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factor de reciclaje de ribosomas

El factor de reciclaje de ribosomas o factor de liberación de ribosomas ( RRF ) es una proteína presente en células bacterianas y orgánulos eucariotas , específicamente mitocond...

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El factor de reciclaje de ribosomas o factor de liberación de ribosomas ( RRF ) es una proteína presente en células bacterianas y orgánulos eucariotas , específicamente mitocondrias y cloroplastos . Su función es reciclar los ribosomas una vez finalizada la síntesis de proteínas ( traducción bacteriana ). En humanos, la versión mitocondrial está codificada por el gen MRRF .

Descubrimiento

El factor de reciclaje de ribosomas fue descubierto a principios de la década de 1970 por Akira Kaji y Akikazu Hiroshima en la Universidad de Pensilvania . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] Su trabajo describió la necesidad de dos factores proteicos para liberar los ribosomas del ARNm . Estos dos factores fueron identificados como RRF, una proteína desconocida hasta entonces, y el Factor de Elongación G (EF-G), una proteína ya identificada y conocida por su función en la síntesis de proteínas . El RRF se denominó originalmente Factor Liberador de Ribosomas , pero ahora se llama Factor de Reciclaje de Ribosomas .

Función

El RRF lleva a cabo el reciclaje de los ribosomas dividiéndolos en subunidades, liberando así el ARNm unido . Esto también requiere la participación de EF-G ( GFM2 en humanos). [ 9 ] Dependiendo del ARNt, IF1 - IF3 también pueden realizar el reciclaje. [ 10 ]

Pérdida de la función RRF

Estructura y unión a los ribosomas

La estructura cristalina de RRF se determinó por primera vez mediante difracción de rayos X en 1999. [ 13 ] La revelación más sorprendente fue que RRF es una imitación estructural casi perfecta del ARNt , tanto en tamaño como en dimensiones. Una vista de RRF puede verse aquí Archivado el 27/11/2004 en Wayback Machine .

A pesar de la imitación del ARNt, RRF se une a los ribosomas de una manera bastante diferente a como lo hace el ARNt . [ 14 ] Se ha sugerido que los ribosomas se unen a proteínas (o dominios proteicos ) de forma y tamaño similares al ARNt, y esto, más que la función, explica la imitación estructural observada.

Véase también

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000148187 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000026887 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Hirashima A, Kaji A (noviembre de 1970). "Descomposición de polisomas dependiente de factores". Biochem. Biophys. Res. Commun . 41 (4): 877– 883. Bibcode : 1970BBRC...41..877H . doi : 10.1016/0006-291X(70)90165-8 . PMID 4920474 . 
  6. ↑ Hirashima A, Kaji A (marzo de 1972). "Liberación de ribosomas del ARN mensajero dependiente de factores. Requisito de dos factores termoestables". J. Mol. Biol . 65 (1): 43– 58. doi : 10.1016/0022-2836(72)90490-1 . PMID 4553259 . 
  7. ↑ Hirashima A, Kaji A (octubre de 1972). "Purificación y propiedades del factor liberador de ribosomas". Biochemistry . 11 (22): 4037– 4044. doi : 10.1021/bi00772a005 . PMID 4563926 . 
  8. ↑ Hirashima A, Kaji A (noviembre de 1973). "Función del factor de elongación G y un factor proteico en la liberación de ribosomas del ácido ribonucleico mensajero" . J. Biol. Chem . 248 (21): 7580–7587 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)43330-9 . PMID 4583357 . 
  9. ↑ Hirokawa G, Demeshkina N, Iwakura N, Kaji H, Kaji A (marzo de 2006). "El paso de reciclaje del ribosoma: ¿consenso o controversia?" . Trends Biochem. Sci . 31 (3): 143– 149. doi : 10.1016/j.tibs.2006.01.007 . PMID 16487710 . 
  10. ↑ Pavlov, MY; Antoun, A; Lovmar, M; Ehrenberg, M (18 de junio de 2008). "Funciones complementarias del factor de iniciación 1 y del factor de reciclaje del ribosoma en la escisión del ribosoma 70S" . The EMBO Journal . 27 (12): 1706–17 . doi : 10.1038/emboj.2008.99 . PMC 2435134. PMID 18497739 .  
  11. ↑ Janosi L, Shimizu I, Kaji A (mayo de 1994). "El factor de reciclaje de ribosomas (factor liberador de ribosomas) es esencial para el crecimiento bacteriano" . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 91 (10): 4249– 4253. Bibcode : 1994PNAS...91.4249J . doi : 10.1073/pnas.91.10.4249 . PMC 43762. PMID 8183897 .  
  12. ↑ Teyssier E, Hirokawa G, Tretiakova A, Jameson B, Kaji A, Kaji H (julio de 2003). "Mutación sensible a la temperatura en el factor de reciclaje de ribosomas mitocondriales de levadura (RRF)" . Nucleic Acids Res . 31 (14): 4218– 4226. doi : 10.1093/nar/gkg449 . PMC 165964. PMID 12853640 .  
  13. ^ Selmer M, Al-Karadaghi S, Hirokawa G, Kaji A, Liljas A (diciembre de 1999). "Estructura cristalina del factor de reciclaje de ribosomas de Thermotoga maritima : un imitador de ARNt". Ciencia . 286 (5448): 2349– 2352. doi : 10.1126/ciencia.286.5448.2349 . PMID 10600747 . 
  14. ↑Agrawal RK, Sharma MR, Kiel MC, et al. (June 2004). "Visualization of ribosome-recycling factor on the Escherichia coli 70S ribosome: functional implications". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (24): 8900–8905. Bibcode:2004PNAS..101.8900A. doi:10.1073/pnas.0401904101. PMC 428444. PMID 15178758.
  • ribosome+releasing+factor at the U.S. National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • Bao, Letian (2022-11-01). "Rate-limiting hydrolysis in ribosomal release reactions revealed by ester activation". Journal of Biological Chemistry. 298 (11) 102509. doi:10.1016/j.jbc.2022.102509. PMC 9589212. PMID 36300356.