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Articulo de referencia

RBM12

La proteína de unión a ARN 12 es una proteína que en humanos está codificada por el gen RBM12 . [ 5 ] [ 6 ] Este gen codifica una proteína que contiene varios motivos de unión a...

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La proteína de unión a ARN 12 es una proteína que en humanos está codificada por el gen RBM12 . [ 5 ] [ 6 ]

Este gen codifica una proteína que contiene varios motivos de unión a ARN , dominios transmembrana potenciales y regiones ricas en prolina . Este gen y el gen de la copina I se solapan en la posición 20q11.21 del mapa genético. El procesamiento alternativo del ARN en la región 5' UTR da lugar a dos variantes de transcripción. Ambas variantes codifican la misma proteína. [ 6 ]

RMB12 es una proteína codificada por el gen RBM12 y, a principios de 2026, aún no se conoce completamente su capacidad, participación y función. Algunos estudios han vinculado la proteína RMB12 con la supresión de la producción de hemoglobina fetal (HbF). En fetos humanos, la hemoglobina fetal es la principal proteína transportadora de oxígeno en sus glóbulos rojos y facilita el intercambio de oxígeno entre el feto y la madre. "RBM12 es una RBP nuclear con amplia expresión tisular que permanece sin cambios entre las etapas fetal y eritroide (Wakabayashi, et al.)."^1 Cuando los eritroblastos primarios y las células HeLa se tiñen con inmunofluorescencia, la tinción mostró que RBM12 presenta una localización nuclear, lo que sugiere que funciona en la síntesis a nivel de pre-ARN. También mostró expresión en múltiples tipos diferentes de tejido y la expresión no parece ser selectiva para el desarrollo. RBM12 ha demostrado una preferencia por unirse a la región 5'UTR de sus ARNm diana.

Anemia falciforme

La hemoglobina está compuesta por cuatro subunidades diferentes. En los adultos, la hemoglobina está formada por dos subunidades alfa y dos subunidades beta. En el feto, la hemoglobina está formada por dos subunidades alfa idénticas, pero en lugar de las subunidades beta, está formada por dos subunidades gamma. La anemia falciforme es causada por una mutación en las subunidades beta de la hemoglobina. Dado que la hemoglobina fetal carece de subunidades beta y en su lugar posee subunidades gamma, no se ve afectada por la anemia falciforme. Recientemente, se ha comenzado a estudiar la hemoglobina fetal (HbF) como posible tratamiento para la anemia falciforme. «Los niveles elevados de HbF pueden disminuir la propensión de la hemoglobina falciforme a polimerizarse en condiciones de hipoxia y, por lo tanto, inhibir los cambios patognomónicos en la forma celular (Wakabayashi et al.)».

trastornos de salud mental

Diversos estudios han demostrado que la proteína RBM12 influye en el desarrollo de diferentes trastornos psiquiátricos como la esquizofrenia y la psicosis. «RBM12 es un factor de riesgo de alta penetrancia para la esquizofrenia y la psicosis familiares… (Semesta, et al.)». La proteína RBM12 puede suprimir la vía de señalización del receptor acoplado a proteína G. La pérdida de RBM12 puede provocar una producción hiperactiva de AMPc, lo que a su vez incrementa la actividad de la PKA y puede alterar las respuestas transcripcionales neuronales.

Otros trastornos

El gen RBM12 también se ha relacionado con ciertos tipos de cáncer. Un aumento en su expresión se ha asociado con un pronóstico desfavorable en distintos tipos de cáncer. Algunos de estos cánceres incluyen el cáncer de Meibomio, un cáncer raro y agresivo de las glándulas sebáceas de los párpados, y el carcinoma hepatocelular. Diversas mutaciones en RBM12 también se han relacionado con algunos diagnósticos de cáncer de endometrio, colorrectal y renal.

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000244462 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000089824 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Stover C, Gradl G, Jentsch I, Speicher MR, Wieser R, Schwaeble W (julio de 2001). "Clonación de ADNc, asignación cromosómica y estructura genómica de un gen humano que codifica un nuevo miembro de la familia RBM". Cytogenetics and Cell Genetics . 92 ( 3–4 ): 225–230 . doi : 10.1159/000056908 . PMID 11435693. S2CID 20555964 .  
  6. 1 2 "Gen Entrez: proteína 12 con motivo de unión al ARN RBM12" .

Semesta K, Garces A, Tsvetanova N. El factor de riesgo de psicosis RBM12 codifica un nuevo represor de la transducción de señales GPCR/cAMP. Journal of Biological Chemistry, 2023; 299.

Aoi Wakabayashi, Maryanne Kihiu, Malini Sharma, A. Josephine Thrasher, Megan S. Saari, Mathieu Quesnel-Vallières, Osheiza Abdulmalik, Scott A. Peslak, Eugene Khandros, Cheryl A. Keller, Belinda M. Giardine, Yoseph Barash, Ross C. Hardison, Junwei Shi, Gerd A. Blobel; Identificación y caracterización de RBM12 como un nuevo regulador de la expresión de hemoglobina fetal. Sangre Adv 2022; 6 (23): 5956–5968. doi: https://doi.org/10.1182/bloodadvances.2022007904

Craig, C., Eng, S., Manzo, J., & Tkacenko, A. (2021, enero). PDB101: Molécula del mes: Hemoglobina fetal . RCSB: PDB-101. https://pdb101.rcsb.org/motm/257

RBM12 . (s.f.). El Atlas de Proteínas Humanas. Recuperado el 8 de mayo de 2026 de https://www.proteinatlas.org/ENSG00000244462-RBM12

Lecturas adicionales

  • Nakajima D, Okazaki N, Yamakawa H, Kikuno R, Ohara O, Nagase T (junio de 2002). "Construcción de clones de ADNc listos para expresión para genes KIAA: curación manual de 330 clones de ADNc de KIAA" . Investigación del ADN . 9 (3): 99– 106. doi : 10.1093/dnares/9.3.99 . PMID 12168954 . 
  • Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, et  al. (noviembre de 2006). " Dinámica de fosforilación global, in vivo y específica del sitio en redes de señalización" . Cell . 127 (3): 635– 648. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID 17081983. S2CID 7827573 .  
  • Kofler M, Motzny K, Freund C (noviembre de 2005). "La proteómica del dominio GYF revela sitios de interacción en proteínas diana conocidas y nuevas" . Molecular & Cellular Proteomics . 4 (11): 1797– 1811. doi : 10.1074/mcp.M500129-MCP200 . PMID 16120600 . 
  • Brill LM, Salomon AR, Ficarro SB, Mukherji M, Stettler-Gill M, Peters EC (mayo de 2004). "Perfilado fosfoproteómico robusto de sitios de fosforilación de tirosina de células T humanas mediante cromatografía de afinidad de metales inmovilizados y espectrometría de masas en tándem". Analytical Chemistry . 76 (10): 2763– 2772. doi : 10.1021/ac035352d . PMID 15144186 . 
  • Ueki N, Oda T, Kondo M, Yano K, Noguchi T, Muramatsu M (diciembre de 1998). "Sistema de selección para genes que codifican proteínas dirigidas al núcleo". Nature Biotechnology . 16 (13): 1338– 1342. doi : 10.1038/4315 . PMID 9853615. S2CID 20001769 .