Hispanopedia WikiLa estafilocinasa (SAK; también conocida como fibrinolisina estafilocócica o factor de Müller) es una proteína producida por Staphylococcus aureus . Contiene 136 residuos de aminoácidos y tiene una masa molecular de 15 kDa. La síntesis de estafilocinasa ocurre en la fase exponencial tardía . Es similar a la estreptoquinasa . [ 1 ]
La estafilocinasa está regulada positivamente por el regulador genético "agr". Activa el plasminógeno para formar plasmina, la cual digiere los coágulos de fibrina . Esto interrumpe la red de fibrina que se forma para mantener las infecciones localizadas. La estafilocinasa interactúa con el plasminógeno para formar un complejo 1:1 que expone el sitio activo de la molécula de plasminógeno. [ 1 ] El complejo plasmina-Sak es neutralizado por la α 2 - antiplasmina en el plasma en ausencia de fibrina, lo que resulta en lisis. Sin embargo, en presencia de fibrina, la inhibición se retrasa, creando un mecanismo único de selectividad de fibrina en el plasma.
La estafilocinasa también escinde la IgG y el componente C3b del complemento , inhibiendo la fagocitosis . [ 2 ]
Estructura
La longitud completa del ARNm de la estafilocinasa madura es de 489 pb. Los primeros 27 aminoácidos codifican un péptido señal que se escinde en la proteína madura (mSak). Hay poca o ninguna homología entre la estructura primaria de Sak y otros activadores del plasminógeno. Las variantes naturales de Sak son Sak42D, SakφC y SakSTAR. Estas variantes tienen cuatro diferencias de nucleótidos en la región codificante con una mutación silenciosa . Los codones afectados son los aminoácidos 38, 61, 63 y 70 en la estafilocinasa de longitud completa. El aminoácido 38 es lisina , el aminoácido 61 es serina en SaKSTAR, glicina en SakφC y arginina en Sak42D. El aminoácido 63 es glicina en SakSTAR y SakφC, pero arginina en Sak42D. El aminoácido 70 de SakSTAR y SakφC es histidina , mientras que en Sak42D es arginina. [ 3 ] [ 4 ]
La estructura madura de la estafilocinasa consta de 163 aminoácidos y tiene forma alargada. Sak contiene dos dominios plegados de tamaño similar. La distancia entre el centro de gravedad de ambos dominios es de 3,7 nm. En solución, esta posición varía entre los dos dominios, lo que sugiere una forma de mancuerna flexible .
Véase también
Referencias
- ^ Bokarewa MI, Jin T, Tarkowski A (2006). "Staphylococcus aureus: estafiloquinasa". La Revista Internacional de Bioquímica y Biología Celular . 38 (4): 504– 509. doi : 10.1016/j.biocel.2005.07.005 . PMID 16111912 .
- ^ Rooijakkers, SH; van Wamel, WJ; Ruyken, M; van Kessel, KP; van Strijp, JA (marzo de 2005). "Propiedades antiopsónicas de la estafiloquinasa" . Microbios e infecciones . 7 (3): 476– 84. doi : 10.1016/j.micinf.2004.12.014 . PMID 15792635 .
- ↑ Collen D, Lijnen HR (1994). "¿Estafilocinasa, un activador del plasminógeno específico de la fibrina con potencial terapéutico?" (PDF) . Blood . 84 (3): 680– 686. doi : 10.1182/blood.V84.3.680.680 . PMID 7519069 .
- ↑ Vanderschueren S, Van de Werf F, Collen D (agosto de 1997). "Estafilocinasa recombinante para terapia trombolítica". Fibrinólisis y proteólisis . 11 : 39–44 . doi : 10.1016/S0268-9499(97)80069-0 .
- CE 3.4.24
- Estafilococcáceas
- enzimas fibrinolíticas