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rodopsina

La rodopsina , también conocida como púrpura visual , es una proteína codificada por el gen RHO [ 5 ] y un receptor acoplado a proteína G (GPCR). Es una proteína receptora sensi...

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La rodopsina , también conocida como púrpura visual , es una proteína codificada por el gen RHO [ 5 ] y un receptor acoplado a proteína G (GPCR). Es una proteína receptora sensible a la luz que desencadena la fototransducción visual en las células bastones . La rodopsina media la visión con poca luz y, por lo tanto, es extremadamente sensible a la luz. [ 6 ] Cuando la rodopsina se expone a la luz, se fotoblanquea inmediatamente . En los humanos, se regenera completamente en unos 30 minutos, después de lo cual los bastones son más sensibles. [ 7 ] Los defectos en el gen de la rodopsina causan enfermedades oculares como la retinosis pigmentaria y la ceguera nocturna estacionaria congénita .

Historia

La rodopsina fue descubierta por Franz Christian Boll en 1876. [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] El nombre rodopsina deriva del griego antiguo ῥόδον ( rhódon ) que significa "rosa", debido a su color rosado, y ὄψις ( ópsis ) que significa "vista". [ 11 ] Fue acuñada en 1878 por el fisiólogo alemán Wilhelm Friedrich Kühne (1837–1900). [ 12 ] [ 13 ]

Cuando George Wald descubrió que la rodopsina es una holoproteína , compuesta de retinal y una apoproteína , la llamó opsina , que hoy se describiría de forma más específica como apo-rodopsina. [ 14 ] Actualmente, el término opsina se refiere de forma más amplia a la clase de receptores acoplados a proteínas G que se unen al retinal y, como resultado, se convierten en un fotorreceptor sensible a la luz , incluyendo todas las proteínas estrechamente relacionadas. [ 15 ] [ 16 ] [ 17 ] [ a ] ​​Cuando Wald y sus colegas aislaron posteriormente la iodopsina de retinas de pollo, descubriendo así la primera opsina de cono conocida , llamaron a la apo-iodopsina fotopsina (por su relación con la visión fotópica ) y a la apo-rodopsina escotopsina (por su uso en la visión escotópica ). [ 18 ]

General

La rodopsina es una proteína que se encuentra en los discos del segmento externo de las células fotorreceptoras . Interviene en la visión escotópica , que es la visión monocromática en condiciones de poca luz. [ 7 ] [ 19 ] La rodopsina absorbe con mayor intensidad la luz verde-azul (~500  nm) [ 20 ] [ 21 ] y, por lo tanto, adquiere un color rojo púrpura, de ahí el término arcaico "púrpura visual".

Varias opsinas estrechamente relacionadas se diferencian únicamente en unos pocos aminoácidos y en las longitudes de onda de luz que absorben con mayor intensidad. Los humanos poseen, incluyendo la rodopsina, nueve opsinas, [ 15 ] así como criptocromo (sensible a la luz, pero no una opsina). [ 22 ]

Estructura

rodopsina bovina

La rodopsina, al igual que otras opsinas, es un receptor acoplado a proteína G (GPCR). [ 23 ] [ 24 ] Los GPCR son quimiorreceptores que se insertan en la bicapa lipídica de las membranas celulares y tienen siete dominios transmembrana que forman un bolsillo de unión para un ligando. [ 25 ] [ 26 ] El ligando de la rodopsina es el cromóforo basado en vitamina A 11- cis - retinal , [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ] [ 31 ] que se encuentra horizontalmente a la membrana celular [ 32 ] y está unido covalentemente a un residuo de lisina (lys296) [ 33 ] en el séptimo dominio transmembrana [ 34 ] [ 32 ] a través de una base de Schiff . [ 35 ] [ 36 ] Sin embargo, el 11- cis -retinal solo bloquea el sitio de unión y no activa la rodopsina. Solo se activa cuando el 11- cis -retinal absorbe un fotón de luz y se isomeriza a todo- trans -retinal, [ 37 ] [ 38 ] la forma activadora del receptor, [ 39 ] [ 40 ] causando un cambio de configuración en la rodopsina, [ 39 ] que activa una cascada de fototransducción . [ 41 ] Por lo tanto, un quimiorreceptor se convierte en un fotorreceptor o foto(n)receptor . [ 16 ]

La lisina de unión al retinal se conserva en casi todas las opsinas, y solo unas pocas la han perdido durante la evolución . [ 16 ] Las opsinas sin la lisina no son sensibles a la luz, [ 42 ] [ 43 ] [ 44 ] incluyendo la rodopsina. Algunas de estas mutaciones hacen que la rodopsina sea constitutivamente (continuamente) activa incluso sin luz. [ 45 ] [ 46 ] [ 47 ] La rodopsina de tipo silvestre también es constitutivamente activa si no se une el 11- cis -retinal, pero mucho menos. [ 48 ] Por lo tanto, el 11- cis -retinal es un agonista inverso . Estas mutaciones son una causa de la retinosis pigmentaria autosómica dominante . [ 47 ] Artificialmente, la lisina de unión al retinal puede desplazarse a otras posiciones, incluso a otros dominios transmembrana, sin cambiar la actividad. [ 49 ]

La rodopsina del ganado tiene 348 aminoácidos , siendo la lisina de unión al retinal Lys296. Fue la primera opsina cuya secuencia de aminoácidos [ 50 ] y estructura 3D se determinaron. [ 32 ] Su estructura se ha estudiado en detalle mediante cristalografía de rayos X en cristales de rodopsina. [ 51 ] Varios modelos (por ejemplo, el mecanismo de pedaleo de bicicleta , el mecanismo de giro de hula-hula ) intentan explicar cómo el grupo retinal puede cambiar su conformación sin chocar con el bolsillo de la proteína rodopsina que lo envuelve. [ 52 ] [ 53 ] [ 54 ] Datos recientes respaldan que la rodopsina es un monómero funcional, en lugar de un dímero, que fue el paradigma de los receptores acoplados a proteínas G durante muchos años. [ 55 ]

Dentro de su membrana nativa, la rodopsina se encuentra en alta densidad, lo que facilita su capacidad para capturar fotones. Debido a su densa disposición dentro de la membrana, existe una mayor probabilidad de que la rodopsina capture fotones. Sin embargo, esta alta densidad también representa una desventaja en lo que respecta a la señalización de la proteína G, ya que la difusión necesaria se dificulta en una membrana densamente poblada de rodopsina. [ 56 ]

Fototransducción

El ciclo visual sigue la renovación del cromóforo retiniano. Transcurre en paralelo a la vía de fototransducción.

La rodopsina es un receptor acoplado a proteína G esencial en la fototransducción .

Activación

En la rodopsina, el grupo aldehído del retinal está unido covalentemente al grupo amino de un residuo de lisina en la proteína en una base de Schiff protonada (-NH + =CH-). [ 33 ] Cuando la rodopsina absorbe luz, su cofactor retinal se isomeriza de la configuración 11-cis a la configuración todo-trans, y la proteína posteriormente experimenta una serie de relajaciones para acomodar la forma alterada del cofactor isomerizado. Los intermediarios formados durante este proceso fueron investigados por primera vez en el laboratorio de George Wald , quien recibió el Premio Nobel por esta investigación en 1967. [ 57 ] La dinámica de fotoisomerización se ha investigado posteriormente con espectroscopia IR resuelta en el tiempo y espectroscopia UV/Vis . Un primer fotoproducto llamado fotorodopsina se forma dentro de los 200 femtosegundos después de la irradiación, seguido dentro de los picosegundos por un segundo llamado batorrodopsina con enlaces todo-trans distorsionados. Este intermediario puede ser atrapado y estudiado a temperaturas criogénicas , y se denominó inicialmente prelumirrodopsina. [ 58 ] En los intermediarios subsiguientes lumirrodopsina y metarrodopsina I , el enlace de la base de Schiff con el retinal todo-trans permanece protonado, y la proteína conserva su color rojizo. El cambio crítico que inicia la excitación neuronal implica la conversión de metarrodopsina I a metarrodopsina II , que se asocia con la desprotonación de la base de Schiff y el cambio de color de rojo a amarillo. [ 59 ]

cascada de fototransducción

El producto de la activación lumínica, la metarrodopsina II, inicia la vía del segundo mensajero de la fototransducción visual al estimular la transducina de proteína G (G t ), lo que resulta en la liberación de su subunidad α. Esta subunidad unida a guanosina trifosfato (GTP) activa a su vez una fosfodiesterasa de cGMP . La fosfodiesterasa de cGMP hidroliza (degrada) el cGMP , disminuyendo su concentración local para que ya no pueda activar los canales catiónicos dependientes de cGMP . Esto conduce a la hiperpolarización de las células fotorreceptoras, cambiando la velocidad a la que liberan neurotransmisores. [ 60 ] [ 41 ]

Desactivación

Meta II (metarrodopsina II) se desactiva rápidamente después de activar la transducina por la rodopsina quinasa y la arrestina . [ 61 ] El pigmento de rodopsina debe regenerarse para que ocurra una fototransducción posterior. Esto significa reemplazar todo-trans-retinal con 11-cis-retinal y la degradación de Meta II es crucial en este proceso. Durante la degradación de Meta II, el enlace de base de Schiff que normalmente mantiene unido todo-trans-retinal y la apoproteína opsina (aporodopsina) se hidroliza y se convierte en Meta III. En el segmento externo del bastón, Meta III se degrada en todo-trans-retinal y opsina por separado. [ 61 ] Un segundo producto de la degradación de Meta II es un complejo de opsina de todo-trans-retinal en el que todo-trans-retinal se ha translocado a segundos sitios de unión. Si la degradación de Meta II se dirige a Meta III o al complejo de opsina de todo-trans-retinal parece depender del pH de la reacción. Un pH más alto tiende a impulsar la reacción de descomposición hacia Meta III. [ 61 ]

Enfermedades de la retina

Las mutaciones en el gen de la rodopsina contribuyen significativamente a diversas enfermedades de la retina, como la retinosis pigmentaria . En general, la rodopsina defectuosa se agrega con la ubiquitina en cuerpos de inclusión, interrumpe la red de filamentos intermedios y perjudica la capacidad de la célula para degradar proteínas no funcionales, lo que conduce a la apoptosis de los fotorreceptores . [ 62 ] Otras mutaciones en la rodopsina provocan ceguera nocturna estacionaria congénita ligada al cromosoma X , principalmente debido a la activación constitutiva, cuando las mutaciones ocurren alrededor del sitio de unión del cromóforo de la rodopsina. [ 63 ] Se han descubierto otros estados patológicos relacionados con la rodopsina, como el tráfico post-Golgi deficiente, la activación desregulada, la inestabilidad del segmento externo de los bastones y la unión a la arrestina. [ 63 ]

Véase también

Notas explicativas

  1. ↑ Hofmann y Lamb [ 17 ] utilizan el término opsina en general para referirse al grupo de opsinas, sin embargo, en su figura 4 también llaman opsina a la aporodopsina.

Referencias

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