Quinolinato sintasa

La quinolinato sintasa ( EC 2.5.1.72 , NadA , QS , quinolinato sintetasa ) es una enzima con el nombre sistemático glicerona fosfato:iminosuccinato alquiltransferasa (ciclizante) . ^[¹^]^[²^]^[³^] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química

fosfato de dihidroxiacetona

+

ácido iminosucínico

2 H ₂ O

Flecha de reacción reversible izquierda-derecha con producto(s) directo(s) minoritario(s) hacia arriba a la derecha y sustrato(s) inverso(s) minoritario(s) desde abajo a la derecha.

2 H ₂ O

ácido quinolínico

+ H ₃ PO ₄

Esta proteína hierro-azufre requiere un clúster [4Fe-4S] para su actividad. El ácido quinolínico se incorpora posteriormente al dinucleótido de nicotinamida y adenina . ^{[ 4 ]}^{[ 5 ]}

Referencias

↑ Katoh A, Uenohara K, Akita M, Hashimoto T (julio de 2006). "Los primeros pasos en la biosíntesis de NAD en Arabidopsis comienzan con aspartato y ocurren en el plastidio" . Plant Physiology . 141 (3): 851–7 . doi : 10.1104/pp.106.081091 . PMC 1489895. PMID 16698895 .
↑ Sakuraba H, Tsuge H, Yoneda K, Katunuma N, Ohshima T (julio de 2005). "Estructura cristalina de la enzima biosintética de NAD quinolinato sintasa" . The Journal of Biological Chemistry . 280 (29): 26645–8 . doi : 10.1074/jbc.C500192200 . PMID 15937336 .
↑ Saunders AH, Booker SJ (agosto de 2008). "Regulación de la actividad de la quinolinato sintasa de Escherichia coli mediante la formación reversible de enlaces disulfuro" . Biochemistry . 47 (33): 8467–9 . doi : 10.1021/bi801135y . PMC 3319134. PMID 18651751 .
^ Ollagnier-de Choudens S, Loiseau L, Sanakis Y, Barras F, Fontecave M (julio de 2005). "Quinolinato sintetasa, una enzima hierro-azufre en la biosíntesis de NAD" (PDF) . Cartas FEBS . 579 (17): 3737– 43. Bibcode : 2005FEBSL.579.3737O . doi : 10.1016/j.febslet.2005.05.065 . PMID 15967443 .
↑ Rousset C, Fontecave M, Ollagnier de Choudens S (agosto de 2008). "El clúster [ 4Fe-4S ] de la sintasa de quinolinato de Escherichia coli: investigación de los ligandos del clúster" . FEBS Letters . 582 (19): 2937–44 . Bibcode : 2008FEBSL.582.2937R . doi : 10.1016/j.febslet.2008.07.032 . PMID 18674537 .

Enlaces externos

Quinolinato+sintasa en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.

[1] Katoh A, Uenohara K, Akita M, Hashimoto T (julio de 2006). "Los primeros pasos en la biosíntesis de NAD en Arabidopsis comienzan con aspartato y ocurren en el plastidio" . Plant Physiology . 141 (3): 851–7 . doi : 10.1104/pp.106.081091 . PMC 1489895. PMID 16698895 .

[2] Sakuraba H, Tsuge H, Yoneda K, Katunuma N, Ohshima T (julio de 2005). "Estructura cristalina de la enzima biosintética de NAD quinolinato sintasa" . The Journal of Biological Chemistry . 280 (29): 26645–8 . doi : 10.1074/jbc.C500192200 . PMID 15937336 .

[3] Saunders AH, Booker SJ (agosto de 2008). "Regulación de la actividad de la quinolinato sintasa de Escherichia coli mediante la formación reversible de enlaces disulfuro" . Biochemistry . 47 (33): 8467–9 . doi : 10.1021/bi801135y . PMC 3319134. PMID 18651751 .

[4] Ollagnier-de Choudens S, Loiseau L, Sanakis Y, Barras F, Fontecave M (julio de 2005). "Quinolinato sintetasa, una enzima hierro-azufre en la biosíntesis de NAD" (PDF) . Cartas FEBS . 579 (17): 3737– 43. Bibcode : 2005FEBSL.579.3737O . doi : 10.1016/j.febslet.2005.05.065 . PMID 15967443 .

[5] Rousset C, Fontecave M, Ollagnier de Choudens S (agosto de 2008). "El clúster [ 4Fe-4S ] de la sintasa de quinolinato de Escherichia coli: investigación de los ligandos del clúster" . FEBS Letters . 582 (19): 2937–44 . Bibcode : 2008FEBSL.582.2937R . doi : 10.1016/j.febslet.2008.07.032 . PMID 18674537 .

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