Cuerpo del eje del husillo

El cuerpo polar del huso ( SPB ) es el centro organizador de microtúbulos en las células de levadura , funcionalmente equivalente al centrosoma . A diferencia del centrosoma, el SPB no contiene centriolos. El SPB organiza el citoesqueleto de microtúbulos, que desempeña numerosas funciones en la célula. Es fundamental para la organización del huso y, por lo tanto, para la división celular.

La masa molecular de un SPB diploide, incluyendo microtúbulos y proteínas asociadas a microtúbulos, se estima en 1–1,5 GDa, mientras que un SPB central es de 0,3–0,5 GDa. El SPB es un orgánulo cilíndrico multicapa . Estas capas son: una placa externa (OP), que se conecta a los microtúbulos citoplasmáticos (cMT); una primera capa intermedia (IL1) y una segunda capa intermedia electrodensa (IL2); una placa central electrodensa (CP), que se encuentra al nivel de la envoltura nuclear y está conectada a ella por estructuras en forma de gancho; una placa interna (IP) mal definida; y una capa de la placa interna que contiene extremos de microtúbulos nucleares (nMT) con tapa. La placa central e IL2 aparecieron como capas distintas pero altamente ordenadas. Las otras capas (extremos de MT, IP, IL1 y OP) no muestran un empaquetamiento ordenado. La ubicación de las placas interna y externa en relación con las membranas nucleares se mantiene durante todo el ciclo celular . Un lado de la placa central se asocia con una región electrodensa de la envoltura nuclear denominada medio puente. El SPB mantiene una altura constante (distancia entre la placa interna y la externa) de aproximadamente 150  nm, pero su diámetro varía durante el ciclo celular. Por ejemplo, en células haploides, el diámetro del SPB aumenta de 80  nm en la fase G1 a 110  nm en la mitosis . El diámetro del SPB depende del contenido de ADN . Un mayor diámetro del SPB incrementa su capacidad de nucleación de microtúbulos, lo cual es importante para la segregación cromosómica.

Todas las proteínas SPB se pueden dividir en tres grupos: componentes centrales, componentes de medio puente y componentes necesarios para la conexión con NE. No se conoce ningún motivo o estructura que haga que una proteína pertenezca a SPB, pero el análisis de las proteínas SPB conocidas y sus genes muestra varias características comunes. El núcleo contiene principalmente proteínas con motivos de hélice enrollada , que permiten formar dímeros, ya sea consigo mismas o con otras proteínas y mantener estructuras regulares (por ejemplo, CP, IL2). Muchos genes SPB contienen cajas del ciclo celular Mlu I en sus elementos promotores que conducen a la transcripción génica específica de G1. La secuencia primaria de los componentes SPB debe contener sitios de fosforilación consenso para quinasas mitóticas , porque SPB está altamente fosforilado.

El componente principal de la placa central es la proteína de hélice enrollada Spc42p (componente del cuerpo del polo del huso), que también se encuentra como parte del satélite, que forma un cristal central del SPB. La proteína Spc42p está involucrada en la iniciación del ensamblaje del SPB y su duplicación. ^{[ 1 ]} Spc42p se asocia con Spc110p y Spc29p, otras dos proteínas de hélice enrollada esenciales que se localizan en la cara nuclear del SPB. Spc110 se localiza en la placa central y se cree que se une a Spc29p y calmodulina (Cmd1p). El papel de Spc110p es el de una molécula espaciadora entre la placa central e interna y proteína de unión al complejo γ-tubulina. La función esencial de la calmodulina es en el SPB, donde se ha propuesto que regula la unión de Spc110p a Spc29p. Spc29 forma en la placa central una estructura repetitiva. Spc98p y Spc97p son dos proteínas de unión a γ-tubulina (Tub4p) de levadura similares, necesarias para la nucleación de microtúbulos. Spc98p, Spc97p y Tub4p se encuentran en las placas interna y externa del SPB y participan en la organización de los microtúbulos. Spc42 se orienta hacia el citoplasma y se une a la proteína de hélice enrollada Cnm67p (migración nuclear caótica). Cnm67p forma dímeros y funciona como espaciador entre IL2 e IL1. Cnm67 se une a la proteína de la placa externa Nud1p, una proteína del SPB necesaria para la salida de la mitosis. Otra proteína de hélice enrollada, Spc72p, también se encuentra en la placa externa. Spc72p se asocia con Nud1p y con componentes del complejo de γ-tubulina.

El semipuente es el sitio de ensamblaje del nuevo SPB y también participa en la nucleación de microtúbulos citoplasmáticos durante la fase G1 y la cariogamia. Ambos lados del semipuente no son equivalentes. Dos proteínas de membrana de paso único, Kar1p y Mps3p, se localizan en el semipuente y son necesarias para formar y/o mantener la estructura. Ambas proteínas se unen a Cdc31p, el homólogo de la centrina de levadura, que también se localiza en el semipuente y es esencial para su integridad. Un componente adicional del semipuente, Sfi1p, muestra la capacidad de unirse a Cdc31p a través de múltiples sitios de unión a Cdc31 conservados a lo largo de su longitud. Kar1p también participa en la conexión del semipuente con el núcleo del SPB mediante su interacción con Bbp1p. Además, Kar1p participa en la reorganización del SPB durante la fase G1.

La duplicación del SPB una sola vez durante cada ciclo celular es esencial para la formación de un huso mitótico bipolar y la segregación cromosómica precisa. La duplicación del SPB en S. cerevisiae se divide en varias etapas. La primera ocurre al inicio de la fase G1 , cuando se forma material satélite en el extremo citoplasmático del semipuente. Durante la segunda etapa, el semipuente se alarga y completa la fusión de sus caras nuclear y citoplasmática. Simultáneamente, el satélite forma la placa de duplicación, una estructura en capas similar a la mitad citoplasmática de un SPB maduro. La última etapa de la duplicación del SPB es la inserción de la placa de duplicación en la envoltura nuclear y el ensamblaje de los componentes nucleares del SPB. Al final de la fase G1, las células de levadura contienen dos SPB duplicados, uno al lado del otro, conectados por un puente completo. Posteriormente, el puente se separa y el SPB nuclea el huso bipolar. El SPB continúa creciendo hasta la mitosis , permitiendo que los componentes proteicos se incorporen a ambos SPB a lo largo del ciclo celular.

• Jaspersen, Sue L.; Winey, Mark (2004). "EL CUERPO DEL POLO DEL HUSO DE LA LEVADURA EN GEMACIÓN: Estructura, duplicación y función". Annual Review of Cell and Developmental Biology . 20 : 1–28 . doi : 10.1146/annurev.cellbio.20.022003.114106 . PMID 15473833 . 
• Helfant, Astrid (2002). "Composición del cuerpo polar del huso de Saccharomyces cerevisiae y las proteínas implicadas en su duplicación". Current Genetics . 40 (5): 291– 310. doi : 10.1007/s00294-001-0263-x . PMID 11935220 .