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Pirenoide

Sección transversal de una célula de alga Chlamydomonas reinhardtii , una representación en 3D Los pirenoides son microcompartimentos subcelulares separados por fases que se enc...

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Sección transversal de una célula de alga Chlamydomonas reinhardtii , una representación en 3D

Los pirenoides son microcompartimentos subcelulares separados por fases que se encuentran en los cloroplastos de muchas algas , [ 1 ] y en un único grupo de plantas terrestres, las antocerotas . [ 2 ] [ 3 ] Los pirenoides están asociados con el funcionamiento de un mecanismo de concentración de carbono (MCC). Su función principal es actuar como centros de fijación de dióxido de carbono (CO 2 ), al generar y mantener un ambiente rico en CO 2 alrededor de la enzima fotosintética ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa (RuBisCO). Por lo tanto, los pirenoides parecen tener un papel análogo al de los carboxisomas en las cianobacterias .

Las algas están restringidas a ambientes acuosos, incluso en hábitats acuáticos, lo que tiene implicaciones para su capacidad de acceder al CO₂ para la fotosíntesis. El CO₂ se difunde 10 000 veces más lentamente en el agua que en el aire, y también tarda en equilibrarse. Como resultado, el agua, como medio, suele agotarse fácilmente de CO₂ y tarda en absorberlo del aire. Finalmente, el CO₂ se equilibra con el bicarbonato ( HCO₃⁻ ) cuando se disuelve en agua, y lo hace en función del pH . En el agua de mar , por ejemplo, el pH es tal que el carbono inorgánico disuelto ( CID ) se encuentra principalmente en forma de HCO₃⁻ . El resultado neto es una baja concentración de CO₂ libre, apenas suficiente para que la RuBisCO de las algas funcione a un cuarto de su velocidad máxima ; por lo tanto, la disponibilidad de CO₂ puede representar en ocasiones una limitación importante para la fotosíntesis de las algas.

Descubrimiento

Los pirenoides fueron descritos por primera vez en 1803 por Vaucher [ 4 ] (citado en Brown et al. [ 5 ] ). El término fue acuñado por primera vez por Schmitz [ 6 ] , quien también observó cómo los cloroplastos de las algas se formaban de novo durante la división celular, lo que llevó a Schimper a proponer que los cloroplastos eran autónomos y a suponer que todas las plantas verdes se habían originado a través de la "unificación de un organismo incoloro con uno uniformemente teñido de clorofila" [ 7 ] . A partir de estas observaciones pioneras, Mereschkowski propuso finalmente, a principios del siglo XX, la teoría simbiogenética y la independencia genética de los cloroplastos.

En el medio siglo siguiente, los ficólogos a menudo utilizaron el pirenoide como marcador taxonómico, pero los fisiólogos tardaron en apreciar la importancia de los pirenoides en la fotosíntesis acuática. El paradigma clásico, que prevaleció hasta principios de la década de 1980, era que el pirenoide era el sitio de síntesis del almidón. [ 8 ] Las observaciones microscópicas eran fácilmente engañosas, ya que una vaina de almidón suele rodear los pirenoides. El descubrimiento de mutantes deficientes en pirenoides con gránulos de almidón normales en el alga verde Chlamydomonas reinhardtii , [ 9 ] así como mutantes sin almidón con pirenoides perfectamente formados, [ 10 ] finalmente desacreditó esta hipótesis.

No fue hasta principios de la década de 1970 que se dilucidó la naturaleza proteínica del pirenoide, cuando se aislaron con éxito pirenoides de un alga verde, [ 11 ] y se demostró que hasta el 90% de él estaba compuesto de RuBisCO bioquímicamente activa. En la década siguiente, surgieron cada vez más pruebas de que las algas eran capaces de acumular reservas intracelulares de DIC y convertirlas en CO 2 , en concentraciones que superaban con creces las del medio circundante. Badger y Price fueron los primeros en sugerir que la función del pirenoide era análoga a la del carboxisoma en las cianobacterias, al estar asociada con la actividad CCM. [ 12 ] La actividad CCM en fotobiontes de algas y cianobacterias de asociaciones de líquenes también se identificó utilizando el intercambio de gases y la discriminación de isótopos de carbono [ 13 ] y se asoció con el pirenoide por Palmqvist [ 14 ] y Badger et al. [ 15 ] El CCM de Hornwort fue caracterizado posteriormente por Smith y Griffiths. [ 16 ]

A partir de ahí, el pirenoide se estudió en el contexto más amplio de la adquisición de carbono en las algas, pero aún no se le ha dado una definición molecular precisa.

Micrografía de contraste de interferencia diferencial de Scenedesmus quadricauda con el pirenoide (cuatro estructuras circulares centrales) claramente visible.

Estructura

Morfología macroscópica y ultraestructura

Existe una diversidad sustancial en la morfología y ultraestructura de los pirenoides entre las especies de algas. La característica común de todos los pirenoides es una matriz esferoidal, compuesta principalmente de RuBisCO. [ 11 ] En la mayoría de los organismos que contienen pirenoides, la matriz del pirenoide está atravesada por membranas tilacoides, que están en continuidad con los tilacoides estromales. En el alga roja unicelular Porphyridium purpureum , las membranas tilacoides individuales parecen atravesar el pirenoide; [ 17 ] en el alga verde Chlamydomonas reinhardtii , múltiples tilacoides se fusionan en la periferia del pirenoide para formar túbulos más grandes que atraviesan la matriz. [ 18 ] [ 19 ] A diferencia de los carboxisomas, los pirenoides no están delimitados por una cubierta proteica (o membrana). A menudo se forma o deposita una vaina de almidón en la periferia de los pirenoides, incluso cuando ese almidón se sintetiza en el citosol en lugar de en el cloroplasto. [ 20 ]

Al examinarla con microscopía electrónica de transmisión, la matriz del pirenoide aparece como una estructura granular densa a los electrones, aproximadamente circular, dentro del cloroplasto. Estudios anteriores sugirieron que la RuBisCO se organiza en matrices cristalinas en los pirenoides de la diatomea Achnanthes brevipes [ 21 ] y del dinoflagelado Prorocentrum micans [ 22 ] . Sin embargo, trabajos recientes han demostrado que la RuBisCO en la matriz del pirenoide del alga verde Chlamydomonas no se encuentra en una red cristalina, sino que la matriz se comporta como un orgánulo líquido con separación de fases [ 23 ] .

En Porphyridium y en Chlamydomonas , hay un único pirenoide muy conspicuo en un solo cloroplasto, visible mediante microscopía óptica. Por el contrario, en diatomeas y dinoflagelados, puede haber múltiples pirenoides. Se ha observado que el pirenoide de Chlamydomonas se divide por fisión durante la división del cloroplasto. [ 24 ] [ 23 ] En casos raros donde no ocurrió la fisión, un pirenoide pareció formarse de novo. [ 23 ] Los pirenoides se disuelven parcialmente en el estroma del cloroplasto durante cada división celular, y este conjunto de componentes disueltos puede condensarse en un nuevo pirenoide en los casos en que uno no se hereda por fisión.

Componentes moleculares

En Chlamydomonas , específicamente en el alga modelo Chlamydomonas reinhardtii :

  • Los estudios mutagénicos han demostrado que la subunidad pequeña de RuBisCO es importante para el ensamblaje de la matriz pirenoide, [ 25 ] y que dos hélices alfa expuestas al disolvente de la subunidad pequeña de RuBisCO son clave para el proceso. [ 26 ]
  • Se demostró que el ensamblaje de RuBisCO en un pirenoide requiere la proteína repetitiva de unión a RuBisCO intrínsecamente desordenada EPYC1, que se propuso que "enlaza" múltiples holoenzimas de RuBisCO para formar la matriz del pirenoide. [ 27 ] Se demostró que EPYC1 y Rubisco juntas son suficientes para reconstituir gotas separadas en fases que muestran propiedades similares a los pirenoides de C. reinhardtii in vivo, lo que respalda aún más un papel de "enlace" para EPYC1. [ 28 ]
  • SAGA1 y MITH1 son necesarios para la aparición de membranas que atraviesan la matriz en el pirenoide; combinados, son suficientes para que dichas membranas aparezcan, incluso cuando se introducen en la planta terrestre modelo "superior" Arabidopsis thaliana . Sin esos "túbulos" de membrana que atraviesan la matriz, no habría forma de que el CO₂ entrara en el pirenoide. [ 29 ]

Se ha caracterizado el proteoma del pirenoide de Chlamydomonas , [ 30 ] y se han determinado sistemáticamente las localizaciones e interacciones proteína-proteína de docenas de proteínas asociadas al pirenoide. [ 31 ] Entre las proteínas localizadas en el pirenoide se incluyen la RuBisCO activasa, [ 32 ] la nitrato reductasa [ 33 ] y la nitrito reductasa. [ 34 ]

En Chlamydomonas , un complejo de alto peso molecular de dos proteínas (LCIB/LCIC) forma una capa concéntrica adicional alrededor del pirenoide, fuera de la vaina de almidón, y actualmente se hipotetiza que esto actúa como una barrera para la fuga de CO₂ o para recapturar el CO₂ que escapa del pirenoide. [ 35 ]

Función de los pirenoides en el CCM

Composición hipotetizada actualmente del CCM encontrado en Chlamydomonas reinhardtii . 1= Ambiente extracelular. 2= Membrana plasmática. 3= Citoplasma. 4= Membrana del cloroplasto. 5= Estroma. 6= Membrana tilacoide. 7= Lumen tilacoide. 8= Pirenoide.

Se cree que el confinamiento de la enzima fijadora de CO₂ en un microcompartimento subcelular, junto con un mecanismo para suministrar CO₂ a dicho sitio, mejora la eficacia de la fotosíntesis en un entorno acuático. La presencia de un mecanismo de concentración de carbono (MCC) favorece la carboxilación sobre la oxigenación ineficiente por la RuBisCO. La base molecular del pirenoide y del MCC se ha caracterizado con cierto detalle en el alga verde modelo Chlamydomonas reinhardtii .

El modelo actual del CCM biofísico que depende de un pirenoide [ 36 ] [ 37 ] considera el transporte activo de bicarbonato desde el medio extracelular hasta la proximidad de RuBisCO, a través de transportadores en la membrana plasmática , la membrana del cloroplasto y las membranas tilacoides . Se cree que las anhidrasas carbónicas en el periplasma, así como en el citoplasma y el estroma del cloroplasto, contribuyen a mantener una reserva intracelular de carbono inorgánico disuelto, principalmente en forma de bicarbonato. Se piensa que este bicarbonato es bombeado al lumen de los tilacoides transpirenoidales, donde se hipotetiza que una anhidrasa carbónica residente convierte el bicarbonato en CO₂ y satura RuBisCO con sustrato carboxilante. Es probable que los diferentes grupos de algas hayan desarrollado diferentes tipos de mecanismos de concentración de carbono (MCC), pero generalmente se considera que el MCC de las algas se articula en torno a una combinación de anhidrasas carbónicas, transportadores de carbono inorgánico y algún compartimento para empaquetar la RuBisCO.

Los pirenoides son estructuras altamente plásticas y el grado de empaquetamiento de RuBisCO se correlaciona con el estado de inducción del CCM. En Chlamydomonas , cuando el CCM está reprimido, por ejemplo, cuando las células se mantienen en un ambiente rico en CO₂ , el pirenoide es pequeño y la matriz no está estructurada. [ 38 ] En el dinoflagelado Gonyaulax , la localización de RuBisCO en el pirenoide está bajo control circadiano: cuando las células son fotosintéticamente activas durante el día, RuBisCO se ensambla en múltiples cloroplastos en el centro de las células; por la noche, estas estructuras desaparecen. [ 39 ]

Fisiología y regulación del CCM

El CCM de las algas es inducible, y la inducción del CCM es generalmente el resultado de condiciones de bajo CO₂ . La inducción y regulación del CCM de Chlamydomonas fue estudiada recientemente mediante análisis transcriptómico, revelando que uno de cada tres genes se regulan positiva o negativamente en respuesta a los cambios en los niveles de CO₂ en el ambiente. [ 40 ] La detección de CO₂ en Chlamydomonas implica un "interruptor maestro", que fue codescubierto por dos laboratorios. [ 41 ] [ 42 ] Este gen, Cia5/Ccm1, afecta a más de 1000 genes que responden al CO₂ [ 43 ] y también condiciona el grado de empaquetamiento de RuBisCO en el pirenoide.

Origen

El CCM solo se induce durante períodos de bajos niveles de CO2 , y fue la existencia de estos niveles desencadenantes de CO2 por debajo de los cuales se inducen los CCM lo que llevó a los investigadores a especular sobre el momento probable del origen de mecanismos como el pirenoide.

Existen varias hipótesis sobre el origen de los pirenoides. Con el surgimiento de una flora terrestre extensa tras la colonización de la tierra por los ancestros de las algas carófitas , los niveles de CO₂ disminuyeron drásticamente, con un aumento concomitante en la concentración atmosférica de O₂ . Se ha sugerido que esta fuerte caída en los niveles de CO₂ actuó como un impulsor evolutivo del desarrollo del CCM y, por lo tanto, dio origen a los pirenoides [ 44 ] , asegurando así que la tasa de suministro de CO₂ no se convirtiera en un factor limitante para la fotosíntesis ante la disminución de los niveles de CO₂ atmosférico .

Sin embargo, se han propuesto hipótesis alternativas. Las predicciones de los niveles pasados ​​de CO₂ sugieren que podrían haber descendido tan drásticamente como durante la expansión de las plantas terrestres: hace aproximadamente 300 millones de años, durante la Era Proterozoica . [ 45 ] Siendo así, podría haber existido una presión evolutiva similar que dio lugar al desarrollo del pirenoide, aunque en este caso, podría haberse desarrollado una estructura pirenoide o similar, que luego se perdió al aumentar los niveles de CO₂ , para ser recuperada o desarrollada nuevamente durante el período de colonización terrestre por las plantas. Se encontraron evidencias de múltiples recuperaciones y recuperaciones de pirenoides en lapsos geológicos relativamente cortos en los antocerotes. [ 2 ]

Diversidad

Los pirenoides se encuentran en los linajes de algas, [ 1 ] independientemente de si el cloroplasto se heredó de un único evento endosimbiótico (por ejemplo, algas verdes y rojas , pero no en glaucofitas ) o de múltiples eventos endosimbióticos ( diatomeas , dinoflagelados , cocolitóforos , criptofitas , cloraraquniofitas y euglenozoos ). Sin embargo, algunos grupos de algas carecen por completo de pirenoides: algas rojas "superiores" y algas rojas extremófilas , los géneros de algas verdes Chloromonas y Mougeotiopsis , [ 46 ] y " algas doradas ". Los pirenoides generalmente se consideran marcadores taxonómicos deficientes y pueden haber evolucionado independientemente muchas veces. [ 47 ]

Referencias

  1. 1 2 Giordano, M.; Beardall, J.; Raven, JA (2005). "Mecanismos de concentración de CO 2 en algas: mecanismos, modulación ambiental y evolución". Annu. Rev. Plant Biol . 56 : 99– 131. doi : 10.1146/annurev.arplant.56.032604.144052 . PMID 15862091 . 
  2. 1 2 Villarreal, JC; Renner, SS (2012). "Los pirenoides de las antocerotas, estructuras que concentran carbono, evolucionaron y se perdieron al menos cinco veces durante los últimos 100 millones de años" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 109 (46): 1873– 1887. doi : 10.1073/pnas.1213498109 . PMC 3503201. PMID 23115334 .  
  3. ↑ Robison TA, Oh ZG, Lafferty D, Xu X, Villarreal JCA, Gunn LH, Li FW (3 de enero de 2025). "Los antocerotes revelan un modelo espacial para los mecanismos de concentración de CO2 basados ​​en pirenoides en plantas terrestres". Nature Plants . 11 (1). Nature Publishing Group: 63–73 . doi : 10.1038/s41477-024-01871-0 . ISSN 2055-0278 . PMID 39753956 .  
  4. ^ Vaucher, J.-P. (1803). Histoire des conferves d'eau douce, contenant leurs différens modos de reproducción, et la descripción de leurs principales espèces, suivie de l'histoire des trémelles et des ulves d'eau douce . Ginebra: JJ Paschoud.
  5. ↑ Brown, RM; Arnott, HJ; Bisalputra, T.; Hoffman, LR (1967). "El pirenoide: su estructura, distribución y función". Journal of Phycology . 3 (Supl. 1): 5– 7.
  6. ^ Schmitz, F. (1882). Die Chromatophoren der Algen. Vergleichende untersuchungen über Bau und Entwicklung der Chlorophyllkörper und der analogen Farbstoffkörper der Algen. M. Cohen & Sohn (F. Cohen), Bonn, Alemania.
  7. ^ Schimper, AFW (1883). "Über die Entwicklung der Chlorophyllkörner und Farbkörper". Botanische Zeitung . 41 : 105-120 , 126-131 , 137-160 .
  8. ↑ Griffiths, DJ (1980). "El pirenoide y su función en el metabolismo de las algas". Science Progress . 66 : 537–553 .
  9. ↑ Goodenough, UW; Levine, RP (1970). "Estructura y función del cloroplasto en AC-20, una cepa mutante de Chlamydomonas reinhardtii . III . Ribosomas del cloroplasto y organización de la membrana" . J Cell Biol . 44 (3): 547– 562. doi : 10.1083/jcb.44.3.547 . PMC 2107979. PMID 5415236 .  
  10. ↑ Villarejo, A.; Plumed, M.; Ramazanov, Z. (1996). "La inducción del mecanismo de concentración de CO 2 en un mutante sin almidón de Chlamydomonas reinhardtii ". Physiol Plant . 98 (4): 798– 802. doi : 10.1111/j.1399-3054.1996.tb06687.x .
  11. 1 2 Holdsworth, RH (1971). " El aislamiento y caracterización parcial de la proteína pirenoide de Eremosphaera viridis " . J Cell Biol . 51 (21): 499– 513. doi : 10.1083/jcb.51.2.499 . PMC 2108136. PMID 5112653 .  
  12. ↑ Badger, MR; Price, GD (1992). "El mecanismo de concentración de CO 2 en cianobacterias y microalgas". Physiologia Plantarum . 84 (4): 606– 615. doi : 10.1111/j.1399-3054.1992.tb04711.x .
  13. ↑ Máguas, C., Griffiths, H., Ehleringer, J., & Serodio, J. (1993). Caracterización de asociaciones de fotobiontes en líquenes mediante técnicas de discriminación de isótopos de carbono. Isótopos estables y relaciones carbono-agua en plantas, 201-212.
  14. ↑ Palmqvist, K (1993). "Eficiencia del uso fotosintético de CO 2 en líquenes y sus fotobiontes aislados: el posible papel de un mecanismo de concentración de CO 2 ". Planta . 191 (1): 48– 56. doi : 10.1007/BF00240895 .
  15. ↑ Badger, MR; Pfanz, H.; Büdel, B.; Heber, U.; Lange, OL (1993). "Evidencia del funcionamiento de mecanismos fotosintéticos de concentración de CO2 en líquenes que contienen fotobiontes de algas verdes y cianobacterias". Planta . 191 (1): 57–70 . doi : 10.1007/BF00240896 .
  16. ↑ Smith, EC; Griffiths, H. (1996). "Un mecanismo de concentración de carbono basado en pirenoides está presente en briofitas terrestres de la clase Anthocerotae". Planta . 200 (2): 203– 212. doi : 10.1007/BF00208310 .
  17. ↑ Brody, M.; Vatter, AE (1959). "Observaciones sobre las estructuras celulares de Porphyridium cruentum " . The Journal of Biophysical and Biochemical Cytology . 5 (2): 289– 294. doi : 10.1083/jcb.5.2.289 . PMC 2224646. PMID 13654450 .  
  18. ↑ Sager, R.; Palade, GE (1957). "Estructura y desarrollo del cloroplasto en Chlamydomonas I. La célula verde normal" . The Journal of Biophysical and Biochemical Cytology . 3 (3): 463– 488. doi : 10.1083/jcb.3.3.463 . PMC 2224040. PMID 13438931 .  
  19. ↑ Engel, Benjamin D; Schaffer, Miroslava; Kuhn Cuellar, Luis; Villa, Elizabeth ; Plitzko, Jürgen M; Baumeister, Wolfgang (2015-01-13). " Arquitectura nativa del cloroplasto de Chlamydomonas revelada por tomografía crioelectrónica in situ" . eLife . 4 e04889. doi : 10.7554/eLife.04889 . ISSN 2050-084X . PMC 4292175. PMID 25584625 .   
  20. ↑ Wilson, S.; West, J.; Pickett-Heaps, J.; Yokoyama, A.; Hara, Y. (2002). "Rotación de cloroplastos y plasticidad morfológica del alga unicelular Rhodosorus (Rhodophyta, Stylonematales)". Phycological Research . 50 (3): 183– 191. doi : 10.1111/j.1440-1835.2002.tb00150.x (inactivo el 17 de octubre de 2025).{{cite journal}}: CS1 maint: DOI inactivo desde octubre de 2025 ( enlace )
  21. ↑ Holdsworth, Robert H. (1968-06-01). "La presencia de una matriz cristalina en los pirenoides de la diatomea Achnanthes Brevipes" . Journal of Cell Biology . 37 (3): 831– 837. doi : 10.1083/jcb.37.3.831 . ISSN 0021-9525 . PMC 2107439. PMID 11905213 .   
  22. ↑ Kowallik, K. (1969-07-01). "La red cristalina de la matriz pirenoide de Prorocentrum Micans" . Journal of Cell Science . 5 (1): 251– 269. doi : 10.1242/jcs.5.1.251 . ISSN 0021-9533 . PMID 5353655 .  
  23. 1 2 3 Freeman Rosenzweig, Elizabeth S.; Xu, Bin; Kuhn Cuellar, Luis; Martinez-Sanchez, Antonio; Schaffer, Miroslava; Strauss, Mike; Cartwright, Heather N.; Ronceray, Pierre; Plitzko, Jürgen M.; Förster, Friedrich; Wingreen, Ned S.; Engel, Benjamin D.; Mackinder, Luke CM; Jonikas, Martin C. (septiembre de 2017). "El orgánulo eucariota concentrador de CO2 es similar a un líquido y exhibe una reorganización dinámica" . Cell . 171 ( 1): 148–162.e19. doi : 10.1016/j.cell.2017.08.008 . ISSN 0092-8674 . PMC 5671343. PMID 28938114 .   
  24. ↑ Goodenough, Ursula W. (1970). "División de cloroplastos y formación de pirenoides en Chlamydomonas Reinhardi1" . Journal of Phycology . 6 (1): 1– 6. Bibcode : 1970JPcgy...6....1G . doi : 10.1111/j.1529-8817.1970.tb02348.x . ISSN 1529-8817 . S2CID 84245338 .  
  25. ↑ Genkov, T.; Meyer, M.; Griffiths, H.; Spreitzer, RJ (2010). "Enzimas rubisco híbridas funcionales con subunidades pequeñas de plantas y subunidades grandes de algas, ADNc RBCS diseñado para su expresión en Chlamydomonas " . Journal of Biological Chemistry . 285 (26): 19833–19841 . doi : 10.1074/jbc.M110.124230 . PMC 2888394. PMID 20424165 .  
  26. ↑ Meyer, MT; Genkov, T.; Skepper, JN; Jouhet, J.; Mitchell, MC; Spreitzer, RJ; Griffiths, H. (2012). "Las hélices α de la subunidad pequeña de RuBisCO controlan la formación de pirenoides en Chlamydomonas " . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 109 (47): 19474–19479 . doi : 10.1073/pnas.1210993109 . PMC 3511088. PMID 23112177 .  
  27. ↑ Mackinder, Luke CM; Meyer, Moritz T.; Mettler-Altmann, Tabea; Chen, Vivian K.; Mitchell, Madeline C.; Caspari, Oliver; Rosenzweig, Elizabeth S. Freeman; Pallesen, Leif; Reeves, Gregory; Itakura, Alan; Roth, Robyn; Sommer, Frederik; Geimer, Stefan; Mühlhaus, Timo; Schroda, Michael; Goodenough, Ursula; Stitt, Mark; Griffiths, Howard; Martin C., Jonikas (2016-05-24). "Una proteína repetitiva une la Rubisco para formar el orgánulo eucariota concentrador de carbono" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 113 (21): 5958– 5963. Bibcode : 2016PNAS..113.5958M . doi : 10.1073/ pnas.1522866113 . ISSN 0027-8424 . PMC 4889370. PMID 27166422 .   
  28. ↑ Wunder, Tobias; Cheng, Steven Le Hung; Lai, Soak-Kuan; Li, Hoi-Yeung; Mueller-Cajar, Oliver (2018-11-29). "La separación de fases subyacente al supercargador de Rubisco de microalgas basado en pirenoides" . Nature Communications . 9 (1): 5076. Bibcode : 2018NatCo...9.5076W . doi : 10.1038/s41467-018-07624- w . ISSN 2041-1723 . PMC 6265248. PMID 30498228 .   
  29. ↑ Hennacy, Jessica H.; Atkinson, Nicky; Kayser-Browne, Angelo; Ergun, Sabrina L.; Franklin, Eric; Wang, Lianyong; Eicke, Simona; Kazachkova, Yana; Kafri, Moshe; Fauser, Friedrich; Vilarrasa-Blasi, Josep; Jinkerson, Robert E.; Zeeman, Samuel C.; McCormick, Alistair J.; Jonikas, Martin C. (15 de noviembre de 2024). " SAGA1 y MITH1 producen membranas que atraviesan la matriz en el pirenoide fijador de CO2" . Nature Plants . 10 (12): 2038–2051 . doi : 10.1038/s41477-024-01847-0 . PMC 11649565. PMID 39548241 .  
  30. ↑ Zhan, Yu; Marchand, Christophe H.; Maes, Alexandre; Mauries, Adeline; Sol, Yi; Dhaliwal, James S.; Uniacke, James; De nuevo, Simón; Jiang, Heng; Oro, Nicolás D.; Martín, Vicente JJ (26 de febrero de 2018). "Funciones pirenoides reveladas por proteómica en Chlamydomonas reinhardtii" . MÁS UNO . 13 (2) e0185039. Código Bib : 2018PLoSO..1385039Z . doi : 10.1371/journal.pone.0185039 . ISSN 1932-6203 . PMC 5826530 . PMID 29481573 .   
  31. ↑ Mackinder, Luke CM; Chen, Chris; Leib, Ryan D.; Patena, Weronika; Blum, Sean R.; Rodman, Matthew; Ramundo, Silvia; Adams, Christopher M.; Jonikas, Martin C. (2017-09-21). "Un interactoma espacial revela la organización proteica del mecanismo de concentración de CO2 de las algas" . Cell . 171 ( 1): 133–147.e14. doi : 10.1016/j.cell.2017.08.044 . ISSN 0092-8674 . PMC 5616186. PMID 28938113 .   
  32. ↑ McKay, RML; Gibbs, SP; Vaughn, KC (1991). "La activasa RuBisCO está presente en el pirenoide de las algas verdes". Protoplasma . 162 (1): 38– 45. doi : 10.1007/BF01403899 .
  33. ↑ López-Ruiz, A.; Verbelén, J.P.; Roldán, J.M.; Diez, J. (1985). "La nitrato reductasa de las algas verdes se localiza en el pirenoide" . Fisiología vegetal . 79 (4): 1006–1010 . doi : 10.1104/pp.79.4.1006 . PMC 1075016. PMID 16664519 .  
  34. ↑ López-Ruiz, A.; Verbelen, JP; Bocanegra, JA; Diez, J. (1991). "Localización inmunocitoquímica de la nitrito reductasa en algas verdes" . Plant Physiology . 96 (3): 699– 704. doi : 10.1104/pp.96.3.699 . PMC 1080833. PMID 16668245 .  
  35. ↑ Yamano, T.; Tsujikawa, T.; Hatano, K.; Ozawa, SI; Takahashi, Y.; Fukuzawa, H. (2010). "La localización del complejo LCIB–LCIC dependiente de la luz y de bajas concentraciones de CO2 en el cloroplasto respalda el mecanismo de concentración de carbono en Chlamydomonas reinhardtii ". Plant and Cell Physiology . 51 (9): 1453– 1468. doi : 10.1093/pcp/pcq105 . PMID 20660228 . 
  36. ↑ Moroney, JV; Ynalvez, RA (2007). "Mecanismo propuesto de concentración de dióxido de carbono en Chlamydomonas reinhardtii" . Eukaryot Cell . 6 (8): 1251– 9. doi : 10.1128/EC.00064-07 . PMC 1951128. PMID 17557885 .  
  37. ↑ Grossman, AR; Croft, M; Gladyshev, VN; Merchant, SS; Posewitz, MC; Prochnik, S; Spalding, MH (2007). "Nuevo metabolismo en Chlamydomonas a través de la lente de la genómica". Curr Opin Plant Biol . 10 (2): 190– 8. doi : 10.1016/j.pbi.2007.01.012 . PMID 17291820 . 
  38. ↑ Rawat, M.; Henk, MC; Lavigne, LL; Moroney, JV (1996). " Los mutantes de Chlamydomonas reinhardtii sin ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa-oxigenasa carecen de un pirenoide detectable". Planta . 198 (2): 263–270 . doi : 10.1007/BF00206252 .
  39. ↑ Nassoury, N.; Wang, Y.; Morse, D. (2005). "La brefeldina a inhibe la remodelación circadiana de la estructura del cloroplasto en el dinoflagelado Gonyaulax". Traffic . 6 (7): 548– 561. doi : 10.1111/j.1600-0854.2005.00296.x . PMID 15941407 . 
  40. ↑ Brueggeman, AJ; Gangadharaiah, DS; Cserhati, MF; Casero, D.; Weeks, DP; Ladunga, I. (2012). " La activación del mecanismo de concentración de carbono por la privación de CO2 coincide con una reestructuración transcripcional masiva en Chlamydomonas reinhardtii " . The Plant Cell . 24 (5): 1860–1875 . doi : 10.1105/tpc.111.093435 . PMC 3442574. PMID 22634764 .  
  41. ↑ Xiang, Y.; Zhang, J.; Weeks, DP (2001). "El gen Cia5 controla la formación del mecanismo de concentración de carbono en Chlamydomonas reinhardtii " . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 98 (9): 5341– 5346. doi : 10.1073/pnas.101534498 . PMC 33211. PMID 11309511 .  
  42. ↑ Fukuzawa, H.; Miura, K.; Ishizaki, K.; Kucho, KI; Saito, T.; Kohinata, T.; Ohyama, K. (2001). "Ccm1, un gen regulador que controla la inducción de un mecanismo de concentración de carbono en Chlamydomonas reinhardtii mediante la detección de la disponibilidad de CO 2 " . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 98 (9): 5347– 5352. doi : 10.1073/pnas.081593498 . PMC 33212. PMID 11287669 .  
  43. ↑ Fang, W.; Si, Y.; Douglass, S.; Casero, D.; Merchant, SS; Pellegrini, M.; Spalding, MH (2012). "Cambios en todo el transcriptoma en la expresión génica de Chlamydomonas reinhardtii regulados por el dióxido de carbono y el regulador del mecanismo de concentración de CO2 CIA5 / CCM1" . The Plant Cell . 24 (5): 1876– 1893. doi : 10.1105/tpc.112.097949 . PMC 3442575. PMID 22634760 .  
  44. ↑ Badger, MR; Price, GD (2003). "Mecanismos de concentración de CO 2 en cianobacterias: componentes moleculares, su diversidad y evolución". Journal of Experimental Botany . 54 (383): 609– 622. doi : 10.1016/s0928-0987(02)00244-0 . PMID 12554074 . 
  45. ↑ Riding, R (2006). "Calcificación cianobacteriana, mecanismos de concentración de dióxido de carbono y cambios en la composición atmosférica del Proterozoico al Cámbrico". Geobiology . 4 (4): 299– 316. doi : 10.1111/j.1472-4669.2006.00087.x .
  46. ↑ Hess, S.; Williams, SK; Busch, A.; Irisarri, I.; Delwiche, CF; De Vries, S.; Darienko, T.; Roger, AJ; Archibald, JM; Buschmann, H.; von Schwartzenberg, K.; De Vries, J. (2022). "Un sistema de cinco órdenes filogenómicamente informado para los parientes más cercanos de las plantas terrestres" . Current Biology . 32 (20): 4473–4482.e7. Bibcode : 2022CBio...32E4473H . doi : 10.1016 / j.cub.2022.08.022 . PMC 9632326. PMID 36055238 .  
  47. ↑ Meyer, M.; Griffiths, H. (2013). "Orígenes y diversidad de los mecanismos eucariotas de concentración de CO2: Lecciones para el futuro". Journal of Experimental Botany . 64 (3): 769– 786. doi : 10.1093/jxb/ers390 . PMID 23345319 . .