Hispanopedia WikiEn enzimología , una riboquinasa ( EC 2.7.1.15 ) es una enzima que cataliza la reacción química
La enzima originalmente caracterizada a partir de hígado de ternera y Lactobacillus plantarum convierte el azúcar pentosa , D-ribosa (mostrada en su forma de aldehído de cadena abierta ), en ribosa 5-fosfato mediante la transferencia de un grupo fosfato del cofactor , adenosín trifosfato (ATP), que se convierte en adenosín difosfato (ADP). [ 1 ] [ 2 ]
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP: d -ribosa 5-fosfotransferasa . Otros nombres de uso común incluyen desoxirriboquinasa , riboquinasa (fosforilante) y d -riboquinasa . [ 3 ]
La riboquinasa (RK) pertenece a la familia de quinasas de azúcares fosfofructoquinasa B (PfkB). [ 4 ] Otros miembros de esta familia (también conocida como familia RK) incluyen la adenosina quinasa (AK), la inosina-guanosina quinasa, la fructoquinasa y la 1-fosfofructoquinasa. [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] Los miembros de la familia PfkB/RK se identifican por la presencia de tres motivos de secuencia conservados y la actividad enzimática de esta familia de proteínas generalmente muestra una dependencia de la presencia de iones pentavalentes. [ 4 ] [ 5 ] [ 7 ] El motivo NXXE conservado, que es una propiedad distintiva de la familia de proteínas PfkB, está involucrado en la dependencia de iones pentavalentes. Las estructuras de RK y varias otras proteínas de la familia PfK se han determinado a partir de varios organismos. [ 8 ] A pesar de la baja similitud de secuencia entre AdK y otras proteínas de la familia PfkB, estas proteínas son bastante similares a nivel estructural. [ 4 ]
Estudios estructurales
A finales de 2007, se habían resuelto 7 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1GQT ,1RK2 ,1RKA ,1RKD ,1RKS ,1VM7 y2FV7 .
Referencias
- ↑ Agranoff BW, Brady RO (marzo de 1956). "Purificación y propiedades de la riboquinasa de hígado de ternera" (PDF) . The Journal of Biological Chemistry . 219 (1): 221– 9. doi : 10.1016/S0021-9258(18)65786-2 . PMID 13295274 .
- ↑ Ginsburg A (marzo de 1959). "Una desoxirriboquinasa de Lactobacillus plantarum " (PDF) . The Journal of Biological Chemistry . 234 (3): 481–7 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)70230-5 . PMID 13641245 .
- ↑ Enzima 2.7.1.15 en la base de datos de vías metabólicas KEGG .
- 1 2 3 4 Park J, Gupta RS (septiembre de 2008). "Adenosina quinasa y riboquinasa: la familia de proteínas RK" . Cellular and Molecular Life Sciences . 65 (18): 2875– 96. doi : 10.1007/s00018-008-8123-1 . PMC 11131688. PMID 18560757. S2CID 11439854 .
- 1 2 Bork P , Sander C , Valencia A (enero de 1993). "Evolución convergente de funciones enzimáticas similares en diferentes plegamientos proteicos: las familias de quinasas de azúcares hexoquinasa, riboquinasa y galactoquinasa" . Protein Science . 2 (1): 31– 40. doi : 10.1002/pro.5560020104 . PMC 2142297 . PMID 8382990 .
- ↑ Spychala J, Datta NS, Takabayashi K, Datta M, Fox IH, Gribbin T, Mitchell BS (febrero de 1996). "Clonación del ADNc de la adenosina quinasa humana: similitud de secuencia con las riboquinasas y fructoquinasas microbianas" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 93 (3): 1232– 7. Bibcode : 1996PNAS...93.1232S . doi : 10.1073/pnas.93.3.1232 . PMC 40062. PMID 8577746 .
- ↑ Maj MC, Singh B, Gupta RS (marzo de 2002). "La dependencia de iones pentavalentes es una propiedad conservada de la adenosina quinasa de diversas fuentes: identificación de un nuevo motivo implicado en la unión de iones fosfato y magnesio y la inhibición del sustrato". Biochemistry . 41 (12): 4059–69 . doi : 10.1021/bi0119161 . PMID 11900549 .
- ↑ Sigrell JA, Cameron AD, Jones TA , Mowbray SL (febrero de 1998). "Estructura de la riboquinasa de Escherichia coli en complejo con ribosa y dinucleótido determinada a una resolución de 1,8 Å: perspectivas sobre una nueva familia de estructuras de quinasas" . Structure . 6 (2): 183–93 . doi : 10.1016/s0969-2126(98)00020-3 . PMID 9519409 .
- CE 2.7.1
- Enzimas de estructura conocida