TMEM242

El promotor del gen tmem242 se encuentra corriente arriba, pero incluye los sitios de inicio de la transcripción y la traducción. Este promotor fue descubierto mediante ElDorado por Genomatix. ^{[ 15 ]} Este promotor tiene muchos sitios de unión para factores de transcripción . Algunos de estos factores de transcripción incluyen TFIIB, el factor tipo Krueppel de ratón y los factores homeodominio NKX. Un factor de transcripción notable es la proteína de unión al retinoblastoma con actividad desmetilasa. Hay una expresión basal ubicua de tmem242 en todos los tejidos en humanos ^{[ 6 ]} y ratones. ^{[ 16 ]} Hay otros tejidos con niveles de expresión aumentados, como el cerebelo y el hipocampo. Hay niveles de expresión aumentados en muchas partes del cerebro, así como en el riñón y la próstata. ^{[ 17 ]} Tmem242 también se expresa en cantidades menores, como en el corazón, la glándula suprarrenal y la tiroides. ^{[ 6 ]}

Tmem242 tiene varias estructuras de bucle de tallo postranscripcionales predichas en la UTR 5'. ^{[ 18 ]} Estas estructuras utilizan la unión, tanto tradicional como modificada, para crear estructuras de bucle de tallo en las regiones no traducidas del ARNm.

Existen diversas formas de regulación del nivel de proteína para tmem242. Tmem242 se encuentra en una membrana dentro de la célula. Es probable que tmem242 se encuentre en la membrana celular ^{[ 19 ]} o en la membrana mitocondrial ^{[ 20 ]} , pero son posibles otras ubicaciones subcelulares. Estas incluyen el retículo endoplasmático y la membrana nuclear. Existen varios sitios de fosforilación presentes en tmem242. Estos sitios incluyen sitios de fosforilación de proteína quinasa dependientes de cAMP y cGMP, sitios de fosforilación de caseína quinasa II y un sitio de fosforilación de proteína quinasa C ^{[ 21 ]} . Todos estos sitios favorecen la fosforilación de residuos de serina y treonina ^{[ 22 ]} . Otras modificaciones postraduccionales incluyen un sitio de N-miristoilación, que agrega covalentemente una molécula de miristato ^{[ 22 ] .}

Tmem242 posee varias estructuras secundarias. Los dos dominios transmembrana presentan hélices alfa. ^{[ 24 ]} Estas hélices se forman a partir de residuos sin carga que se encuentran enterrados en la membrana. Estas hélices no están expuestas para la unión. Otras partes de la proteína tmem242 pueden formar estructuras secundarias.

La proteína tmem242 se pliega aún más hasta alcanzar su estructura final para incrustarse en una membrana. Es probable que tmem242 se incruste en la membrana celular, ^{[ 25 ]} aunque también existe la posibilidad de que se incruste en la membrana mitocondrial o en la membrana del retículo endoplasmático.

Tmem242 sufre varias modificaciones postraduccionales. Hay 11 residuos de serina que tienen potencial para ser fosforilados. Estos sitios se encuentran en los residuos números 13, 20, 51, 57, 65, 74, 76, 77, 119, 128 y 130. ^{[ 26 ]} También hay cuatro residuos de treonina que tienen potencial para ser fosforilados. Estos sitios son los residuos números 36, 49, 123 y 137. ^{[ 26 ]} Otras modificaciones postraduccionales que potencialmente ocurren ocurren en sitios de motivos específicos. Hay 12 sitios de motivos en tmem242 que se correlacionan con 4 tipos de motivos diferentes. Los cuatro tipos son sitio de fosforilación de proteína quinasa dependiente de cAMP y cGMP, sitio de fosforilación de caseína quinasa II, sitio de N-miristoilación y sitio de fosforilación de proteína quinasa C. ^{[ 22 ]} Hay un sitio de fosforilación de proteína quinasa dependiente de cAMP y cGMP en tmem242, y este motivo tiene preferencia por la fosforilación de residuos de treonina y serina. ^{[ 22 ]} Hay cuatro sitios de fosforilación de caseína quinasa II, y este motivo es una serina/treonina quinasa. Hay seis sitios de N-miristoilación en tmem242, y este motivo señala una unión covalente de miristato. ^{[ 22 ]} Hay un sitio de fosforilación de proteína quinasa C que señala la fosforilación de residuos de serina o treonina. ^{[ 22 ]}