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SVIL

La supervilina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen SVIL . [ 5 ] [ 6 ] Función Este gen codifica una proteína bipartita con dominios amino- y carboxi-te...

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La supervilina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen SVIL . [ 5 ] [ 6 ]

Función

Este gen codifica una proteína bipartita con dominios amino- y carboxi-terminales distintos . El extremo amino-terminal contiene señales de localización nuclear y el extremo carboxi-terminal contiene numerosas secuencias consecutivas con gran similitud a proteínas de la familia gelsolina , proteínas de unión a la actina que recubren, nuclean y/o cortan filamentos de actina. [ 7 ] El producto génico se asocia estrechamente tanto a los filamentos de actina como a las membranas plasmáticas, lo que sugiere su función como enlace de alta afinidad entre el citoesqueleto de actina y la membrana. Su función podría incluir el reclutamiento de actina y otras proteínas del citoesqueleto en estructuras especializadas de la membrana plasmática y los núcleos de las células en crecimiento. Se han descrito dos variantes de transcripción que codifican diferentes isoformas de supervilina. [ 6 ]

Interacciones

Se ha demostrado que SVIL interactúa con el receptor de andrógenos . [ 8 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000197321 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000024236 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Pestonjamasp KN, Pope RK, Wulfkuhle JD, Luna EJ (dic. 1997). "Supervillin (p205): Una nueva proteína asociada a la membrana que se une a la actina F en la superfamilia villina/gelsolina" . The Journal of Cell Biology . 139 (5): 1255–69 . doi : 10.1083/jcb.139.5.1255 . PMC 2140202. PMID 9382871 .  
  6. 1 2 "Entrez Gene: SVIL supervillin" .
  7. ↑ Ghoshdastider U, Popp D, Burtnick LD, Robinson RC (noviembre de 2013). "La creciente superfamilia de proteínas con dominio de homología de gelsolina". Cytoskeleton . 70 ( 11): 775–95 . doi : 10.1002/cm.21149 . PMID 24155256. S2CID 205643538 .  
  8. ↑ Ting HJ, Yeh S, Nishimura K, Chang C (enero de 2002). "La supervilina se asocia con el receptor de andrógenos y modula su actividad transcripcional" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 99 (2): 661– 6. Bibcode : 2002PNAS...99..661T . doi : 10.1073/pnas.022469899 . PMC 117362. PMID 11792840 .  

Lecturas adicionales

  • Pope RK, Pestonjamasp KN, Smith KP, Wulfkuhle JD, Strassel CP, Lawrence JB, Luna EJ (septiembre de 1998). "Clonación, caracterización y localización cromosómica de la supervilina humana (SVIL)". Genomics . 52 (3): 342– 51. doi : 10.1006/geno.1998.5466 . PMID 9867483 . 
  • Wulfkuhle JD, Donina IE, Stark NH, Pope RK, Pestonjamasp KN, Niswonger ML, Luna EJ (julio de 1999). "Análisis de dominios de la supervilina, una proteína de membrana plasmática que agrupa actina F con señales de localización nuclear funcionales" . Journal of Cell Science . 112 (Pt 13) (13): 2125–36 . doi : 10.1242/jcs.112.13.2125 . PMID 10362542 . 
  • Kim M, Jiang LH, Wilson HL, North RA, Surprenant A (noviembre de 2001). "Evidencia proteómica y funcional de un complejo de señalización del receptor P2X7" . The EMBO Journal . 20 (22): 6347– 58. doi : 10.1093/ emboj /20.22.6347 . PMC 125721. PMID 11707406 .  
  • Ting HJ, Yeh S, Nishimura K, Chang C (enero de 2002). "La supervilina se asocia con el receptor de andrógenos y modula su actividad transcripcional" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 99 (2): 661– 6. Bibcode : 2002PNAS...99..661T . doi : 10.1073/pnas.022469899 . PMC 117362. PMID 11792840 .  
  • Oh SW, Pope RK, Smith KP, Crowley JL, Nebl T, Lawrence JB, Luna EJ (junio de 2003). "Archvillin, una isoforma específica del músculo de la supervillin, es un componente expresado tempranamente del esqueleto de la membrana costamérica" . Journal of Cell Science . 116 (Pt 11): 2261–75 . doi : 10.1242/jcs.00422 . hdl : 2022/26449 . PMID 12711699 . 
  • Chen Y, Takizawa N, Crowley JL, Oh SW, Gatto CL, Kambara T, Sato O, Li XD, Ikebe M, Luna EJ (noviembre de 2003). "Dominios de unión a actina F y miosina II en supervilina" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (46): 46094–106 . doi : 10.1074/jbc.M305311200 . PMID 12917436 . 
  • Beausoleil SA, Jedrychowski M, Schwartz D, Elias JE, Villén J, Li J, Cohn MA, Cantley LC, Gygi SP (agosto de 2004). "Caracterización a gran escala de las fosfoproteínas nucleares de células HeLa" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (33): 12130– 5. Bibcode : 2004PNAS..10112130B . doi : 10.1073/pnas.0404720101 . PMC 514446. PMID 15302935 .  
  • Jin J, Smith FD, Stark C, Wells CD, Fawcett JP, Kulkarni S, Metalnikov P, O'Donnell P, Taylor P, Taylor L, Zougman A, Woodgett JR, Langeberg LK, Scott JD, Pawson T (agosto de 2004). "Análisis proteómico, funcional y basado en dominios de proteínas de unión a 14-3-3 in vivo involucradas en la regulación del citoesqueleto y la organización celular" . Current Biology . 14 (16): 1436– 50. doi : 10.1016/j.cub.2004.07.051 . PMID 15324660. S2CID 2371325 .  
  • Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M (noviembre de 2006). " Dinámica de fosforilación global, in vivo y específica del sitio en redes de señalización" . Cell . 127 (3): 635–48 . doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID 17081983. S2CID 7827573 .