Articulo de referencia

Radixina

La radixina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen RDX . [5] [6] [7] La radixina es una proteína del citoesqueleto que puede ser importante para unir la a...

La radixina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen RDX . [5] [6] [7]

La radixina es una proteína del citoesqueleto que puede ser importante para unir la actina a la membrana plasmática. Su secuencia es muy similar a la de la ezrina y la moesina . El gen de la radixina se ha localizado mediante hibridación in situ con fluorescencia en 11q23. Una versión truncada que representa un pseudogén (RDXP2) se asignó a Xp 21.3. Otro pseudogén que parecía carecer de intrones (RDXP1) se asignó a 11p mediante análisis Southern y PCR. [7]

Interacciones

Se ha demostrado que la radixina interactúa con GNA13 . [8]

Véase también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000137710 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000032050 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Wilgenbus KK, Milatovich A, Francke U, Furthmayr H (junio de 1993). "Clonación molecular, secuencia de ADNc y asignación cromosómica del gen de la radixina humana y dos pseudogenes dispersos". Genómica . 16 (1): 199–206. doi : 10.1006/geno.1993.1159 . PMID  8486357.
  6. ^ Khan SY, Ahmed ZM, Shabbir MI, Kitajiri S, Kalsoom S, Tasneem S, Shayiq S, Ramesh A, Srisailpathy S, Khan SN, Smith RJ, Riazuddin S, Friedman TB, Riazuddin S (abril de 2007). "Las mutaciones del gen RDX causan pérdida auditiva no sindrómica en el locus DFNB24". Hum Mutat . 28 (5): 417–23. doi : 10.1002/humu.20469 . PMID  17226784. S2CID  7671031.
  7. ^ ab "Entrez Gene: RDX radixina".
  8. ^ Vaiskunaite R, Adarichev V, Furthmayr H, Kozasa T, Gudkov A, Voyno-Yasenetskaya TA (agosto de 2000). "Activación conformacional de radixina por la subunidad alfa de la proteína G13". J. Biol. química . 275 (34): 26206–12. doi : 10.1074/jbc.M001863200 . PMID  10816569.

Lectura adicional

  • Hoeflich KP, Ikura M (2005). "Radixina: proteína de señalización y adoptante del citoesqueleto". Int. J. Biochem. Cell Biol . 36 (11): 2131–6. doi :10.1016/j.biocel.2003.11.018. PMID  15313460.
  • Matarrese P, Malorni W (2006). "Proteínas y citoesqueleto del virus de inmunodeficiencia humana (VIH)-1: socios en la vida viral y muerte de la célula huésped". Cell Death Differ . 12 (Supl 1): 932–41. doi : 10.1038/sj.cdd.4401582 . PMID  15818415.
  • Sato N, Funayama N, Nagafuchi A, Yonemura S, Tsukita S, Tsukita S (1992). "Una familia de genes que consiste en ezrina, radixina y moesina. Su localización específica en los sitios de asociación entre el filamento de actina y la membrana plasmática". J. Cell Sci . 103 (1): 131–43. doi :10.1242/jcs.103.1.131. PMID  1429901.
  • Hirao M, Sato N, Kondo T, Yonemura S, Monden M, Sasaki T, Takai Y, Tsukita S, Tsukita S (1996). "Mecanismo de regulación de la asociación proteína ERM (ezrina/radixina/moesina)/membrana plasmática: posible implicación del recambio de fosfatidilinositol y la vía de señalización dependiente de Rho". J. Cell Biol . 135 (1): 37–51. doi :10.1083/jcb.135.1.37. PMC 2121020.  PMID 8858161  .
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). "Normalización y sustracción: dos enfoques para facilitar el descubrimiento de genes". Genome Res . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID  8889548.
  • Stemmer-Rachamimov AO, Gonzalez-Agosti C, Xu L, Burwick JA, Beauchamp R, Pinney D, Louis DN, Ramesh V (1997). "Expresión de merlin codificada por NF2 y proteínas de la familia ERM relacionadas en el sistema nervioso central humano". J. Neuropathol. Exp. Neurol . 56 (6): 735–42. doi : 10.1097/00005072-199756060-00011 . PMID  9184664.
  • Takahashi K, Sasaki T, Mammoto A, Takaishi K, Kameyama T, Tsukita S, Takai Y (1997). "La interacción directa del inhibidor de la disociación de GDP de Rho con ezrin/radixin/moesin inicia la activación de la proteína G pequeña de Rho". J. Biol. Chem . 272 ​​(37): 23371–5. doi : 10.1074/jbc.272.37.23371 . PMID  9287351.
  • Kondo T, Takeuchi K, Doi Y, Yonemura S, Nagata S, Tsukita S (1997). "Mecanismo molecular basado en ERM (Ezrin/Radixin/Moesin) de degradación de microvellosidades en una etapa temprana de la apoptosis". J. Cell Biol . 139 (3): 749–58. doi :10.1083/jcb.139.3.749. PMC  2141718. PMID  9348291 .
  • Murthy A, Gonzalez-Agosti C, Cordero E, Pinney D, Candia C, Solomon F, Gusella J, Ramesh V (1998). "NHE-RF, un cofactor regulador para el intercambio de Na(+)-H+, es un interactor común para las proteínas merlin y ERM (MERM)". J. Biol. Chem . 273 (3): 1273–6. doi : 10.1074/jbc.273.3.1273 . PMID  9430655.
  • Matsui T, Maeda M, Doi Y, Yonemura S, Amano M, Kaibuchi K, Tsukita S, Tsukita S (1998). "La rho-quinasa fosforila treoninas COOH-terminales de las proteínas ezrina/radixina/moesina (ERM) y regula su asociación cabeza-cola". J. Cell Biol . 140 (3): 647–57. doi :10.1083/jcb.140.3.647. PMC  2140160. PMID  9456324 .
  • Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (1998). "Las proteínas Ezrin/Radixin/Moesin (ERM) se unen a un grupo de aminoácidos con carga positiva en el dominio citoplasmático yuxtamembrana de CD44, CD43 e ICAM-2". J. Cell Biol . 140 (4): 885–95. doi : 10.1083 /jcb.140.4.885. PMC  2141743. PMID  9472040.
  • Bhartur SG, Goldenring JR (1998). "Mapeo de la dimerización de ezrina mediante el cribado de dos híbridos en levadura". Biochem. Biophys. Res. Commun . 243 (3): 874–7. doi :10.1006/bbrc.1998.8196. PMID  9501018.
  • Takahashi K, Sasaki T, Mammoto A, Hotta I, Takaishi K, Imamura H, Nakano K, Kodama A, Takai Y (1998). "Interacción de la radixina con la proteína de intercambio GDP/GTP de la proteína G pequeña Rho Dbl". Oncogene . 16 (25): 3279–84. doi :10.1038/sj.onc.1201874. PMID  9681826. S2CID  21445282.
  • Lamb RF, Roy C, Diefenbach TJ, Vinters HV, Johnson MW, Jay DG, Hall A (2000). "El supresor tumoral TSC1 hamartina regula la adhesión celular a través de las proteínas ERM y la GTPasa Rho". Nat. Cell Biol . 2 (5): 281–7. doi :10.1038/35010550. PMID  10806479. S2CID  25353057.
  • Vaiskunaite R, Adarichev V, Furthmayr H, Kozasa T, Gudkov A, Voyno-Yasenetskaya TA (2000). "Activación conformacional de radixina por la subunidad alfa de la proteína G13". J. Biol. química . 275 (34): 26206–12. doi : 10.1074/jbc.M001863200 . PMID  10816569.
  • Hamada K, Shimizu T, Matsui T, Tsukita S, Tsukita S, Hakoshima T (2001). "Caracterización cristalográfica del dominio FERM de radixina unido a la cola citoplasmática de la proteína de adhesión ICAM-2". Acta Crystallogr. D . 57 (Pt 6): 891–2. Bibcode :2001AcCrD..57..891H. doi :10.1107/S0907444901005716. PMID  11375520.
  • Kikuchi S, Hata M, Fukumoto K, Yamane Y, Matsui T, Tamura A, Yonemura S, Yamagishi H, Keppler D, Tsukita S, Tsukita S (2002). "La deficiencia de radixina provoca hiperbilirrubinemia conjugada con pérdida de Mrp2 de las membranas canaliculares biliares". Nat. Genet . 31 (3): 320–5. doi :10.1038/ng905. PMID  12068294. S2CID  24961102.
  • Dickson TC, Mintz CD, Benson DL, Salton SR (2002). "Interacción de unión funcional identificada entre la L1 CAM axonal y miembros de la familia ERM". J. Cell Biol . 157 (7): 1105–12. doi :10.1083/jcb.200111076. PMC  2173555. PMID  12070130 .
  • Haddad LA, Smith N, Bowser M, Niida Y, Murthy V, Gonzalez-Agosti C, Ramesh V (2003). "El supresor tumoral TSC1 hamartina interactúa con el neurofilamento-L y posiblemente funciona como un nuevo integrador del citoesqueleto neuronal". J. Biol. Chem . 277 (46): 44180–6. doi : 10.1074/jbc.M207211200 . PMID  12226091.


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