Constante de especificidad

En el campo de la bioquímica , la constante de especificidad (también llamada eficiencia cinética o $k_{cat}/K_{M}$ ), es una medida de la eficiencia con la que una enzima convierte sustratos en productos . Una comparación de constantes de especificidad también puede usarse como medida de la preferencia de una enzima por diferentes sustratos (es decir, especificidad de sustrato). Cuanto mayor sea la constante de especificidad, mayor será la "preferencia" de la enzima por ese sustrato. ^{[ 1 ]}

La siguiente ecuación, conocida como el modelo de Michaelis-Menten , se utiliza para describir la cinética de las enzimas :

{\ce {{E}+ S <=>[k_f][k_r] ES ->[k_{cat}] {E}+ P}}

donde E, S, ES y P representan la enzima, el sustrato, el complejo enzima - sustrato y el producto, respectivamente. Los símbolos $k_{f}$ , $k_{r}$ , y $k_{\mathrm {gato} }$ denotan las constantes de velocidad para la unión "directa" y la disociación "inversa" del sustrato, y para la conversión "catalítica" del sustrato en producto, respectivamente.

La constante de Michaelis, a su vez, se define de la siguiente manera:

K_{M}={\frac {k_{r}+k_{cat}}{k_{f}}}

La constante de Michaelis es igual a la concentración de sustrato a la cual la enzima convierte los sustratos en productos a la mitad de su velocidad máxima y, por lo tanto, está relacionada con la afinidad del sustrato por la enzima. La constante catalítica ( $k_{cat}$ ) es la velocidad de formación del producto cuando la enzima está saturada con sustrato y, por lo tanto, refleja la velocidad máxima de la enzima. La velocidad de formación del producto depende tanto de la eficacia con la que la enzima se une al sustrato como de la rapidez con la que la enzima convierte el sustrato en producto una vez unido. Para una enzima cinéticamente perfecta , cada encuentro entre la enzima y el sustrato conduce al producto y, por lo tanto, la velocidad de reacción solo está limitada por la velocidad con la que la enzima encuentra el sustrato en solución. Por lo tanto, el límite superior para $k_{cat}/K_{M}$ es igual a la velocidad de difusión del sustrato, que está entre 10 ⁸ y 10 ⁹ s ⁻¹ M ⁻¹ . ^{[ 2 ]}

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Referencias

^ Voet D, Voet J, Pratt C (2008). Principios de bioquímica (3 ed.). Wiley. págs. 366–372 . ISBN 978-0470233962.
↑ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). «Sección 8.4: El modelo de Michaelis-Menten explica las propiedades cinéticas de muchas enzimas» . Bioquímica (5.ª ed.). San Francisco: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.

[voet08-1] Voet D, Voet J, Pratt C (2008). Principios de bioquímica (3 ed.). Wiley. págs. 366–372 . ISBN 978-0470233962.

[Stryer_2002-2] Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). «Sección 8.4: El modelo de Michaelis-Menten explica las propiedades cinéticas de muchas enzimas» . Bioquímica (5.ª ed.). San Francisco: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.

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