Hispanopedia Wiki
Articulo de referencia

RuBisCO

La ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa , comúnmente conocida por las abreviaturas RuBisCo , rubisco , [ 1 ] RuBPCasa , [ 2 ] o RuBPco , [ 3 ] es una enzima ( EC 4.1.1....

Hispanopedia WikiContenido en espanolLectura gratuita

La ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa , comúnmente conocida por las abreviaturas RuBisCo , rubisco , [ 1 ] RuBPCasa , [ 2 ] o RuBPco , [ 3 ] es una enzima ( EC 4.1.1.39 ) involucrada en la parte independiente de la luz (o "oscura") de la fotosíntesis , incluyendo la fijación de carbono mediante la cual las plantas y otros organismos fotosintéticos convierten el dióxido de carbono atmosférico en moléculas ricas en energía como la glucosa . Surgió hace aproximadamente cuatro mil millones de años en el metabolismo primordial antes de la presencia de oxígeno en la Tierra. [ 4 ] Probablemente sea la enzima más abundante en la Tierra. En términos químicos, cataliza la carboxilación de la ribulosa-1,5-bisfosfato (también conocida como RuBP). [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

Vías alternativas de fijación de carbono

RuBisCO es importante biológicamente porque cataliza la reacción química primaria por la cual el carbono inorgánico ingresa a la biosfera . Si bien muchas bacterias y arqueas autótrofas fijan carbono a través de la vía reductiva del acetil CoA , el ciclo del 3-hidroxipropionato o el ciclo inverso de Krebs , estas vías contribuyen relativamente poco a la fijación global de carbono en comparación con la catalizada por RuBisCO. La fosfoenolpiruvato carboxilasa , a diferencia de RuBisCO, solo fija carbono temporalmente. Como reflejo de su importancia, RuBisCO es la proteína más abundante en las hojas , representando el 50% de la proteína soluble de la hoja en plantas C3 ( 20-30% del nitrógeno total de la hoja) y el 30% de la proteína soluble de la hoja en plantas C4 (5-9% del nitrógeno total de la hoja). [ 7 ] Dado su importante papel en la biosfera, la ingeniería genética de RuBisCO en cultivos es de interés continuo (ver más adelante ).

Estructura

Sitio activo de la RuBisCO de Galdieria sulphuraria con CO₂ : Los residuos involucrados tanto en el sitio activo como en la estabilización del CO₂ para la catálisis enzimática se muestran en color y están etiquetados. Las distancias de las interacciones de enlaces de hidrógeno se muestran en angstroms. El ion Mg²⁺ (esfera verde) se muestra coordinado con el CO₂ , seguido de tres moléculas de agua (esferas rojas). Todos los demás residuos se muestran en escala de grises.
Localización del gen rbcL en el genoma del cloroplasto de Arabidopsis thaliana (posiciones aprox. 55-56,4 kb). rbcL es uno de los 21 genes codificadores de proteínas implicados en la fotosíntesis (recuadros verdes).

En plantas, algas , cianobacterias y Pseudomonadota fototróficas y quimioautótrofas (anteriormente denominadas proteobacterias), la enzima generalmente consta de dos tipos de subunidades proteicas, llamadas cadena grande ( L , aproximadamente 55.000 Da ) y cadena pequeña ( S , aproximadamente 13.000 Da). El gen de la cadena grande ( rbcL ) está codificado por el ADN del cloroplasto en las plantas. [ 8 ] Normalmente hay varios genes de cadena pequeña relacionados en el núcleo de las células vegetales, y las cadenas pequeñas se importan al compartimento estromal de los cloroplastos desde el citosol cruzando la membrana externa del cloroplasto . [ 6 ] [ 9 ] Los sitios de unión del sustrato enzimáticamente activo ( ribulosa 1,5-bisfosfato) se encuentran en las cadenas grandes que forman dímeros en los que los aminoácidos de cada cadena grande contribuyen a los sitios de unión. Un total de ocho cadenas grandes (= cuatro dímeros) y ocho cadenas pequeñas se ensamblan en un complejo más grande de aproximadamente 540.000 Da. [ 10 ] En algunos Pseudomonadota y dinoflagelados , se han encontrado enzimas que consisten únicamente en subunidades grandes. [ a ]

Los iones de magnesio ( Mg²⁺ ) son necesarios para la actividad enzimática. El posicionamiento correcto de Mg²⁺ en el sitio activo de la enzima implica la adición de una molécula de dióxido de carbono "activadora" ( CO₂ ) a una lisina en el sitio activo (formando un carbamato ). [ 12 ] Mg²⁺ opera impulsando la desprotonación del residuo Lys210, lo que hace que el residuo Lys rote 120 grados hacia el conformero trans , disminuyendo la distancia entre el nitrógeno de Lys y el carbono de CO₂ . La proximidad cercana permite la formación de un enlace covalente, dando como resultado el carbamato. [ 13 ] Mg²⁺ se habilita primero para unirse al sitio activo mediante la rotación de His335 a una conformación alternativa. El Mg²⁺ se coordina entonces con los residuos de His del sitio activo (His300, His302, His335) y se neutraliza parcialmente mediante la coordinación de tres moléculas de agua y su conversión a −OH . [ 13 ] Esta coordinación da como resultado un complejo inestable, pero produce un entorno favorable para la unión del Mg²⁺ . La formación del carbamato se ve favorecida por un pH alcalino . El pH y la concentración de iones de magnesio en el compartimento fluido (en las plantas, el estroma del cloroplasto ) aumentan con la luz. El papel de los cambios de pH y los niveles de iones de magnesio en la regulación de la actividad de la enzima RuBisCO se analiza más adelante . Una vez formado el carbamato, His335 finaliza la activación volviendo a su posición inicial mediante fluctuación térmica. [ 13 ]

Actividad enzimática

Dos reacciones principales de la RuBisCo: fijación de CO 2 y oxigenación.

La RuBisCO es una de las muchas enzimas del ciclo de Calvin . Cuando la RuBisCO facilita el ataque del CO₂ al carbono C2 del RuBP y la posterior ruptura del enlace entre los carbonos C3 y C2, se forman dos moléculas de glicerato-3-fosfato. La conversión implica los siguientes pasos: enolización , carboxilación , hidratación , ruptura del enlace C-C y protonación . [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ]

Sustratos

Los sustratos para RuBisCO son ribulosa-1,5-bisfosfato y dióxido de carbono (distinto del dióxido de carbono "activador"). RuBisCO también cataliza una reacción de ribulosa-1,5-bisfosfato y oxígeno molecular (O₂ ) en lugar de dióxido de carbono ( CO₂ ) . [ 17 ] La ​​discriminación entre los sustratos CO₂ y O₂ se atribuye a las diferentes interacciones de los momentos cuadrupolares del sustrato y un alto gradiente de campo electrostático . [ 13 ] Este gradiente se establece mediante la forma dimérica de la RuBisCO mínimamente activa, que con sus dos componentes proporciona una combinación de dominios con cargas opuestas necesarios para la interacción de la enzima con O₂ y CO₂ . Estas condiciones ayudan a explicar la baja tasa de recambio encontrada en RuBisCO: para aumentar la intensidad del campo eléctrico necesario para una interacción suficiente con los momentos cuadrupolares de los sustratos , los segmentos terminales C y N de la enzima deben estar cerrados, lo que permite aislar el sitio activo del disolvente y disminuir la constante dieléctrica . [ 18 ] Este aislamiento tiene un costo entrópico significativo y da como resultado una baja tasa de recambio.

Unión de RuBP

La carbamilación del grupo ε-amino de Lys210 se estabiliza mediante la coordinación con el Mg²⁺ . [ 19 ] Esta reacción implica la unión de los extremos carboxilato de Asp203 y Glu204 al ion Mg²⁺ . El sustrato RuBP se une al Mg²⁺ desplazando dos de los tres ligandos acuosos. [ 14 ] [ 20 ] [ 21 ]

Enolización

La enolización del RuBP es la conversión del tautómero ceto del RuBP en un enediol(ato). La enolización se inicia por desprotonación en C3. La base enzimática en este paso ha sido objeto de debate, [ 20 ] [ 22 ] pero las restricciones estéricas observadas en las estructuras cristalinas han hecho de la Lys210 el candidato más probable. [ 14 ] Específicamente, el oxígeno del carbamato en la Lys210 que no está coordinado con el ion Mg desprotona el carbono C3 del RuBP para formar un 2,3-enediolato. [ 20 ] [ 21 ]

Carboxilación

Imagen 3D del sitio activo de la RuBisCO de espinaca complejizada con el inhibidor 2-carboxiarabinitol-1,5-bisfosfato, CO₂ y Mg²⁺ . ( PDB : 1IR1; Ligand View [CAP]501:A)

La carboxilación del 2,3-enediolato da como resultado el intermedio 3-ceto-2-carboxiarabinitol-1,5-bisfosfato y Lys334 se posiciona para facilitar la adición del sustrato CO2 ya que reemplaza la tercera molécula de agua coordinada con Mg2 + y se agrega directamente al enediol. No se forma ningún complejo de Michaelis en este proceso. [ 14 ] [ 22 ] La hidratación de esta cetona da como resultado un grupo hidroxilo adicional en C3, formando un intermedio gem-diol . [ 20 ] [ 23 ] Se ha propuesto que la carboxilación y la hidratación sean un solo paso concertado [ 20 ] o dos pasos secuenciales. [ 23 ] El mecanismo concertado está respaldado por la proximidad de la molécula de agua a C3 de RuBP en múltiples estructuras cristalinas. Dentro de la estructura de espinaca, otros residuos están bien ubicados para ayudar en el paso de hidratación ya que están dentro de la distancia de enlace de hidrógeno de la molécula de agua. [ 14 ]

Ruptura del enlace CC

El intermedio gem-diol se rompe en el enlace C2-C3 para formar una molécula de glicerato-3-fosfato y un carboxilato con carga negativa. [ 14 ] La protonación estereoselectiva del C2 de este carbanión da como resultado otra molécula de glicerato-3-fosfato. Se cree que este paso es facilitado por Lys175 o, potencialmente, por la Lys210 carbamilada. [ 14 ]

Productos

Cuando el dióxido de carbono es el sustrato, el producto de la reacción de la carboxilasa es un intermediario fosforilado inestable de seis carbonos conocido como 3-ceto-2-carboxiarabinitol-1,5-bisfosfato, que se descompone rápidamente en dos moléculas de glicerato-3-fosfato . Este producto, también conocido como 3-fosfoglicerato, puede utilizarse para producir moléculas más grandes como la glucosa .

Cuando el oxígeno molecular es el sustrato, los productos de la reacción de la oxigenasa son fosfoglicolato y 3-fosfoglicerato. El fosfoglicolato se recicla mediante una secuencia de reacciones denominada fotorrespiración , en la que intervienen enzimas y citocromos ubicados en las mitocondrias y los peroxisomas (este es un caso de reparación de metabolitos ). En este proceso, dos moléculas de fosfoglicolato se convierten en una molécula de dióxido de carbono y una molécula de 3-fosfoglicerato, que pueden reingresar al ciclo de Calvin. Parte del fosfoglicolato que ingresa a esta vía puede ser retenido por las plantas para producir otras moléculas como la glicina . A niveles ambientales de dióxido de carbono y oxígeno, la proporción de las reacciones es de aproximadamente 4 a 1, lo que resulta en una fijación neta de dióxido de carbono de solo 3,5. Por lo tanto, la incapacidad de la enzima para prevenir la reacción con el oxígeno reduce considerablemente la capacidad fotosintética de muchas plantas. Algunas plantas, muchas algas y bacterias fotosintéticas han superado esta limitación ideando medios para aumentar la concentración de dióxido de carbono alrededor de la enzima, incluyendo la fijación de carbono C4 , el metabolismo ácido de las crasuláceas y el uso de pirenoide .

Las actividades secundarias de la Rubisco pueden generar subproductos inútiles o inhibidores. Entre los subproductos inhibidores importantes se encuentran la xilulosa 1,5-bisfosfato y la glicero-2,3-pentodiulosa 1,5-bisfosfato , ambas causadas por fallos en la reacción de enolización-carboxilación. En las plantas superiores, este proceso provoca la autoinhibición de la RuBisCO, que puede desencadenarse por concentraciones saturantes de CO₂ y RuBP y ser resuelta por la Rubisco activasa (véase más adelante). [ 24 ]

Tasa de actividad enzimática

Descripción general del ciclo de Calvin y la fijación del carbono.

Algunas enzimas pueden realizar miles de reacciones químicas por segundo. Sin embargo, la RuBisCO es lenta, fijando solo de 3 a 10 moléculas de dióxido de carbono por segundo por molécula de enzima. [ 25 ] La reacción catalizada por la RuBisCO es, por lo tanto, el principal factor limitante de la velocidad del ciclo de Calvin durante el día. No obstante, en la mayoría de las condiciones, y cuando la luz no limita la fotosíntesis, la velocidad de la RuBisCO responde positivamente al aumento de la concentración de dióxido de carbono.

La RuBisCO generalmente solo está activa durante el día, ya que la ribulosa 1,5-bisfosfato no se regenera en la oscuridad. Esto se debe a la regulación de varias otras enzimas del ciclo de Calvin. Además, la actividad de la RuBisCO se coordina con la de las demás enzimas del ciclo de Calvin de varias maneras:

Por iones

Al iluminar los cloroplastos, el pH del estroma aumenta de 7,0 a 8,0 debido al gradiente de protones (iones de hidrógeno, H + ) que se crea a través de la membrana tilacoide . El movimiento de protones hacia los tilacoides es impulsado por la luz y es fundamental para la síntesis de ATP en los cloroplastos (Lectura adicional: Centro de reacción fotosintética ; Reacciones dependientes de la luz ) . Para equilibrar el potencial iónico a través de la membrana, los iones de magnesio ( Mg2 + ) salen de los tilacoides en respuesta, aumentando la concentración de magnesio en el estroma de los cloroplastos. La RuBisCO tiene un pH óptimo alto (puede ser >9,0, dependiendo de la concentración de iones de magnesio) y, por lo tanto, se "activa" mediante la introducción de dióxido de carbono y magnesio en los sitios activos como se describió anteriormente.

Por la activasa RuBisCO

En plantas y algunas algas, otra enzima, la RuBisCO activasa (Rca, GO:0046863 , P10896 ), es necesaria para permitir la rápida formación del carbamato crítico en el sitio activo de la RuBisCO. [ 26 ] [ 27 ] Esto es necesario porque la ribulosa 1,5-bisfosfato (RuBP) se une con mayor fuerza a los sitios activos de la RuBisCO cuando hay un exceso de carbamato, lo que impide que los procesos avancen. En presencia de luz, la RuBisCO activasa promueve la liberación del RuBP inhibidor (o —según algunas opiniones— de almacenamiento) de los sitios catalíticos de la RuBisCO. La activasa también es necesaria en algunas plantas (por ejemplo, tabaco y muchas legumbres) porque, en la oscuridad, la RuBisCO es inhibida (o protegida de la hidrólisis) por un inhibidor competitivo sintetizado por estas plantas, un análogo del sustrato 2-carboxi-D-arabitinol 1-fosfato (CA1P). [ 28 ] CA1P se une fuertemente al sitio activo de RuBisCO carbamilada e inhibe la actividad catalítica en mayor medida. También se ha demostrado que CA1P mantiene a RuBisCO en una conformación protegida de la proteólisis . [ 29 ] En presencia de luz, la activasa de RuBisCO también promueve la liberación de CA1P de los sitios catalíticos. Después de que CA1P se libera de RuBisCO, se convierte rápidamente en una forma no inhibidora por una fosfatasa de CA1P activada por la luz . Incluso sin estos potentes inhibidores, una vez cada varios cientos de reacciones, las reacciones normales con dióxido de carbono u oxígeno no se completan; otros análogos de sustrato inhibidores aún se forman en el sitio activo. Una vez más, la activasa de RuBisCO puede promover la liberación de estos análogos de los sitios catalíticos y mantener la enzima en una forma catalíticamente activa. Sin embargo, a altas temperaturas, la activasa de RuBisCO se agrega y ya no puede activar RuBisCO. Esto contribuye a la disminución de la capacidad de carboxilación observada durante el estrés térmico. [ 30 ] [ 31 ]

Por activasa

La eliminación del RuBP inhibidor, CA1P y otros análogos de sustrato inhibidores por la activasa requiere el consumo de ATP . Esta reacción se inhibe por la presencia de ADP y, por lo tanto, la actividad de la activasa depende de la proporción de estos compuestos en el estroma del cloroplasto. Además, en la mayoría de las plantas, la sensibilidad de la activasa a la proporción de ATP/ADP se modifica por el estado de reducción/oxidación ( redox ) del estroma a través de otra pequeña proteína reguladora, la tiorredoxina . De esta manera, la actividad de la activasa y el estado de activación de la RuBisCO pueden modularse en respuesta a la intensidad de la luz y, por lo tanto, la velocidad de formación del sustrato ribulosa 1,5-bisfosfato. [ 32 ]

Por fosfato

En las cianobacterias, el fosfato inorgánico (Pi ) también participa en la regulación coordinada de la fotosíntesis: el Pi se une al sitio activo de la RuBisCO y a otro sitio en la cadena larga donde puede influir en las transiciones entre conformaciones activadas y menos activas de la enzima. De esta manera, la activación de la RuBisCO bacteriana podría ser particularmente sensible a los niveles de Pi , lo que podría hacer que actúe de forma similar a como funciona la RuBisCO activasa en las plantas superiores. [ 33 ]

Por dióxido de carbono

Dado que el dióxido de carbono y el oxígeno compiten en el sitio activo de la RuBisCO, la fijación de carbono por esta enzima puede mejorarse aumentando el nivel de dióxido de carbono en el compartimento que la contiene ( estroma del cloroplasto ). En varias ocasiones durante la evolución de las plantas, han evolucionado mecanismos para aumentar el nivel de dióxido de carbono en el estroma (véase la fijación de carbono C4 ). El uso de oxígeno como sustrato parece un proceso desconcertante, ya que aparentemente desperdicia la energía capturada. Sin embargo, podría ser un mecanismo para prevenir la sobrecarga de carbohidratos durante periodos de alta intensidad lumínica. Esta debilidad en la enzima es la causa de la fotorrespiración , de modo que las hojas sanas expuestas a luz brillante pueden presentar una fijación neta de carbono nula cuando la proporción de O2 a CO2 disponible para la RuBisCO se inclina demasiado hacia el oxígeno. Este fenómeno depende principalmente de la temperatura: las altas temperaturas pueden disminuir la concentración de CO2 disuelto en la humedad de los tejidos foliares. Este fenómeno también está relacionado con el estrés hídrico : dado que las hojas de las plantas se enfrían por evaporación, la escasez de agua provoca altas temperaturas foliares . Las plantas C4 utilizan inicialmente la enzima PEP carboxilasa , que tiene una mayor afinidad por el CO2 . El proceso primero crea un compuesto intermedio de 4 carbonos, de ahí el nombre de plantas C4 , que se transporta a un sitio de fotosíntesis C3 y luego se descarboxila, liberando CO2 para aumentar la concentración de CO2 .

Las plantas con metabolismo ácido de las crasuláceas (CAM) mantienen sus estomas cerrados durante el día, lo que conserva agua pero impide que se produzcan las reacciones independientes de la luz (también conocidas como ciclo de Calvin ), ya que estas reacciones requieren que el CO₂ pase por intercambio gaseoso a través de estas aberturas. La evaporación a través de la parte superior de la hoja se evita mediante una capa de cera .

Ingeniería genética

Since RuBisCO is often rate-limiting for photosynthesis in plants, it may be possible to improve photosynthetic efficiency by modifying RuBisCO genes in plants to increase catalytic activity and/or decrease oxygenation rates.[34][35][36][37] This could improve sequestration of CO2 and be a strategy to increase crop yields.[38] Approaches under investigation include transferring RuBisCO genes from one organism into another organism, engineering Rubisco activase from thermophilic cyanobacteria into temperature sensitive plants, increasing the level of expression of RuBisCO subunits, expressing RuBisCO small chains from the chloroplast DNA, and altering RuBisCO genes to increase specificity for carbon dioxide or otherwise increase the rate of carbon fixation.[39][40]

Mutagenesis in plants

In general, site-directed mutagenesis of RuBisCO has been mostly unsuccessful,[38] though mutated forms of the protein have been achieved in tobacco plants with subunit C4 species,[41] and a RuBisCO with more C4-like kinetic characteristics have been attained in rice via nuclear transformation.[42] Robust and reliable engineering for yield of RuBisCO and other enzymes in the C3 cycle was shown to be possible,[43] and it was first achieved in 2019 through a synthetic biology approach.[37]

Una vía es introducir variantes de RuBisCO con valores de especificidad naturalmente altos como las del alga roja Galdieria partita en las plantas. Esto puede mejorar la eficiencia fotosintética de las plantas cultivadas, aunque los posibles impactos negativos aún no se han estudiado. [ 44 ] Los avances en esta área incluyen el reemplazo de la enzima del tabaco con la de la bacteria fotosintética púrpura Rhodospirillum rubrum . [ 45 ] En 2014, se crearon dos líneas de tabaco transplastómicas con RuBisCO funcional de la cianobacteria Synechococcus elongatus PCC7942 (Se7942) reemplazando la RuBisCO con los genes de la subunidad grande y pequeña de la enzima Se7942, en combinación con la chaperona de ensamblaje Se7942 correspondiente, RbcX, o una proteína carboxisomal interna, CcmM35. Ambos mutantes tuvieron tasas de fijación de CO 2 aumentadas cuando se midieron como moléculas de carbono por RuBisCO. Sin embargo, las plantas mutantes crecieron más lentamente que el tipo silvestre. [ 46 ]

Una teoría reciente explora la compensación entre la especificidad relativa (es decir, la capacidad de favorecer la fijación de CO₂ sobre la incorporación de O₂ , lo que conduce al proceso de fotorrespiración , que consume mucha energía ) y la velocidad a la que se forma el producto. Los autores concluyen que la RuBisCO podría haber evolucionado hasta alcanzar un punto de "casi perfección" en muchas plantas (con una amplia variedad de disponibilidades de sustrato y condiciones ambientales), logrando un compromiso entre la especificidad y la velocidad de reacción. [ 47 ] [ 48 ] También se ha sugerido que la reacción de oxigenasa de la RuBisCO previene el agotamiento de CO₂ cerca de sus sitios activos y proporciona el mantenimiento del estado redox del cloroplasto. [ 49 ]

Dado que la fotosíntesis es el regulador natural más eficaz del dióxido de carbono en la atmósfera terrestre , [ 50 ] un modelo bioquímico de la reacción de RuBisCO se utiliza como módulo central de los modelos de cambio climático. Por lo tanto, un modelo correcto de esta reacción es esencial para la comprensión básica de las relaciones e interacciones de los modelos ambientales.

Expresión en huéspedes bacterianos

Actualmente existen muy pocos métodos eficaces para expresar Rubisco vegetal funcional en huéspedes bacterianos para estudios de manipulación genética. Esto se debe en gran medida a que Rubisco requiere una maquinaria celular compleja para su biogénesis y mantenimiento metabólico, incluidas las subunidades RbcS codificadas en el núcleo, que normalmente se importan a los cloroplastos como proteínas desplegadas. [ 51 ] [ 52 ] Además, la expresión suficiente y la interacción con la activasa de Rubisco también representan desafíos importantes. [ 39 ] Un método exitoso para la expresión de Rubisco en E. coli implica la coexpresión de múltiples chaperonas de cloroplastos, aunque esto solo se ha demostrado para Rubisco de Arabidopsis thaliana . [ 53 ]

Agotamiento en estudios proteómicos

Debido a su alta abundancia en las plantas (generalmente el 40 % del contenido proteico total), la RuBisCO a menudo dificulta el análisis de proteínas de señalización importantes, como factores de transcripción , quinasas y proteínas reguladoras que se encuentran en menor abundancia (10-100 moléculas por célula) en las plantas. [ 54 ] Por ejemplo, el uso de espectrometría de masas en mezclas de proteínas vegetales daría como resultado múltiples picos intensos de subunidades de RuBisCO que interfieren y ocultan los de otras proteínas.

Recientemente, un método eficiente para precipitar RuBisCO implica el uso de una solución de sulfato de protamina . [ 55 ] Otros métodos existentes para agotar RuBisCO y estudiar proteínas de menor abundancia incluyen técnicas de fraccionamiento con calcio y fitato, [ 56 ] electroforesis en gel con polietilenglicol, [ 57 ] [ 58 ] cromatografía de afinidad , [ 59 ] [ 60 ] y agregación usando DTT , [ 61 ] aunque estos métodos son más laboriosos y menos eficientes en comparación con la precipitación con sulfato de protamina. [ 54 ]

Evolución de RuBisCO

Estudios filogenéticos

El gen del cloroplasto rbcL , que codifica la subunidad grande de RuBisCO, se ha utilizado ampliamente como un locus apropiado para el análisis filogenético en la taxonomía de plantas . [ 62 ]

Origen

También se encuentran en la naturaleza proteínas no fijadoras de carbono similares a RuBisCO, denominadas proteínas tipo RuBisCO (RLP), en organismos tan comunes como Bacillus subtilis . Esta bacteria tiene una proteína tipo rbcL con una función de enolasa de 2,3-diceto-5-metiltiopentil-1-fosfato , parte de la vía de recuperación de metionina . [ 63 ] Identificaciones posteriores encontraron ejemplos funcionalmente divergentes dispersos en todas las bacterias y arqueas, así como enzimas transitorias que realizan funciones tanto de enolasa tipo RLP como de RuBisCO. Ahora se cree que la RuBisCO actual evolucionó a partir de un ancestro RLP dimérico, adquiriendo primero su función de carboxilasa antes de oligomerizarse aún más y luego reclutar la subunidad pequeña para formar la enzima moderna conocida. [ 15 ] La subunidad pequeña probablemente evolucionó primero en organismos anaeróbicos y termófilos, donde permitió a RuBisCO catalizar su reacción a temperaturas más altas. [ 64 ] Además de su efecto en la estabilización de la catálisis, permitió la evolución de especificidades más altas para el CO 2 sobre el O 2 al modular el efecto que las sustituciones dentro de RuBisCO tienen sobre la función enzimática. Las sustituciones que no tienen efecto sin la subunidad pequeña se vuelven repentinamente beneficiosas cuando esta se une. Además, la subunidad pequeña permitió la acumulación de sustituciones que solo se toleran en su presencia. La acumulación de tales sustituciones conduce a una estricta dependencia de la subunidad pequeña, lo cual se observa en las Rubisco existentes que se unen a una subunidad pequeña.

C 4

Con la evolución convergente masiva de la vía de fijación de C 4 en una diversidad de linajes de plantas, la RuBisCO ancestral de tipo C 3 evolucionó para tener un recambio más rápido de CO 2 a cambio de una menor especificidad como resultado de la mayor localización de CO 2 desde las células del mesófilo hacia las células de la vaina del haz . [ 65 ] Esto se logró a través de la mejora de la flexibilidad conformacional de la transición "abierta-cerrada" en el ciclo de Calvin . Los estudios filogenéticos basados ​​en laboratorio han demostrado que esta evolución estuvo limitada por la compensación entre estabilidad y actividad provocada por la serie de mutaciones necesarias para la RuBisCO C 4. [ 66 ] Además, para sostener las mutaciones desestabilizadoras, la evolución a la RuBisCO C 4 fue precedida por un período en el que las mutaciones otorgaron a la enzima una mayor estabilidad, estableciendo un amortiguador para sostener y mantener las mutaciones requeridas para la RuBisCO C 4 . Para facilitar este proceso de amortiguación, se descubrió que la enzima recientemente evolucionada había desarrollado una serie de mutaciones estabilizadoras. Si bien la RuBisCO siempre ha acumulado nuevas mutaciones, la mayoría de las que han sobrevivido no han tenido efectos significativos en la estabilidad de la proteína. Las mutaciones desestabilizadoras C4 en la RuBisCO se han mantenido gracias a presiones ambientales como las bajas concentraciones de CO2 , lo que exige sacrificar la estabilidad en aras de nuevas funciones adaptativas. [ 66 ]

Historia del término

El término "RuBisCO" fue acuñado con humor en 1979 por David Eisenberg en un seminario en honor a la jubilación del destacado investigador inicial de RuBisCO, Sam Wildman , y también aludía al nombre comercial de la marca de aperitivos " Nabisco " en referencia a los intentos de Wildman de crear un suplemento proteico comestible a partir de hojas de tabaco. [ 67 ] [ 68 ]

La capitalización del nombre ha sido objeto de un largo debate. Puede escribirse con mayúscula inicial para cada letra del nombre completo ( Ribulosa -1,5- bisfosfato carboxilasa / oxigenasa ) , pero también se ha argumentado que debería escribirse todo en minúscula (rubisco), de forma similar a otros términos como scuba o láser. [ 1 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑The structure of RuBisCO from the photosynthetic bacterium Rhodospirillum rubrum has been determined by X-ray crystallography, see: PDB: 9RUB​. A comparison of the structures of eukaryotic and bacterial RuBisCO is shown in the Protein Data Bank "Molecule of the Month" #11.[11]
  1. 12Sharkey TD (May 2019). "Discovery of the canonical Calvin-Benson cycle". Photosynthesis Research. 140 (2): 235–252. Bibcode:2019PhoRe.140..235S. doi:10.1007/s11120-018-0600-2. OSTI 1607740. PMID 30374727. S2CID 53092349.
  2. ↑Nivison, Helen; Stocking, C. (1983). "Ribulose Bisphosphate Carboxylase Synthesis in Barley Leaves". Plant Physiology. 73 (4): 906–911. doi:10.1104/pp.73.4.906. PMC 1066578. PMID 16663341.
  3. ↑Mächler, Felix; Nösberger, Josef (1988). "Bicarbonate Inhibits Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase". Plant Physiology. 88 (2): 462–465. doi:10.1104/pp.88.2.462. PMC 1055600. PMID 16666327.
  4. ↑Back to the future of photosynthesis: Resurrecting billon-year-old enzymes reveals how photosynthesis adapted to the rise of oxygen., News from the Max Planck Society, October 13, 2022
  5. ↑Cooper GM (2000). "10.The Chloroplast Genome". The Cell: A Molecular Approach (2nd ed.). Washington, D.C.: ASM Press. ISBN 978-0-87893-106-4. , one of the subunits of ribulose bisphosphate carboxylase (rubisco) is encoded by chloroplast DNA. Rubisco is the critical enzyme that catalyzes the addition of CO2 to ribulose-1,5-bisphosphate during the Calvin cycle. It is also thought to be the single most abundant protein on Earth, so it is noteworthy that one of its subunits is encoded by the chloroplast genome.
  6. 1 2 Dhingra A, Portis AR, Daniell H (abril de 2004). "La traducción mejorada de un gen RbcS expresado en cloroplastos restaura los niveles de subunidades pequeñas y la fotosíntesis en plantas antisentido de RbcS nuclear" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (16): 6315– 6320. Bibcode : 2004PNAS..101.6315D . doi : 10.1073/pnas.0400981101 . PMC 395966. PMID 15067115. (Rubisco ) es la enzima más prevalente en este planeta, representando el 30–50% de la proteína soluble total en el cloroplasto;  
  7. 1 2 Feller U, Anders I, Mae T (2008). "Rubiscolíticos: destino de la Rubisco después de que su función enzimática en una célula termina" . Journal of Experimental Botany . 59 (7): 1615– 1624. doi : 10.1093/jxb/erm242 . PMID 17975207 . 
  8. ↑ Vitlin Gruber A, Feiz L (2018). "Ensamblaje de Rubisco en el cloroplasto" . Frontiers in Molecular Biosciences . 5 24. doi : 10.3389/fmolb.2018.00024 . PMC 5859369. PMID 29594130 .  
  9. ↑ Arabidopsis thaliana tiene cuatro genes de cadena pequeña de RuBisCO. Yoon M, Putterill JJ, Ross GS, Laing WA (abril de 2001). "Determinación de los niveles de expresión relativa de los genes de la subunidad pequeña de rubisco en Arabidopsis mediante amplificación rápida de los extremos del ADNc". Analytical Biochemistry . 291 (2): 237– 244. doi : 10.1006/abio.2001.5042 . PMID 11401297 . 
  10. ↑ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). «Capítulo 20: El ciclo de Calvin y la vía de las pentosas fosfato» . Bioquímica (5.ª ed.). San Francisco: WH Freeman. ISBN  978-0-7167-3051-4Figura 20.3 . Estructura de la Rubisco. (Diagrama de cintas codificadas por colores)
  11. ↑ Goodsell D (noviembre de 2000). "Rubisco" . Molécula del mes . RCSB PDB (Research Collaboratory for Structural Bioinformatics PDB). doi : 10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11 .
  12. ↑ Lodish H, Berk A, Zipursky SL, Matsudaira P, Baltimore D, Darnell JE (2000). "Biología celular molecular" (4.ª ed.). Nueva York: WH Freeman & Co. La figura 16-48 muestra un modelo estructural del sitio activo, incluyendo la participación del magnesio.
  13. 1 2 3 4 Stec B (noviembre de 2012). "Mecanismo estructural de activación de RuBisCO por carbamilación de la lisina del sitio activo" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 109 (46): 18785– 18790. Bibcode : 2012PNAS..10918785S . doi : 10.1073/pnas.1210754109 . PMC 3503183. PMID 23112176 .  
  14. 1 2 3 4 5 6 7 Andersson I (mayo de 2008). "Catálisis y regulación en Rubisco" . Journal of Experimental Botany . 59 (7): 1555– 1568. doi : 10.1093/jxb/ern091 . PMID 18417482 . 
  15. 1 2 Erb TJ, Zarzycki J (febrero de 2018). "Una breve historia de RubisCO: el auge y la caída (?) de la enzima fijadora de CO 2 predominante de la naturaleza " . Current Opinion in Biotechnology . 49 : 100–107 . doi : 10.1016/j.copbio.2017.07.017 . PMC 7610757. PMID 28843191 .  
  16. ↑ Lundqvist T, Schneider G (julio de 1991). "Estructura cristalina de la ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa activada complejada con su sustrato, ribulosa-1,5-bisfosfato" . The Journal of Biological Chemistry . 266 (19): 12604– 12611. doi : 10.1016/S0021-9258(18)98942-8 . PMID 1905726 . 
  17. ↑ Goodsell D (noviembre de 2000). "Rubisco" . Molécula del mes . RCSB PDB (Research Collaboratory for Structural Bioinformatics PDB). doi : 10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11 .
  18. ↑ Satagopan S, Spreitzer RJ (julio de 2008). "Las sustituciones similares a las de las plantas en el extremo carboxilo de la subunidad grande de la Rubisco de Chlamydomonas aumentan la especificidad CO2/O2" . BMC Plant Biology . 8 (1): 85. Bibcode : 2008BMCPB...8...85S . doi : 10.1186/1471-2229-8-85 . PMC 2527014. PMID 18664299 .  
  19. ↑ Lorimer GH, Miziorko HM (noviembre de 1980). "Formación de carbamato en el grupo épsilon-amino de un residuo de lisilo como base para la activación de la ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa por CO2 y Mg2+". Biochemistry . 19 (23): 5321–5328 . doi : 10.1021/bi00564a027 . PMID 6778504 . 
  20. 1 2 3 4 5 Cleland WW, Andrews TJ, Gutteridge S, Hartman FC, Lorimer GH (abril de 1998). "Mecanismo de la Rubisco: el carbamato como base general". Chemical Reviews . 98 (2): 549– 562. doi : 10.1021/cr970010r . PMID 11848907 . 
  21. 1 2 Andersson I, Knight S, Schneider G, Lindqvist Y, Lundqvist T, Brändén CI, Lorimer GH (1989). "Estructura cristalina del sitio activo de la ribulosa-bisfosfato carboxilasa". Nature . 337 (6204): 229– 234. Bibcode : 1989Natur.337..229A . doi : 10.1038/337229a0 . S2CID 4370073 . 
  22. 1 2 Hartman FC, Harpel MR (1994). "Estructura, función, regulación y ensamblaje de la D-ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa". Annual Review of Biochemistry . 63 : 197–234 . doi : 10.1146/annurev.bi.63.070194.001213 . PMID 7979237 . 
  23. 1 2 Taylor TC, Andersson I (enero de 1997). "La estructura del complejo entre la rubisco y su sustrato natural ribulosa 1,5-bisfosfato". Journal of Molecular Biology . 265 (4): 432– 444. doi : 10.1006/jmbi.1996.0738 . PMID 9034362 . 
  24. ↑ Pearce FG (noviembre de 2006). "Formación de subproductos catalíticos y unión de ligandos por carboxilasas de ribulosa bifosfato de diferentes filogenias" . The Biochemical Journal . 399 (3): 525– 534. doi : 10.1042/BJ20060430 . PMC 1615894. PMID 16822231 .  
  25. ↑ Ellis RJ (enero de 2010). "Bioquímica: Abordando el diseño poco inteligente". Nature . 463 ( 7278): 164– 165. Bibcode : 2010Natur.463..164E . doi : 10.1038/463164a . PMID 20075906. S2CID 205052478 .  
  26. ↑ Portis AR (2003). "Rubisco activase - Rubisco's catalytic chaperone". Photosynthesis Research . 75 (1): 11– 27. Bibcode : 2003PhoRe..75...11P . doi : 10.1023/A:1022458108678 . PMID 16245090 . S2CID 2632 .  
  27. ↑ Jin SH, Jiang DA, Li XQ, Sun JW (agosto de 2004). "Características de la fotosíntesis en plantas de arroz transformadas con un gen antisentido de la Rubisco activasa". Revista de Ciencias de la Universidad de Zhejiang . 5 (8): 897– 899. doi : 10.1631/jzus.2004.0897 (inactivo el 26 de octubre de 2025). PMID 15236471. S2CID 1496584 .  {{cite journal}}: CS1 maint: DOI inactivo desde octubre de 2025 ( enlace )
  28. ↑ Andralojc PJ, Dawson GW, Parry MA, Keys AJ (diciembre de 1994). "Incorporación de carbono de productos fotosintéticos en 2-carboxiarabinitol-1-fosfato y 2-carboxiarabinitol" . The Biochemical Journal . 304 (3): 781– 786. doi : 10.1042/bj3040781 . PMC 1137402. PMID 7818481 .  
  29. ↑ Khan S, Andralojc PJ, Lea PJ, Parry MA (diciembre de 1999). "El 2'-carboxi-D-arabitinol 1-fosfato protege la ribulosa 1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa contra la degradación proteolítica" . European Journal of Biochemistry . 266 (3): 840–847 . doi : 10.1046/j.1432-1327.1999.00913.x . PMID 10583377 . 
  30. ↑ Salvucci ME, Osteryoung KW, Crafts-Brandner SJ, Vierling E (noviembre de 2001). "Sensibilidad excepcional de la Rubisco activasa a la desnaturalización térmica in vitro e in vivo" . Plant Physiology . 127 (3): 1053– 1064. doi : 10.1104/pp.010357 . PMC 129275. PMID 11706186 .  
  31. ↑ Crafts-Brandner SJ, Salvucci ME (noviembre de 2000). "La Rubisco activasa limita el potencial fotosintético de las hojas a altas temperaturas y CO2" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 97 (24): 13430–13435 . Bibcode : 2000PNAS...9713430C . doi : 10.1073/pnas.230451497 . PMC 27241. PMID 11069297 .  
  32. ↑ Zhang N, Kallis RP, Ewy RG, Portis AR (marzo de 2002). "La modulación lumínica de Rubisco en Arabidopsis requiere una capacidad de regulación redox de la isoforma activasa de Rubisco más grande" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 99 (5): 3330– 3334. Bibcode : 2002PNAS...99.3330Z . doi : 10.1073/ pnas.042529999 . PMC 122518. PMID 11854454 .  
  33. ↑ Marcus Y, Gurevitz M (octubre de 2000). "La activación de la RuBP-carboxilasa/oxigenasa cianobacteriana se ve facilitada por el fosfato inorgánico a través de dos mecanismos independientes" . European Journal of Biochemistry . 267 (19): 5995– 6003. doi : 10.1046/j.1432-1327.2000.01674.x . PMID 10998060 . 
  34. ↑ Spreitzer RJ, Salvucci ME (2002). "Rubisco: estructura, interacciones reguladoras y posibilidades para una mejor enzima". Annual Review of Plant Biology . 53 (1): 449– 475. Bibcode : 2002AnRPB..53..449S . doi : 10.1146/annurev.arplant.53.100301.135233 . PMID 12221984 . S2CID 9387705 .  
  35. ↑ Timmer J (7 de diciembre de 2017). "Ahora podríamos ser capaces de diseñar la enzima más importante y problemática del planeta" . Ars Technica . Consultado el 5 de enero de 2019 .
  36. ↑ Timmer J (3 de enero de 2019). "Corregir la fotosíntesis mediante ingeniería para reciclar un error tóxico" . Ars Technica . Consultado el 5 de enero de 2019 .
  37. 1 2 South PF, Cavanagh AP, Liu HW, Ort DR (enero de 2019). "Las vías metabólicas del glicolato sintético estimulan el crecimiento y la productividad de los cultivos en el campo" . Science . 363 ( 6422) eaat9077. doi : 10.1126/science.aat9077 . PMC 7745124. PMID 30606819 .  
  38. 1 2 Furbank RT, Quick WP, Sirault XR (2015). "Mejora de la fotosíntesis y el potencial de rendimiento en cultivos de cereales mediante manipulación genética dirigida: perspectivas, progreso y desafíos" . Field Crops Research . 182 : 19–29 . Bibcode : 2015FCrRe.182...19F . doi : 10.1016/j.fcr.2015.04.009 .
  39. 1 2 Parry MA, Andralojc PJ, Mitchell RA, Madgwick PJ, Keys AJ (mayo de 2003). "Manipulación de Rubisco: cantidad, actividad, función y regulación" . Journal of Experimental Botany . 54 (386): 1321– 1333. doi : 10.1093/jxb/erg141 . PMID 12709478 . 
  40. ↑ Ogbaga CC, Stepien P, Athar HU, Ashraf M (junio de 2018). "Ingeniería de la Rubisco activasa de cianobacterias termófilas en plantas sensibles a altas temperaturas". Critical Reviews in Biotechnology . 38 (4): 559– 572. doi : 10.1080/07388551.2017.1378998 . PMID 28937283. S2CID 4191791 .  
  41. ↑ Whitney SM, Sharwood RE, Orr D, White SJ, Alonso H, Galmés J (agosto de 2011). "La isoleucina 309 actúa como un interruptor catalítico C4 que aumenta la tasa de carboxilación de la ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa (rubisco) en Flaveria" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 108 (35): 14688– 14693. Bibcode : 2011PNAS..10814688W . doi : 10.1073/pnas.1109503108 . PMC 3167554. PMID 21849620 .  
  42. ↑ Ishikawa C, Hatanaka T, Misoo S, Miyake C, Fukayama H (julio de 2011). "La incorporación funcional de la subunidad pequeña del sorgo aumenta la tasa de recambio catalítico de Rubisco en arroz transgénico" . Plant Physiology . 156 (3): 1603– 1611. doi : 10.1104/pp.111.177030 . PMC 3135941. PMID 21562335 .  
  43. ↑ Stracquadanio G, Umeton R, Papini A, Lio P, Nicosia G (2010). "Análisis y optimización del metabolismo del carbono fotosintético C3". 2010 IEEE International Conference on BioInformatics and BioEngineering . Filadelfia, PA, EE. UU.: IEEE. págs. 44–51 . doi : 10.1109/BIBE.2010.17 . hdl : 1721.1/101094 . ISBN  978-1-4244-7494-3. S2CID 5568464 . 
  44. ↑ Whitney SM, Andrews TJ (diciembre de 2001). "La ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa bacteriana codificada en el plastoma (RubisCO) sustenta la fotosíntesis y el crecimiento en el tabaco" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 98 (25): 14738– 14743. Bibcode : 2001PNAS...9814738W . doi : 10.1073/ pnas.261417298 . PMC 64751. PMID 11724961 .  
  45. ↑ John Andrews T, Whitney SM (junio de 2003). "Manipulación de la ribulosa bifosfato carboxilasa/oxigenasa en los cloroplastos de plantas superiores". Archives of Biochemistry and Biophysics . 414 (2): 159– 169. doi : 10.1016/S0003-9861(03)00100-0 . PMID 12781767 . 
  46. ↑ Lin MT, Occhialini A, Andralojc PJ, Parry MA, Hanson MR (septiembre de 2014). "Una Rubisco más rápida con potencial para aumentar la fotosíntesis en cultivos" . Nature . 513 ( 7519): 547–550 . Bibcode : 2014Natur.513..547L . doi : 10.1038/nature13776 . PMC 4176977. PMID 25231869 .  
  47. ↑ Tcherkez GG, Farquhar GD, Andrews TJ (mayo de 2006). "A pesar de la catálisis lenta y la especificidad de sustrato confusa, todas las carboxilasas de ribulosa bifosfato pueden estar casi perfectamente optimizadas" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 103 (19): 7246– 7251. Bibcode : 2006PNAS..103.7246T . doi : 10.1073/pnas.0600605103 . PMC 1464328. PMID 16641091 .  
  48. ↑ Savir, Yonatan; Noor, Elad; Milo, Ron; Tlusty, Tsvi (23-02-2010). "Análisis entre especies rastrea la adaptación de Rubisco hacia la optimización en un paisaje de baja dimensión" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 107 (8): 3475– 3480. arXiv : 1007.4461 . Bibcode : 2010PNAS..107.3475S . doi : 10.1073/pnas.0911663107 . PMC 2840432. PMID 20142476 .  
  49. ↑ Igamberdiev AU (2015). "Control de la función de Rubisco mediante el equilibrio homeostático del suministro de CO2" . Frontiers in Plant Science . 6 : 106. doi : 10.3389/fpls.2015.00106 . PMC 4341507. PMID 25767475 .  
  50. ↑ Igamberdiev AU, Lea PJ (febrero de 2006). "Las plantas terrestres equilibran las concentraciones de O2 y CO2 en la atmósfera". Photosynthesis Research . 87 (2): 177– 194. Bibcode : 2006PhoRe..87..177I . doi : 10.1007/s11120-005-8388-2 . PMID 16432665 . S2CID 10709679 .  
  51. ↑ Bracher A, Whitney SM, Hartl FU, Hayer-Hartl M (abril de 2017). "Biogénesis y mantenimiento metabólico de Rubisco" . Annual Review of Plant Biology . 68 (1): 29– 60. Bibcode : 2017AnRPB..68...29B . doi : 10.1146/annurev-arplant-043015-111633 . PMID 28125284 . 
  52. ↑ Sjuts I, Soll J, Bölter B (2017). "Importación de proteínas solubles en cloroplastos y posibles mecanismos reguladores" . Frontiers in Plant Science . 8 : 168. Bibcode : 2017FrPS....8..168S . doi : 10.3389/fpls.2017.00168 . PMC 5296341. PMID 28228773 .  
  53. ↑ Aigner H, Wilson RH, Bracher A, Calisse L, Bhat JY, Hartl FU, Hayer-Hartl M (diciembre de 2017). "Ensamblaje de RuBisCo vegetal en E. coli con cinco chaperonas de cloroplastos, incluyendo BSD2" . Science . 358 (6368): 1272–1278 . Bibcode : 2017Sci...358.1272A . doi : 10.1126/science.aap9221 . hdl : 11858/00-001M-0000-002E-8B4D-B . PMID 29217567 . 
  54. 1 2 Heazlewood J (2012). Aplicaciones proteómicas en biología . Nueva York: InTech Manhattan. ISBN 978-953-307-613-3.
  55. ↑ Gupta R, Kim ST (2015). "Agotamiento de la proteína RuBisCO mediante el método de precipitación con sulfato de protamina". Perfil proteómico . Métodos en biología molecular. Vol. 1295. Nueva York, NY: Humana Press. págs. 225–33 . doi : 10.1007/978-1-4939-2550-6_17 . ISBN   978-1-4939-2549-0. PMID 25820725 . 
  56. ↑ Krishnan HB, Natarajan SS (diciembre de 2009). "Un método rápido para la eliminación de Rubisco de la hoja de soja (Glycine max) para el análisis proteómico de proteínas de menor abundancia". Phytochemistry . 70 ( 17–18 ): 1958–1964 . Bibcode : 2009PChem..70.1958K . doi : 10.1016/j.phytochem.2009.08.020 . PMID 19766275 . 
  57. ↑ Kim ST, Cho KS, Jang YS, Kang KY (junio de 2001). "Análisis electroforético bidimensional de proteínas de arroz mediante fraccionamiento con polietilenglicol para matrices de proteínas". Electrophoresis . 22 ( 10): 2103– 2109. doi : 10.1002/1522-2683(200106)22:10 < 2103::aid-elps2103 > 3.0.co ; 2-w . PMID 11465512. S2CID 38878805 .  
  58. ↑ Xi J, Wang X, Li S, Zhou X, Yue L, Fan J, Hao D (noviembre de 2006). "La fracción de polietilenglicol mejoró la detección de proteínas de baja abundancia mediante análisis de electroforesis bidimensional del proteoma vegetal". Phytochemistry . 67 (21): 2341– 2348. Bibcode : 2006PChem..67.2341X . doi : 10.1016/j.phytochem.2006.08.005 . PMID 16973185 . 
  59. ↑ Cellar NA, Kuppannan K, Langhorst ML, Ni W, Xu P, Young SA (enero de 2008). "Aplicabilidad entre especies de columnas de agotamiento de proteínas abundantes para la ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa". Journal of Chromatography. B, Analytical Technologies in the Biomedical and Life Sciences . 861 (1): 29– 39. doi : 10.1016/j.jchromb.2007.11.024 . PMID 18063427 . 
  60. ↑ Agrawal GK, Jwa NS, Rakwal R (febrero de 2009). " Proteómica del arroz: finalizando la fase I y comenzando la fase II". Proteomics . 9 (4): 935– 963. doi : 10.1002/pmic.200800594 . PMID 19212951. S2CID 2455432 .  
  61. ↑ Cho JH, Hwang H, Cho MH, Kwon YK, Jeon JS, Bhoo SH, Hahn TR (julio de 2008). "El efecto del DTT en preparaciones de proteínas para análisis proteómico: eliminación de una enzima vegetal muy abundante, la ribulosa bifosfato carboxilasa/oxigenasa". Journal of Plant Biology . 51 (4): 297– 301. Bibcode : 2008JPBio..51..297C . doi : 10.1007/BF03036130 . ISSN 1226-9239 . S2CID 23636617 .  
  62. ↑ Chase MW, Soltis DE, Olmstead RG, Morgan D, Les DH, Mishler BD, et al. (1993). "Filogenética de las plantas con semillas: un análisis de secuencias de nucleótidos del gen rbc L del plastidio" (PDF) . Annals of the Missouri Botanical Garden . 80 (3): 528– 580. Bibcode : 1993AnMBG..80..528C . doi : 10.2307/2399846 . hdl : 1969.1/179875 . JSTOR 2399846 .  
  63. ↑ Ashida H, Saito Y, Nakano T, Tandeau de Marsac N, Sekowska A, Danchin A, Yokota A (19 de junio de 2007). "Proteínas similares a RuBisCO como enzima enolasa en la vía de recuperación de metionina: relaciones funcionales y evolutivas entre las proteínas similares a RuBisCO y la RuBisCO fotosintética" . Journal of Experimental Botany . 59 (7): 1543– 1554. doi : 10.1093/jxb/ern104 . PMID 18403380 . 
  64. ↑ Schulz, L; Guo, Z; Zarzycki, J; Steinchen, W; Schuller, JM; Heimerl, T; Prinz, S; Mueller-Cajar, O; Erb, TJ; Hochberg, GKA (2022-10-14). "Evolución de la mayor complejidad y especificidad en los albores de las Rubisco de forma I". Science . 378 (6616): 155– 160. Bibcode : 2022Sci...378..155S . doi : 10.1126/science.abq1416 . PMID 36227987 . S2CID 252897276 .  
  65. ↑ Sage RF, Sage TL, Kocacinar F (2012). "Fotorrespiración y la evolución de la fotosíntesis C4". Annual Review of Plant Biology . 63 (1): 19– 47. Bibcode : 2012AnRPB..63...19S . doi : 10.1146/annurev-arplant-042811-105511 . PMID 22404472 . S2CID 24199852 .  
  66. 1 2 Studer RA, Christin PA, Williams MA, Orengo CA (febrero de 2014). "Las compensaciones entre estabilidad y actividad restringen la evolución adaptativa de RubisCO" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 (6): 2223– 2228. Bibcode : 2014PNAS..111.2223S . doi : 10.1073/pnas.1310811111 . PMC 3926066. PMID 24469821 .  
  67. ↑ Wildman SG (2002). "A lo largo del sendero desde la proteína de la fracción I hasta la Rubisco (ribulosa bifosfato carboxilasa-oxigenasa)". Photosynthesis Research . 73 ( 1– 3): 243– 250. Bibcode : 2002PhoRe..73..243W . doi : 10.1023/A:1020467601966 . PMID 16245127. S2CID 7622999 .  
  68. ↑ Portis AR, Parry MA (octubre de 2007). "Descubrimientos en Rubisco (Ribulosa 1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa): una perspectiva histórica". Photosynthesis Research . 94 (1): 121– 143. Bibcode : 2007PhoRe..94..121P . doi : 10.1007/s11120-007-9225-6 . PMID 17665149 . S2CID 39767233 .  
Figura 3. En esta figura, a cada cadena proteica del complejo (LS) 2 se le asigna un color propio para facilitar su identificación.

Lecturas adicionales

  • Marcus Y, Altman-Gueta H, Finkler A, Gurevitz M (junio de 2005). "La mutagénesis en dos sitios de unión de fosfato distintos revela sus funciones diferenciales en la regulación de la activación y catálisis de Rubisco" . Journal of Bacteriology . 187 (12): 4222– 4228. doi : 10.1128/JB.187.12.4222-4228.2005 . PMC 1151729. PMID 15937184 .  
  • Sugawara H, Yamamoto H, Shibata N, Inoue T, Okada S, Miyake C, et  al. (mayo de 1999). "Estructura cristalina de la ribulosa 1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa orientada a la reacción de carboxilasa de un alga roja termófila, Galdieria partita" . The Journal of Biological Chemistry . 274 (22): 15655– 15661. doi : 10.1074/jbc.274.22.15655 . PMID 10336462 . 
  • Gerritsen VB (septiembre de 2003). "La pereza del reino vegetal" . Protein Spotlight . Instituto Suizo de Bioinformática (SIB). La Rubisco avanza lentamente a apenas tres moléculas por segundo... Para sortear esta lentitud, las plantas sintetizan una enorme cantidad de Rubisco, ¡a veces hasta el 50% de su contenido proteico total!
Lecturas relacionadas
6 articulos
Fotografía de Eduard Buchner.EnzimaLa enzima glucosidasa convierte el azúcar maltosa en dos azúcares de glucosa . Los residuos del sitio activo están en rojo, el sustrato de maltosa ...Número de la Comisión de EnzimasNúmero de la Comisión de EnzimasEl número de la Comisión de Enzimas ( número CE ) es un esquema de clasificación numérica para enzimas , basado en las reacciones químicas que cata...FotosíntesisFotosíntesisLa fotosíntesis ( / ˌfoʊtəˈsɪnθəsɪs / FOH -tə- SINTH - ə -sis ) [ 1 ] es un sistema de procesos biológicos mediante el cual los organismos fotosint...Cianobacteria filamentosaFijación biológica del carbonoLa fijación biológica del carbono , o asimilación del carbono , es el proceso mediante el cual los organismos vivos convierten el carbono inorgánic...Fórmula estructural del dióxido de carbono con longitud de enlace.Dióxido de carbono.mw-parser-output .ib-chembox{border-collapse:collapse;text-align:left}.mw-parser-output .ib-chembox td,.mw-parser-output .ib-chembox th{border:1px...MoléculaMoléculaUna molécula es un grupo de dos o más átomos unidos por fuerzas de atracción conocidas como enlaces químicos ; dependiendo del contexto, el término...