Piruvato oxidasa

En enzimología , la piruvato oxidasa ( EC 1.2.3.3 ) es una enzima que cataliza la reacción química

ácido pirúvico

+

ácido fosfórico

O ₂

H₂O₂

Flecha de reacción reversible izquierda-derecha con sustrato(s) directo(s) menor(es) desde arriba a la izquierda, producto(s) directo(s) menor(es) hacia arriba a la derecha, sustrato(s) inverso(s) menor(es) desde abajo a la derecha y producto(s) inverso(s) menor(es) hacia abajo a la izquierda.

O ₂

H₂O₂

Representación en 2D de la estructura química del acetilfosfato.

fosfato de acetilo

+ CO ₂

Los tres sustratos de esta enzima son el ácido pirúvico, el fosfato y el oxígeno. Sus productos son el acetilfosfato, el dióxido de carbono y el peróxido de hidrógeno . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente a aquellas que actúan sobre el grupo aldehído u oxo del donador con oxígeno como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es piruvato:oxígeno 2-oxidorreductasa (fosforilante) . Otros nombres de uso común incluyen piruvato oxidasa y piruvato oxidasa dependiente de fosfato . Esta enzima participa en el metabolismo del piruvato . Tiene dos cofactores : FAD y difosfato de tiamina .

Estudios estructurales

A finales de 2007, se habían resuelto 12 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB PDB : 1POW ,PDB : 1POX ,PDB : 1V5E ,PDB : 1V5F ,PDB : 1V5G ,PDB : 1Y9D ,PDB : 2DJI ,PDB : 2EZ4 ,PDB : 2EZ8 ,PDB : 2EZ9 ,PDB : 2EZT yPDB : 2EZU .

Referencias

↑ Enzima 1.2.3.3 en la base de datos de vías metabólicas KEGG .
↑ Williams FR, Hager LP (1966). "Flavina piruvato oxidasa cristalina de Escherichia coli. I Aislamiento y propiedades de la flavoproteína". Arch. Biochem. Biophys . 116 (1): 168–76 . doi : 10.1016/0003-9861(66)90025-7 . PMID 5336022 .
↑ Tittmann K, Wille G, Golbik R, Weidner A, Ghisla S, Hubner G (2005). "Mecanismo de transferencia de fosfato radical para la piruvato oxidasa dependiente de tiamina difosfato y FAD de Lactobacillus plantarum Acoplamiento cinético de la transferencia de electrones entre cofactores con la transferencia de fosfato a acetil-tiamina difosfato a través de un par de radicales semiquinona FAD transitorio/hidroxietil-ThDP" . Biochemistry . 44 (40): 13291– 303. doi : 10.1021/bi051058z . PMID 16201755 .

[1] Enzima 1.2.3.3 en la base de datos de vías metabólicas KEGG .

[2] Williams FR, Hager LP (1966). "Flavina piruvato oxidasa cristalina de Escherichia coli. I Aislamiento y propiedades de la flavoproteína". Arch. Biochem. Biophys . 116 (1): 168–76 . doi : 10.1016/0003-9861(66)90025-7 . PMID 5336022 .

[3] Tittmann K, Wille G, Golbik R, Weidner A, Ghisla S, Hubner G (2005). "Mecanismo de transferencia de fosfato radical para la piruvato oxidasa dependiente de tiamina difosfato y FAD de Lactobacillus plantarum Acoplamiento cinético de la transferencia de electrones entre cofactores con la transferencia de fosfato a acetil-tiamina difosfato a través de un par de radicales semiquinona FAD transitorio/hidroxietil-ThDP" . Biochemistry . 44 (40): 13291– 303. doi : 10.1021/bi051058z . PMID 16201755 .

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