Hispanopedia Wiki
Articulo de referencia

Sod3

La superóxido dismutasa extracelular [Cu-Zn] es una enzima que en los humanos está codificada por el gen SOD3 . Este gen codifica un miembro de la familia de proteínas superóxid...

Hispanopedia WikiContenido en espanolLectura gratuita

La superóxido dismutasa extracelular [Cu-Zn] es una enzima que en los humanos está codificada por el gen SOD3 .

Este gen codifica un miembro de la familia de proteínas superóxido dismutasa (SOD). Las SOD son enzimas antioxidantes que catalizan la dismutación de dos radicales superóxido en peróxido de hidrógeno y oxígeno . Se cree que el producto de este gen protege el cerebro , los pulmones y otros tejidos del estrés oxidativo . La proteína se secreta en el espacio extracelular y forma un homotetrámero glicosilado que se ancla a la matriz extracelular (ECM) y las superficies celulares a través de una interacción con el proteoglicano de heparán sulfato y el colágeno . Una fracción de la proteína se escinde cerca del extremo C antes de la secreción para generar tetrámeros circulantes que no interactúan con la ECM. [5]

Entre las hormigas negras de jardín ( Lasius niger ), la esperanza de vida de las reinas es un orden de magnitud mayor que la de las obreras a pesar de que no existe una diferencia sistemática en la secuencia de nucleótidos entre ellas. [6] Se descubrió que el gen SOD3 era el gen más sobreexpresado de manera diferencial en los cerebros de las reinas y las obreras. Este hallazgo plantea la posibilidad de que la actividad antioxidante de SOD3 desempeñe un papel clave en la sorprendente longevidad de las reinas de los insectos sociales. [6]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000109610 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000072941 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ "Gen Entrez: SOD3 superóxido dismutasa 3, extracelular".
  6. ^ ab Lucas ER, Keller L. Expresión elevada de genes de envejecimiento e inmunidad en reinas de la hormiga negra de jardín. Exp Gerontol. 15 de julio de 2018;108:92-98. doi: 10.1016/j.exger.2018.03.020. Publicación electrónica 3 de abril de 2018. PMID: 29625209

Lectura adicional

  • Zelko IN, Mariani TJ, Folz RJ (agosto de 2002). "Familia multigénica de superóxido dismutasa: una comparación de las estructuras, evolución y expresión de los genes CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2) y EC-SOD (SOD3)". Free Radical Biology & Medicine . 33 (3): 337–49. doi :10.1016/S0891-5849(02)00905-X. PMID  12126755.
  • Faraci FM, Didion SP (agosto de 2004). "Protección vascular: isoformas de superóxido dismutasa en la pared vascular". Arteriosclerosis, trombosis y biología vascular . 24 (8): 1367–73. doi : 10.1161/01.ATV.0000133604.20182.cf . PMID  15166009.
  • Adachi T, Ohta H, Yamada H, Futenma A, Kato K, Hirano K (noviembre de 1992). "Análisis cuantitativo de la superóxido dismutasa extracelular en suero y orina mediante ELISA con anticuerpo monoclonal". Clinica Chimica Acta; Revista internacional de química clínica . 212 (3): 89–102. doi :10.1016/0009-8981(92)90176-Q. PMID  1477980.
  • Adachi T, Ohta H, Hayashi K, Hirano K, Marklund SL (septiembre de 1992). "El sitio de la glicación no enzimática de la superóxido dismutasa extracelular humana in vitro". Free Radical Biology & Medicine . 13 (3): 205–10. doi :10.1016/0891-5849(92)90016-A. PMID  1505778.
  • Marklund SL (febrero de 1990). "Expresión de la superóxido dismutasa extracelular por líneas celulares humanas". The Biochemical Journal . 266 (1): 213–9. doi :10.1042/bj2660213. PMC  1131117 . PMID  2106874.
  • Hendrickson DJ, Fisher JH, Jones C, Ho YS (diciembre de 1990). "Localización regional del gen de la superóxido dismutasa extracelular humana en 4pter-q21". Genomics . 8 (4): 736–8. doi :10.1016/0888-7543(90)90264-U. PMID  2276747.
  • Hjalmarsson K, Marklund SL, Engström A, Edlund T (septiembre de 1987). "Aislamiento y secuenciación del ADN complementario que codifica la superóxido dismutasa extracelular humana". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 84 (18): 6340–4. Bibcode :1987PNAS...84.6340H. doi : 10.1073/pnas.84.18.6340 . PMC  299071 . PMID  3476950.
  • Marklund SL (octubre de 1984). "Superóxido dismutasa extracelular en tejidos humanos y líneas celulares humanas". The Journal of Clinical Investigation . 74 (4): 1398–403. doi :10.1172/JCI111550. PMC  425307 . PMID  6541229.
  • Yamada H, Yamada Y, Adachi T, Goto H, Ogasawara N, Futenma A, Kitano M, Hirano K, Kato K (junio de 1995). "Análisis molecular del gen de la superóxido dismutasa extracelular asociado con un alto nivel en suero". The Japanese Journal of Human Genetics . 40 (2): 177–84. doi : 10.1007/BF01883574 . PMID  7662997.
  • Folz RJ, Crapo JD (julio de 1994). "Superóxido dismutasa extracelular (SOD3): expresión específica de tejido, caracterización genómica y análisis de secuencia asistido por computadora del gen EC SOD humano". Genomics . 22 (1): 162–71. doi :10.1006/geno.1994.1357. PMID  7959763.
  • Sandström J, Nilsson P, Karlsson K, Marklund SL (julio de 1994). "Aumento de 10 veces en el contenido de superóxido dismutasa extracelular del plasma humano causado por una mutación en el dominio de unión a la heparina". The Journal of Biological Chemistry . 269 (29): 19163–6. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32289-5 . PMID  8034674.
  • Adachi T, Yamada H, Yamada Y, Morihara N, Yamazaki N, Murakami T, Futenma A, Kato K, Hirano K (enero de 1996). "La sustitución de la arginina-213 por glicina en la superóxido dismutasa extracelular afecta la afinidad por la heparina y la superficie celular endotelial". The Biochemical Journal . 313 (Pt 1) (1): 235–9. doi :10.1042/bj3130235. PMC  1216888 . PMID  8546689.
  • Oury TD, Crapo JD, Valnickova Z, Enghild JJ (julio de 1996). "La superóxido dismutasa extracelular humana es un tetrámero compuesto por dos dímeros unidos por disulfuro: una purificación simplificada y de alto rendimiento de la superóxido dismutasa extracelular". The Biochemical Journal . 317 (Pt 1) (1): 51–7. doi :10.1042/bj3170051. PMC  1217485 . PMID  8694786.
  • Adachi T, Morihara N, Yamazaki N, Yamada H, Futenma A, Kato K, Hirano K (julio de 1996). "Una mutación de arginina-213 a glicina en la superóxido dismutasa extracelular humana reduce la susceptibilidad a las proteinasas similares a la tripsina". Journal of Biochemistry . 120 (1): 184–8. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021383. PMID  8864862.
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (septiembre de 1996). "Normalización y sustracción: dos enfoques para facilitar el descubrimiento de genes". Genome Research . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID  8889548.
  • Enghild JJ, Thogersen IB, Oury TD, Valnickova Z, Hojrup P, Crapo JD (mayo de 1999). "El dominio de unión a la heparina de la superóxido dismutasa extracelular se procesa proteolíticamente intracelularmente durante la biosíntesis". The Journal of Biological Chemistry . 274 (21): 14818–22. doi : 10.1074/jbc.274.21.14818 . PMID  10329680.
  • Bowler RP, Nicks M, Olsen DA, Thøgersen IB, Valnickova Z, Højrup P, Franzusoff A, Enghild JJ, Crapo JD (mayo de 2002). "La furina procesa proteolíticamente la región de unión a la heparina de la superóxido dismutasa extracelular". The Journal of Biological Chemistry . 277 (19): 16505–11. doi : 10.1074/jbc.M105409200 . PMID  11861638.
  • Yamamoto M, Hara H, Adachi T (agosto de 2002). "La expresión de la superóxido dismutasa extracelular aumenta con la lisofosfatidilcolina en células monocíticas humanas U937". Aterosclerosis . 163 (2): 223–8. doi :10.1016/S0021-9150(02)00007-2. PMID  12052468.
  • Serra V, von Zglinicki T, Lorenz M, Saretzki G (febrero de 2003). "La superóxido dismutasa extracelular es un importante antioxidante en los fibroblastos humanos y retarda el acortamiento de los telómeros". The Journal of Biological Chemistry . 278 (9): 6824–30. doi : 10.1074/jbc.M207939200 . PMID  12475988.
  • en
  • a
  • mi
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=SOD3&oldid=1142701803"