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receptor de partículas de reconocimiento de señales

El receptor de partículas de reconocimiento de señal (SRP) , también llamado proteína de anclaje , es un dímero compuesto por dos subunidades diferentes que se asocian exclusiva...

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El receptor de partículas de reconocimiento de señal (SRP) , también llamado proteína de anclaje , es un dímero compuesto por dos subunidades diferentes que se asocian exclusivamente al retículo endoplasmático rugoso en las células de mamíferos . Su función principal es identificar las unidades SRP . La SRP (partícula de reconocimiento de señal) es una molécula que ayuda a los complejos ribosoma -ARNm- polipéptido a asentarse en la membrana del retículo endoplasmático .

El receptor SRP eucariota (denominado SR) es un heterodímero de SR-alfa (70 kDa; SRPRA ) y SR-beta (25 kDa; SRPRB ), ambos contienen un dominio de unión a GTP, [ 2 ] mientras que el receptor SRP procariota comprende solo el homólogo monomérico de SR-alfa FtsY ( P10121 ), que está débilmente asociado a la membrana.

Dominio SRX

SR-alfa regula la localización de los complejos SRP-ribosoma-polipéptido naciente en el translocón . [ 3 ] SR-alfa se une a la subunidad SRP54 del complejo SRP. La subunidad SR-beta es una GTPasa transmembrana que ancla la subunidad SR-alfa (una GTPasa de membrana periférica) a la membrana del RE. [ 4 ] SR-beta interactúa con el dominio SRX N-terminal de SR-alfa, que no está presente en el homólogo bacteriano FtsY. SR-beta también participa en el reclutamiento del polipéptido naciente SRP al canal conductor de proteínas.

La familia SRX representa homólogos eucariotas de la subunidad alfa del receptor SR. Los miembros de esta entrada consisten en una lámina beta antiparalela central de seis hebras flanqueada por la hélice alfa1 en un lado y las hélices alfa2-alfa4 en el otro. Interactúan con la pequeña GTPasa SR-beta, formando un complejo que coincide con una clase de pequeños complejos efectores de proteína G, incluyendo Rap-Raf, Ras-PI3K(gamma), Ras-RalGDS y Arl2-PDE(delta). [ 2 ] En el extremo C-terminal de SR-alfa y FtsY se encuentra el dominio NG similar a SRP54.

dominio NG

El receptor se une a SPR54/Ffh mediante el dominio "NG", una combinación de un dominio "N" de haz de cuatro hélices ( InterPro : IPR013822 ) y un dominio "G" de GTPasa ( InterPro : IPR000897 ), compartido por ambas proteínas. La estructura resultante es un heterodímero cuasi-simétrico denominado complejo de direccionamiento. [ 5 ]  

partícula de reconocimiento de señal (SRP)

La partícula de reconocimiento de señal (SRP) es una proteína multimérica que, junto con su receptor conjugado (SR), participa en la localización de proteínas secretoras en la membrana del retículo endoplasmático rugoso (RER) en eucariotas, o en la membrana plasmática en procariotas. [ 6 ] [ 7 ] La SRP reconoce la secuencia señal del polipéptido naciente en el ribosoma, retrasa su elongación y ancla el complejo SRP-ribosoma-polipéptido a la membrana del RER a través del receptor SR. La SRP consta de seis polipéptidos (SRP9, SRP14, SRP19, SRP54, SRP68 y SRP72) y una única molécula de ARN 7S de 300 nucleótidos. El componente de ARN cataliza la interacción de la SRP con su receptor SR. [ 8 ] En eucariotas superiores, el complejo SRP consta del dominio Alu y el dominio S unidos por el ARN SRP. El dominio Alu consiste en un heterodímero de SRP9 y SRP14 unido a las secuencias terminales 5' y 3' del ARN de SRP. Este dominio es necesario para retardar la elongación de la cadena polipeptídica naciente, lo que le da tiempo a SRP para acoplar el complejo ribosoma-polipéptido a la membrana del RER.

Referencias

  1. ↑ Schwartz T, Blobel G (marzo de 2003). "Base estructural de la función de la subunidad beta del receptor de partículas de reconocimiento de señales eucariotas" . Cell . 112 (6): 793–803 . doi : 10.1016/S0092-8674(03)00161-2 . PMID 12654246 . 
  2. 1 2 Blobel G, Schwartz T (2003). "Base estructural para la función de la subunidad beta del receptor de partículas de reconocimiento de señales eucariotas" . Cell . 112 (6): 793– 803. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00161-2 . PMID 12654246 . 
  3. ↑ Andrews DW, Legate KR, Falcone D (2000). "Unión dependiente de nucleótidos del dominio GTPasa de la subunidad beta del receptor de partículas de reconocimiento de señales a la subunidad alfa" . J. Biol. Chem . 275 (35): 27439–46 . doi : 10.1074/jbc.M003215200 . PMID 10859309 . 
  4. ↑ Walter P, Miller JD, Tajima S, Lauffer L (1995). "La subunidad beta del receptor de partículas de reconocimiento de señales es una GTPasa transmembrana que ancla la subunidad alfa, una GTPasa de membrana periférica, a la membrana del retículo endoplasmático" . J. Cell Biol . 128 (3): 273–282 . doi : 10.1083/jcb.128.3.273 . PMC 2120348. PMID 7844142 .  
  5. ↑ Wild, Klemens; Becker, Matthias MM; Kempf, Georg; Sinning, Irmgard (18 de diciembre de 2019). "Estructura, dinámica e interacciones de variantes grandes de SRP" . Biological Chemistry . 401 (1): 63–80 . doi : 10.1515/hsz-2019-0282 . PMID 31408431 . 
  6. ↑ Stroud RM, Walter P, Rutenber E, Reyes CL (2007). Zhang S (ed.). "Estructuras de rayos X del receptor de partículas de reconocimiento de señales revelan intermedios del ciclo de focalización" . PLOS ONE . 2 (7): e607. Bibcode : 2007PLoSO...2..607R . doi : 10.1371/journal.pone.0000607 . PMC 1904258. PMID 17622352 .  Icono de acceso abierto
  7. ↑ Dobberstein B, High S, Romisch K, Miller FW (2006). "Los autoanticuerpos humanos contra la proteína de 54 kDa de la partícula de reconocimiento de señal bloquean la función en múltiples etapas" . Arthritis Research & Therapy . 8 (2): R39. doi : 10.1186/ar1895 . PMC 1526608. PMID 16469117 .  
  8. ↑ Walter P, Bradshaw N (2007). "El ARN de la partícula de reconocimiento de señal (SRP) vincula los cambios conformacionales en la SRP con la focalización de proteínas" . Mol . Biol. Cell . 18 (7): 2728– 2734. doi : 10.1091/mbc.E07-02-0117 . PMC 1924838. PMID 17507650 .  
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