
La esclerotina es un componente de la cutícula de diversos artrópodos , principalmente insectos . Se forma mediante la reticulación de miembros de clases específicas de moléculas proteicas , un proceso bioquímico denominado esclerotización , una forma de curtido en la que las quinonas se introducen enzimáticamente en la cutícula y reaccionan con los grupos amino terminales y relacionados con la lisina en las proteínas para formar enlaces fuertes entre las moléculas. [ 1 ] El material resultante aumenta considerablemente la rigidez del exoesqueleto quitinoso de los insectos , que de otro modo es bastante blando. Es particularmente prominente en las partes más gruesas y blindadas del tegumento de insectos y arácnidos , como en las piezas bucales y los escleritos de escorpiones y escarabajos. [ 2 ]
A medida que madura, la esclerotina recién formada se convierte en una sustancia dura, similar a un cuerno, con una gama de colores amarillo-marrón. Conforme los animales se adaptaron a la vida terrestre, surgieron necesidades cada vez más diversas de componentes orgánicos de rigidez (a diferencia de los componentes minerales de rigidez, como los carbonatos de calcio y los fosfatos). Entre los invertebrados, esta necesidad se satisfizo en gran medida mediante el desarrollo de esclerotinas y otras proteínas reticuladas que permitieron a los insectos adaptarse a la vida terrestre y, posteriormente, desarrollar alas. [ 3 ]
La esclerotina es bioquímicamente variable; diferentes especies incorporan diferentes proteínas en diferentes proporciones, y el mismo insecto utilizará diferentes composiciones para formar los distintos componentes de su cuerpo. Por ejemplo, una oruga puede tener mandíbulas, cápsula cefálica y patas esclerotizadas, mientras que el resto del cuerpo es blando y membranoso. En general, la cutícula esclerotizada se forma mediante la reticulación de las diversas moléculas de proteína con compuestos fenólicos, un proceso de curtido bajo control enzimático. [ 1 ] Sin embargo, en algunos Apterygota , al menos parte de la reticulación se produce mediante enlaces disulfuro que recuerdan a la reticulación de proteínas en la formación de queratina . [ 4 ] Esto ha llevado a muchos autores a referirse a dichas proteínas reticuladas en invertebrados como queratina, pero los análisis modernos han demostrado que el término es inapropiado: las queratinas son un conjunto de proteínas bastante bien definido que comprende cadenas particulares en diferentes proporciones reticuladas de maneras particulares. Las proteínas del tejido conectivo de los invertebrados basadas en enlaces disulfuro parecen ser radicalmente diferentes. [ 5 ] [ 6 ]
Véase también
Referencias
- 1 2 Chapman, RF (1969) Los insectos: estructura y función . Elsevier, Nueva York. Capítulo 22.37 - "La expansión de la nueva cutícula finaliza con el inicio del bronceado".
- ↑ Klots, Alexander B.; Klots Elise B. (1977). 1001 preguntas respondidas sobre insectos . Courier Dover Publications. pág. 29. ISBN 0486234703.
- ↑ Wigglesworth, Vincent Brian (1984). Fisiología de los insectos . Springer. ISBN 0412264609.
- ↑ Richards, OW; Davies, RG (1977). Imms' General Textbook of Entomology: Volume 1: Structure, Physiology and Development Volume 2: Classification and Biology . Berlín: Springer. ISBN 0-412-61390-5.
- ↑ Weber, Klaus et al; "Secuencias de aminoácidos y capacidad de formación de homopolímeros de las proteínas de filamentos intermedios de un epitelio de invertebrados" The EMBO Journal vol. 7 n.º 10 pp. 2995-3001, 1988
- ↑ BROWN, CH; Queratinas en invertebrados; Nature 166, 439 (9 de septiembre de 1950); doi : 10.1038/166439a0
- Proteínas estructurales