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La ST6 (alfa-N-acetil-neuraminil-2,3-beta-galactosil-1,3)-N-acetilgalactosaminida alfa-2,6-sialiltransferasa 4 , también conocida como sialiltransferasa 3C (SIAT3-C) o sialiltransferasa 7D (SIAT7-D), es una enzima sialiltransferasa que en los humanos está codificada por el gen ST6GALNAC4 . [5]
Función
ST6GALNAC4 es una proteína de membrana de tipo II que cataliza la transferencia de ácido siálico desde el ácido siálico CMP a sustratos que contienen galactosa . La proteína codificada prefiere las glicoproteínas en lugar de los glicolípidos como sustratos y muestra una especificidad de sustrato restringida, utilizando solo la secuencia de trisacáridos Neu5Ac-alfa-2,3-Gal-beta-1,3-GalNAc. Además, está involucrada en la síntesis del gangliósido GD1A a partir de GM1B. La enzima se encuentra normalmente en el aparato de Golgi, pero puede procesarse proteolíticamente a una forma soluble. Esta proteína es miembro de la familia 29 de glicosiltransferasas. Se han encontrado variantes de transcripción que codifican diferentes isoformas para este gen. [5]
Referencias
- ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000136840 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000079442 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ ab "Gen Entrez: ST6GALNAC4 ST6 (alfa-N-acetil-neuraminil-2,3-beta-galactosil-1,3)-N-acetilgalactosaminida alfa-2,6-sialiltransferasa 4".
Lectura adicional
- Lanfranchi G, Muraro T, Caldara F, et al. (1996). "Identificación de 4370 etiquetas de secuencia expresadas a partir de una biblioteca de ADNc específica del extremo 3' del músculo esquelético humano mediante secuenciación de ADN e hibridación de filtro". Genome Res . 6 (1): 35– 42. doi : 10.1101/gr.6.1.35 . PMID 8681137.
- Lee YC, Kaufmann M, Kitazume-Kawaguchi S, et al. (1999). "Clonación molecular y expresión funcional de dos miembros de la familia de las sialiltransferasas NeuAcalpha2,3Galbeta1,3GalNAc GalNAcalpha2,6 de ratón, ST6GalNAc III y IV". J. Biol. Chem . 274 (17): 11958– 67. doi : 10.1074/jbc.274.17.11958 . PMID 10207017.
- Gilley J, Fried M (1999). "Extensas diferencias en el orden de los genes dentro de regiones de sintenia conservada entre los genomas de Fugu y humanos: implicaciones para la evolución cromosómica y la clonación de genes de enfermedades". Hum. Mol. Genet . 8 (7): 1313– 20. doi : 10.1093/hmg/8.7.1313 . PMID 10369878.
- Harduin-Lepers A, Stokes DC, Steelant WF, et al. (2001). "Clonación, expresión y organización génica de una alfa 2-3Gal beta 1-3GalNAc alfa 2,6-sialiltransferasa humana Neu5Ac: hST6GalNAcIV". Biochem. J . 352 Pt 1 (Pt 1): 37– 48. PMC 1221430 . PMID 11062056.
- Moody AM, North SJ, Reinhold B, et al. (2003). "La protección con ácido siálico de los 1-O-glicanos del núcleo CD8beta controla la interacción de clase I del complejo mayor de histocompatibilidad con el timocitos". J. Biol. Chem . 278 (9): 7240– 6. doi : 10.1074/jbc.M210468200 . PMID 12459555.
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- Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, et al. (2006). "Dinámica de fosforilación global, in vivo y específica del sitio en redes de señalización". Cell . 127 (3): 635– 48. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID 17081983. S2CID 7827573.