Articulo de referencia

SDPR

La cavina-2 o proteína de respuesta a la privación de suero ( SDPR ) es una proteína que en humanos está codificada por el gen SDPR . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] La cavina-2 se expresa en...

La cavina-2 o proteína de respuesta a la privación de suero ( SDPR ) es una proteína que en humanos está codificada por el gen SDPR . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] La cavina-2 se expresa en gran medida en una variedad de células endoteliales humanas. [ 8 ]

Este gen posee una proteína de unión a fosfolípidos independiente del calcio, cuya expresión aumenta en células privadas de suero . También se ha demostrado que esta proteína es un sustrato para la fosforilación por la proteína quinasa C (PKC). [ 7 ]

Función

La cavina-2 es necesaria para la formación de vasos sanguíneos (angiogénesis) en humanos y peces cebra, y también para la proliferación, migración e invasión de células endoteliales en humanos. [ 8 ] La cavina-2 desempeña un papel importante en el mantenimiento de las células endoteliales al regular la actividad de la eNOS. [ 8 ] La cavina-2 controla la generación de óxido nítrico (NO) en células endoteliales humanas al controlar la actividad y la estabilidad de la proteína óxido nítrico sintasa endotelial (eNOS) . [ 8 ]

Secreción

La cavina-2 es altamente secretada por las células endoteliales humanas ( HUVEC ), se secreta a través de micropartículas endoteliales (EMP) pero no de exosomas y es necesaria para la biogénesis de las EMP. [ 8 ]

Importancia clínica

Se ha demostrado que SDPR actúa como supresor de metástasis mediante estudios de xenoinjerto que utilizan líneas celulares de cáncer de mama. [ 9 ] SDPR podría ejercer su función supresora de metástasis al interactuar directamente con ERK y limitar su papel pro-supervivencia. [ 9 ] Además, se sugiere que SDPR se silencia durante la progresión del cáncer de mama mediante la metilación del ADN del promotor . [ 9 ] El papel supresor de metástasis de SDPR podría extenderse más allá del cáncer de mama, ya que muestras tumorales de cánceres de vejiga, colorrectal, pulmón, páncreas y ovario, así como sarcomas, también mostraron pérdida de la expresión de SDPR. [ 9 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000168497 Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000045954 Ensembl , mayo de 2017
  3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. Gustincich S, Vatta P, Goruppi S, Wolf M, Saccone S, Della Valle G, et al. (abril de 1999). "El gen de respuesta a la privación de suero humano (SDPR) se localiza en 2q32-q33 y codifica una proteína de unión a fosfatidilserina". Genomics . 57 (1): 120–9 . doi : 10.1006/geno.1998.5733 . PMID 10191091 .  
  6. Gustincich S, Schneider C (septiembre de 1993). "El gen de respuesta a la privación de suero se induce por la privación de suero pero no por la inhibición por contacto". Cell Growth & Differentiation . 4 (9): 753– 60. PMID 8241023 . 
  7. 1 2 "Entrez Gene: SDPR respuesta a la privación de suero (proteína de unión a fosfatidilserina)" .
  8. 1 2 3 4 5 Boopathy GT, Kulkarni M, Ho SY, Boey A, Chua EW, Barathi VA, et al. (octubre de 2017). "Cavin-2 regula la actividad y estabilidad de la óxido nítrico sintasa endotelial (eNOS) en la angiogénesis" . The Journal of Biological Chemistry . 292 (43): 17760– 17776. doi : 10.1074/jbc.M117.794743 . PMC 5663877. PMID 28912276 .   
  9. 1 2 3 4 Ozturk S, Papageorgis P, Wong CK, Lambert AW, Abdolmaleky HM, Thiagalingam A, et al. (enero de 2016). "SDPR funciona como un supresor de metástasis en el cáncer de mama al promover la apoptosis" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 113 (3): 638– 43. Bibcode : 2016PNAS..113..638O . doi : 10.1073/pnas.1514663113 . PMC 4725521. PMID 26739564 .   

Lecturas adicionales

  • Burgener R, Wolf M, Ganz T, Baggiolini M (agosto de 1990). "Purificación y caracterización de una fosfoproteína principal de unión a fosfatidilserina de plaquetas humanas" . The Biochemical Journal . 269 (3): 729–34 . doi : 10.1042/bj2690729 . PMC 1131648. PMID 2390065 .  
  • Cross SH, Charlton JA, Nan X, Bird AP (marzo de 1994). "Purificación de islas CpG mediante una columna de unión de ADN metilado". Nature Genetics . 6 (3): 236– 44. doi : 10.1038/ng0394-236 . PMID 8012384. S2CID 12847618 .  
  • Mineo C, Ying YS, Chapline C, Jaken S, Anderson RG (mayo de 1998). "Orientación de la proteína quinasa C alfa a las caveolas" . The Journal of Cell Biology . 141 (3): 601–10 . doi : 10.1083/jcb.141.3.601 . PMC 2132740. PMID 9566962 .  
  • Gevaert K, Goethals M, Martens L, Van Damme J, Staes A, Thomas GR, Vandekerckhove J (mayo de 2003). "Explorando proteomas y analizando el procesamiento de proteínas mediante la identificación por espectrometría de masas de péptidos N-terminales clasificados". Nature Biotechnology . 21 (5): 566– 9. doi : 10.1038/nbt810 . PMID 12665801. S2CID 23783563 .  
  • Brandenberger R, Wei H, Zhang S, Lei S, Murage J, Fisk GJ, et al. (junio de 2004). "La caracterización del transcriptoma dilucida las redes de señalización que controlan el crecimiento  y la diferenciación de las células ES humanas". Nature Biotechnology . 22 (6): 707–16 . doi : 10.1038/nbt971 . PMID 15146197. S2CID 27764390 .  
  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, et  al. (octubre de 2005). "Hacia un mapa a escala del proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Nature . 437 ( 7062): 1173–8 . Bibcode : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038/nature04209 . PMID 16189514. S2CID 4427026 .