Articulo de referencia

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La glutaminil-ARNt sintetasa es una enzima que en los humanos está codificada por el gen QARS . [5] [6] [7] Función Las aminoacil-ARNt sintetasas catalizan la aminoacilación del...

La glutaminil-ARNt sintetasa es una enzima que en los humanos está codificada por el gen QARS . [5] [6] [7]

Función

Las aminoacil-ARNt sintetasas catalizan la aminoacilación del ARNt por su aminoácido cognado. Debido a su papel central en la unión de aminoácidos con tripletes de nucleótidos contenidos en los ARNt, se cree que las aminoacil-ARNt sintetasas están entre las primeras proteínas que aparecieron en la evolución. En los metazoos , 9 aminoacil-ARNt sintetasas específicas para glutamina (gln), ácido glutámico (glu) y otros 7 aminoácidos están asociadas dentro de un complejo multienzimático. Aunque está presente en eucariotas, la glutaminil-ARNt sintetasa (QARS) está ausente en muchos procariotas, mitocondrias y cloroplastos, en los que el Gln-ARNt (Gln) se forma por transamidación del Glu-ARNt (Gln) misacilado. La glutaminil-ARNt sintetasa pertenece a la familia de las aminoacil-ARNt sintetasas de clase I. [7] Casi todas las enzimas GlnRS eucariotas poseen un dominio YqeY en el extremo N , que afecta la afinidad por el ARNt; en algunas especies bacterianas, como Deinococcus radiodurans , YqeY está presente como un dominio C-terminal con una función similar. [8]

Interacciones

Se ha demostrado que QARS interactúa con RARS . [9]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000172053 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000032604 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Lamour V, Quevillon S, Diriong S, N'Guyen VC, Lipinski M, Mirande M (agosto de 1994). "Evolución de la familia de sintetasas Glx-ARNt: la enzima glutaminil como un caso de transferencia horizontal de genes". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 91 (18): 8670–4. Bibcode :1994PNAS...91.8670L. doi : 10.1073/pnas.91.18.8670 . PMC 44668 . PMID  8078941. 
  6. ^ Durkin ME, Jäger AC, Khurana TS, Nielsen FC, Albrechtsen R, Wewer UM (julio de 1999). "Caracterización del locus de la cadena beta2 de la laminina humana (LAMB2): vínculo con un gen que contiene un pseudogén no procesado, transcrito, similar a LAMB2 (LAMB2L) y con el gen que codifica la glutaminil ARNt sintetasa (QARS)". Citogenética y genética celular . 84 (3–4): 173–8. doi :10.1159/000015249. PMID  10393422. S2CID  36315977.
  7. ^ ab "Entrez Gene: QARS glutaminil-tRNA sintetasa".
  8. ^ Hadd A, Perona JJ (octubre de 2014). "Coevolución de determinantes de especificidad en glutamil- y glutaminil-ARNt sintetasas eucariotas". Journal of Molecular Biology . 426 (21): 3619–33. doi :10.1016/j.jmb.2014.08.006. PMID  25149203.
  9. ^ Kim T, Park SG, Kim JE, Seol W, Ko YG, Kim S (julio de 2000). "El péptido catalítico de la glutaminil-ARNt sintetasa humana es esencial para su ensamblaje en el complejo aminoacil-ARNt sintetasa". The Journal of Biological Chemistry . 275 (28): 21768–72. doi : 10.1074/jbc.M002404200 . PMID  10801842.

Lectura adicional

  • Norcum MT (agosto de 1991). "Análisis estructural del complejo aminoacil-ARNt sintetasa de alta masa molecular. Efectos de las sales neutras y los detergentes". The Journal of Biological Chemistry . 266 (23): 15398–405. doi : 10.1016/S0021-9258(18)98629-1 . PMID  1651330.
  • Maruyama K, Sugano S (enero de 1994). "Oligo-capping: un método simple para reemplazar la estructura de capuchón de los ARNm eucariotas con oligorribonucleótidos". Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (octubre de 1997). "Construcción y caracterización de una biblioteca de ADNc enriquecida en longitud completa y enriquecida en el extremo 5'". Gene . 200 (1–2): 149–56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID  9373149.
  • Quevillon S, Robinson JC, Berthonneau E, Siatecka M, Mirande M (enero de 1999). "Ensamblaje macromolecular de aminoacil-ARNt sintetasas: identificación de interacciones proteína-proteína y caracterización de una proteína central". Journal of Molecular Biology . 285 (1): 183–95. doi :10.1006/jmbi.1998.2316. PMID  9878398.
  • Ko YG, Kang YS, Kim EK, Park SG, Kim S (mayo de 2000). "Localización nucleolar de la metionil-ARNt sintetasa humana y su papel en la síntesis de ARN ribosómico". The Journal of Cell Biology . 149 (3): 567–74. doi :10.1083/jcb.149.3.567. PMC  2174846 . PMID  10791971.
  • Kim T, Park SG, Kim JE, Seol W, Ko YG, Kim S (julio de 2000). "El péptido catalítico de la glutaminil-ARNt sintetasa humana es esencial para su ensamblaje en el complejo aminoacil-ARNt sintetasa". The Journal of Biological Chemistry . 275 (28): 21768–72. doi : 10.1074/jbc.M002404200 . PMID  10801842.
  • Kang J, Kim T, Ko YG, Rho SB, Park SG, Kim MJ, Kwon HJ, Kim S (octubre de 2000). "La proteína de choque térmico 90 media las interacciones proteína-proteína entre las sintetasas de aminoacil-ARNt humanas". The Journal of Biological Chemistry . 275 (41): 31682–8. doi : 10.1074/jbc.M909965199 . PMID  10913161.
  • Ko YG, Kim EY, Kim T, Park H, Park HS, Choi EJ, Kim S (febrero de 2001). "Interacción antiapoptótica dependiente de glutamina de la glutaminil-ARNt sintetasa humana con la quinasa 1 reguladora de la señal de apoptosis". The Journal of Biological Chemistry . 276 (8): 6030–6. doi : 10.1074/jbc.M006189200 . PMID  11096076.
  • Lehner B, Semple JI, Brown SE, Counsell D, Campbell RD, Sanderson CM (enero de 2004). "Análisis de un sistema de dos híbridos de levadura de alto rendimiento y su uso para predecir la función de las proteínas intracelulares codificadas dentro de la región MHC de clase III humana". Genomics . 83 (1): 153–67. doi :10.1016/S0888-7543(03)00235-0. PMID  14667819.
  • Colland F, Jacq X, Trouplin V, Mougin C, Groizeleau C, Hamburger A, Meil ​​A, Wojcik J, Legrain P, Gauthier JM (julio de 2004). "Mapeo proteómico funcional de una vía de señalización humana". Investigación del genoma . 14 (7): 1324–32. doi :10.1101/gr.2334104. PMC  442148 . PMID  15231748.
  • Rush J, Moritz A, Lee KA, Guo A, Goss VL, Spek EJ, Zhang H, Zha XM, Polakiewicz RD, Comb MJ (enero de 2005). "Perfiles de inmunoafinidad de la fosforilación de tirosina en células cancerosas". Nature Biotechnology . 23 (1): 94–101. doi :10.1038/nbt1046. PMID  15592455. S2CID  7200157.
  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (octubre de 2005). "Hacia un mapa a escala de proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Naturaleza . 437 (7062): 1173–8. Código Bibliográfico : 2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
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