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Proteína surfactante A1

La proteína surfactante A1 (SP-A1) , también conocida como proteína A1 asociada al surfactante pulmonar (PSP-A), es una proteína que en los humanos está codificada por el gen SF...

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La proteína surfactante A1 (SP-A1) , también conocida como proteína A1 asociada al surfactante pulmonar (PSP-A), es una proteína que en los humanos está codificada por el gen SFTPA1 . [5] [6]

Resumen

La SP-A1 se sintetiza principalmente en las células alveolares de tipo II del pulmón , como parte de un complejo de lípidos y proteínas conocido como surfactante pulmonar . La función de este complejo es reducir la tensión superficial en los alvéolos y evitar su colapso durante la espiración . El componente proteico del surfactante ayuda a modular la respuesta inmunitaria innata y los procesos inflamatorios.

Región del saco alveolar del pulmón - TEM

La SP-A1 es miembro de una subfamilia de lectinas de tipo C llamadas colectinas . Junto con la SP-A2 , son las proteínas más abundantes del surfactante pulmonar . La SP-A1 se une a los carbohidratos que se encuentran en la superficie de varios microorganismos y ayuda en la defensa contra patógenos respiratorios. [7] [8] [9]

La homeostasis del surfactante es fundamental para la respiración (y, por lo tanto, para la supervivencia) de los bebés prematuros, pero también para mantener la salud pulmonar y la función pulmonar normal a lo largo de la vida. Los cambios en la cantidad o la composición del surfactante pueden alterar su función y están asociados con enfermedades respiratorias . [10] [11] [12] [13]

Expresión de SFTPA1

El pulmón es el sitio principal de síntesis de SFTPA1, pero también se ha detectado la expresión de ARNm de SFTPA1 en la tráquea , próstata , páncreas , timo , colon , ojo , glándula salival y otros tejidos. [14] Usando anticuerpos monoclonales específicos para la proteína surfactante A , la proteína se puede detectar en neumocitos alveolares pulmonares tipo II , células club y macrófagos alveolares , pero no se observó inmunorreactividad extrapulmonar de SP-A. [14]

Gene

SFTPA1 se encuentra en el brazo largo q del cromosoma 10 , cerca de SFTPA2. El gen SFTPA1 tiene una longitud de 4505 pares de bases y es un 94% similar a SFTPA2. La estructura de SFTPA1 consta de cuatro exones codificantes (I-IV) y varios exones 5'UTR no traducidos (A, B, B', C, C', D, D'). [15] [16] La expresión de SFTPA1 está regulada por factores celulares que incluyen proteínas, ARN pequeños ( microARN ), glucocorticoides , etc. Su expresión también está regulada por factores epigenéticos y ambientales. [17]

Las diferencias en la secuencia del gen SFTPA1 en la región codificante determinan las variantes genéticas o haplotipos de SP-A entre individuos. [16] Se han identificado y caracterizado más de 30 variantes para SFTPA1 (y SFTPA2) en la población. Las variantes de SFTPA1 resultan de cambios de nucleótidos en los codones de los aminoácidos 19, 50, 62, 133 y 219. Dos de ellas no modifican la secuencia de la proteína SP-A1 (aminoácidos 62 y 133), mientras que el resto resultan en sustituciones de aminoácidos (aminoácidos 19, 50, 133 y 219). Cuatro variantes de SP-A1 (6A, 6A 2 , 6A 3 , 6A 4 ) tienen una frecuencia más alta en la población general. La variante que se encuentra con más frecuencia es 6A 2 . [18] [19]

Estructura

La proteína surfactante A (SP-A) es una proteína de 248 aminoácidos que se encuentra generalmente en grandes estructuras oligoméricas . El monómero SP-A1 maduro es una proteína de 35 kDa que se diferencia de SP-A2 en cuatro aminoácidos en la región codificante. La estructura de los monómeros SP-A1 consta de cuatro dominios: un dominio N-terminal, un dominio similar al colágeno, una región de cuello y un dominio de reconocimiento de carbohidratos. El dominio de reconocimiento de carbohidratos (CRD) C-terminal permite la unión a varios tipos de microorganismos y moléculas. [18] [19] Las diferencias de aminoácidos que distinguen entre los genes SP-A1 y SP-A2 y entre sus variantes correspondientes se encuentran en el dominio similar al colágeno. Las diferencias de aminoácidos que distinguen entre las variantes de SFTPA1 se encuentran tanto en el dominio de reconocimiento de carbohidratos como en el dominio similar al colágeno. [18] [20]

Los monómeros SP-A1 se agrupan con otros monómeros SP-A1 o SP-A2 en subunidades estructurales triméricas de 105 kDa. Seis de estas estructuras se agrupan en estructuras de 630 kDa que se asemejan a ramos de flores. Estos oligómeros contienen un total de dieciocho monómeros SP-A1 y/o SP-A2. [18]

Funciones

Inmunidad innata

El papel de SFTPA1 en la inmunidad innata ha sido ampliamente estudiado. SP-A tiene la capacidad de unirse y aglutinar bacterias , hongos , virus y otros antígenos no biológicos . Algunas de las funciones por las que tanto SFTPA1 como SFTPA2 contribuyen a la inmunidad innata incluyen:

Las agresiones ambientales como la contaminación del aire y la exposición a altas concentraciones de ozono y partículas pueden afectar la expresión y función de SP-A, a través de mecanismos que involucran la regulación epigenética de la expresión de SFTPA1. [17]

Importancia clínica

La deficiencia en los niveles de SP-A está asociada con el síndrome de dificultad respiratoria infantil en bebés prematuros con insuficiencia del desarrollo de la producción de surfactante e inmadurez estructural en los pulmones. [21]

Las variantes genéticas de SFTPA1, los SNP , los haplotipos y otras variaciones genéticas se han asociado con la enfermedad pulmonar aguda y crónica en varias poblaciones de neonatos, niños y adultos. [10] Las variaciones genéticas en SFTPA1 se han asociado con la susceptibilidad a la fibrosis pulmonar idiopática , una enfermedad pulmonar caracterizada por dificultad para respirar , infiltrados pulmonares e inflamación que resulta en daño pulmonar agudo con posterior cicatrización del tejido pulmonar . [22] Las variaciones genéticas en SFTPA1 también son una causa de susceptibilidad al síndrome de dificultad respiratoria en bebés prematuros, una enfermedad pulmonar caracterizada por intercambio gaseoso deficiente, atelectasia difusa, edema pulmonar de alta permeabilidad y depósitos alveolares ricos en fibrina "proteína surfactante A1".La proporción de SP-A1 con respecto a SP-A total se ha correlacionado con enfermedades pulmonares (por ejemplo, asma , fibrosis quística ) y el envejecimiento. [23] [24] También se ha encontrado metilación de secuencias promotoras de SFTPA1 en tejido de cáncer de pulmón. [25] [26]

Variantes de transcripción del ARNm de SFTPA1

Regulación genética

La expresión génica de SFTPA1 está regulada en diferentes niveles, incluida la transcripción génica , el procesamiento postranscripcional, la estabilidad y la traducción del ARNm maduro. [6] Una de las características importantes de los ARNm de la proteína surfactante A humana es que tienen una región no traducida principal variable de cinco (5'UTR) generada a partir de la variación de empalme de los exones A, B, C y D. [27] [28] Se han identificado al menos 10 formas de 5'UTR de SFTPA1 y SFTPA2 humanas que difieren en la secuencia de nucleótidos , la longitud y la cantidad relativa. [29] También se han caracterizado 5'UTR específicos de SFTPA1 o SFTPA2. Algunos 5'UTR específicos de SFTPA1 incluyen los exones B' o C. Estos dos exones contienen AUG ascendentes (uAUG) que pueden actuar potencialmente como sitios para la iniciación de la traducción (ver traducción eucariota ), lo que afecta la traducción de proteínas y el contenido relativo de SFTPA1. La mayoría de las transcripciones de SFTPA1 carecen del exón B, una secuencia implicada en la mejora de la transcripción y la traducción, lo que indica una regulación diferencial de la expresión de SFTPA1 y SFTPA2. [30] La forma AD' es la más representada entre las transcripciones de SFTPA1 (81%), [29] y el trabajo experimental ha demostrado que esta secuencia puede estabilizar el ARNm y mejorar la traducción, pero los mecanismos implicados en esta regulación aún están bajo investigación. [31] [32] [33] Si bien se ha demostrado que las diferencias en el 5'UTR regulan tanto la transcripción como la traducción, [30] se ha demostrado que los polimorfismos en el 3'UTR de las variantes de SP-A1 afectan principalmente y de manera diferencial la eficiencia de la traducción [32] a través de mecanismos que involucran la unión de proteínas [34] y/o [microARN]. [32] El impacto de esta regulación en los niveles de proteínas SFTPA1 y SFTPA2 puede contribuir a las diferencias individuales en la susceptibilidad a la enfermedad pulmonar. [23] [24] Las agresiones ambientales y los contaminantes también afectan la expresión de SFTPA1. La exposición de las células pulmonares a partículas en suspensión afecta el empalme de los exones 5'UTR de las transcripciones de SFTPA1. Los contaminantes y las infecciones virales también afectan los mecanismos de traducción de SFTPA1 (véase traducción eucariota , traducción (biología) ). [31] [35]

Notas

Referencias

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