas de los tautómeros de pterina catiónicos". Pteridinas . 26 (1): 13–22. doi : 10.1515/pterid-2014-0011 .
  5. ^ Basu P, Burgmayer SJ (mayo de 2011). "Química de la pterina y su relación con el cofactor molibdeno". Coordination Chemistry Reviews . 255 (9–10): 1016–1038. doi :10.1016/j.ccr.2011.02.010. PMC 3098623 . PMID  21607119. 
  6. ^ ab Feirer N, Fuqua C (1 de mayo de 2017). "Función de pterina en bacterias" (PDF) . Pteridinas . 28 (1): 23–36. doi :10.1515/pterid-2016-0012. S2CID  91132135.
  7. ^ Werner ER, Blau N, Thöny B (septiembre de 2011). "Tetrahidrobiopterina: bioquímica y fisiopatología". The Biochemical Journal . 438 (3): 397–414. doi :10.1042/BJ20110293. PMID  21867484.
  8. ^ Jung-Klawitter S, Kuseyri Hübschmann O (agosto de 2019). "Análisis de catecolaminas y pterinas en errores innatos del metabolismo de neurotransmisores monoamínicos: del pasado al futuro". Cells . 8 (8): 867. doi : 10.3390/cells8080867 . PMC 6721669 . PMID  31405045. 
  9. ^ Voet D, Voet JG (2004). Bioquímica (3ª ed.). John Wiley e hijos. ISBN 0-471-39223-5.
  10. ^ ab Schwarz G, Mendel RR (2006). "Biosíntesis del cofactor de molibdeno y enzimas de molibdeno". Revisión anual de biología vegetal . 57 : 623–647. doi :10.1146/annurev.arplant.57.032905.105437. PMID  16669776.
  11. ^ Schwarz G, Mendel RR, Ribbe MW (agosto de 2009). "Cofactores, enzimas y vías del molibdeno". Nature . 460 (7257): 839–847. Bibcode :2009Natur.460..839S. doi :10.1038/nature08302. PMID  19675644. S2CID  205217953.
  12. ^ Werner ER (1 de enero de 2013). "Tres clases de enzimas dependientes de tetrahidrobiopterina". Pteridinas . 24 (1): 7–11. doi : 10.1515/pterid-2013-0003 . ISSN  2195-4720. S2CID  87712042.
  13. ^ Thauer RK (septiembre de 1998). "Bioquímica de la metanogénesis: un tributo a Marjory Stephenson. Conferencia del Premio Marjory Stephenson 1998". Microbiología . 144 (9): 2377–2406. doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID  9782487.
  14. ^ Wijnen B, Leertouwer HL, Stavenga DG (diciembre de 2007). "Colores y pigmentación de pterina de las alas de las mariposas pieridas" (PDF) . Journal of Insect Physiology . 53 (12): 1206–1217. doi :10.1016/j.jinsphys.2007.06.016. PMID  17669418. S2CID  13787442.
  15. ^ Lee HW, Oh CH, Geyer A, Pfleiderer W, Park YS (enero de 1999). "Caracterización de un nuevo glicósido de pteridina no conjugado, cianopterina, en Synechocystis sp. PCC 6803". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics . 1410 (1): 61–70. doi : 10.1016/S0005-2728(98)00175-3 . PMID  10076015.
  • Tomás AH. "Grupo de Investigación Fotoquímica y Reactividad de Pteridinas". La Plata, Argentina: Universidad Nacional De La Plata.
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