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Translocasa de la membrana externa

La translocasa de la membrana externa (TOM) es un complejo de proteínas que se encuentra en la membrana mitocondrial externa de las mitocondrias . Permite el movimiento de prote...

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La translocasa de la membrana externa (TOM) es un complejo de proteínas que se encuentra en la membrana mitocondrial externa de las mitocondrias . Permite el movimiento de proteínas a través de esta barrera hacia el espacio intermembrana de la mitocondria. La mayoría de las proteínas necesarias para la función mitocondrial están codificadas por el núcleo de la célula . La membrana externa de la mitocondria es impermeable a moléculas grandes de más de 5000 daltons . [ 1 ] La TOM trabaja en conjunto con la translocasa de la membrana interna (TIM) para translocar proteínas hacia el interior de la mitocondria . Muchas de las proteínas del complejo TOM, como TOMM22 , se identificaron por primera vez en Neurospora crassa y Saccharomyces cerevisiae . [ 2 ] Muchos de los genes que codifican estas proteínas se denominan genes del complejo TOMM (translocasa de la membrana mitocondrial externa).

El complejo completo de la translocasa de proteínas mitocondriales incluye al menos 19 proteínas: varias chaperonas, cuatro proteínas del receptor de importación de la translocasa de la membrana externa (Tom), cinco proteínas del complejo del canal Tom, cinco proteínas de la translocasa de la membrana interna (Tim) y tres proteínas "motoras".

Direccionamiento de proteínas a las mitocondrias

Existen varias vías de importación mitocondrial que facilitan la importación de proteínas precursoras a sus subcompartimentos mitocondriales de destino. HSP90 ayuda a la entrega de la preproteína mitocondrial al complejo TOM en un proceso dependiente de ATP. [ 3 ] Muchas proteínas precursoras (las que están destinadas a la matriz) contienen presecuencias amino-terminales que llevan la información necesaria para la localización de las proteínas en la matriz mitocondrial [ 4 ] Estas señales de localización en la matriz generalmente contienen de 10 a 80 residuos de aminoácidos que adoptan la conformación de una hélice α anfipática [ 5 ] y contienen una cara positiva e hidrofóbica. Una vez que el precursor llega a la matriz, la presecuencia es típicamente escindida por la peptidasa de procesamiento de la matriz. [ 6 ] Las proteínas dirigidas a otros subcompartimentos de las mitocondrias, como el espacio intermembrana y la membrana mitocondrial interna , contienen señales de direccionamiento internas; estas señales tienen una naturaleza indefinible y un patrón inconsistente. Las proteínas dirigidas a la membrana externa también contienen señales de direccionamiento internas, no todas identificadas, e incluyen proteínas que adoptan una estructura de barril β, [ 7 ] como Tom40 . Sin embargo, algunas proteínas dirigidas a la membrana mitocondrial externa contienen un dominio de cola hidrofóbica que ancla la proteína a la membrana. [ 8 ]

Miembros del complejo

La translocasa de la membrana externa (TOM) forma un complejo compuesto por Tom70, Tom22 y Tom20 , junto con Tom40, Tom7, Tom6 y Tom5. Tom20 y Tom22 son receptores de preproteínas, responsables del reconocimiento de la presecuencia escindible que poseen las proteínas dirigidas a la mitocondria. [ 9 ] Tom70 también es un receptor de preproteínas y puede reconocer algunas proteínas con presecuencia escindible, sin embargo, es principalmente responsable del reconocimiento de preproteínas no escindibles y actúa como un punto de unión para chaperonas. [ 6 ] [ 10 ] Tom22 está anclado a la membrana externa por un único segmento transmembrana y también desempeña un papel en la estabilización del complejo TOM. [ 11 ] Tom40 es el elemento central del complejo de translocasa y se compleja con Tom22 con una masa de aproximadamente 350 kilodaltons . [ 12 ] Forma el canal central conductor de proteínas con un diámetro de aproximadamente 2,5  nm. [ 12 ] La Tom22 humana tiene un peso molecular aproximado de 15,5 kilodaltons y forma complejos con la Tom20. [ 13 ] El extremo N-terminal de la Tom22 se extiende hacia el citosol y participa en la unión de preproteínas. [ 13 ]

Proteínas humanas

TOMM22 , TOMM40 , TOM7 , TOMM7

Véase también

Referencias

  1. ↑ Alberts, Bruce; Alexander Johnson; Julian Lewis; Martin Raff; Keith Roberts; Peter Walter (1994). Biología molecular de la célula . Nueva York: Garland Publishing Inc. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  2. ↑ Seki N, Moczko M, Nagase T, et al. (1996). "Un homólogo humano del receptor de importación de proteínas mitocondriales Mom19 puede ensamblarse con el complejo receptor mitocondrial de levadura". FEBS Lett . 375 (3): 307–10 . doi : 10.1016/0014-5793(95)01229-8 . PMID 7498524 .  
  3. ↑ Humphries AD, Streimann IC, Stojanovski D, Johnston AJ, Yano M, Hoogenraad NJ, Ryan MT (marzo de 2005). "Análisis de la vía de importación y ensamblaje mitocondrial para Tom40 humano" . J Biol Chem . 280 (12): 11535–43 . doi : 10.1074/jbc.M413816200 . PMID 15644312 . 
  4. ^ Saitoh T, Igura M, Obita T, Ose T, Kojima R, Maenaka K, Endo T, Kohda D (noviembre de 2007). "Tom20 reconoce presecuencias mitocondriales a través del equilibrio dinámico entre múltiples estados unidos" . EMBO J. 26 (22): 4777– 87. doi : 10.1038/sj.emboj.7601888 . PMC 2080804 . PMID 17948058 .  
  5. ↑ Tokatlidis K, Vial S, Luciano P, Vergnolle M, Clémence S (2000). "Importación de proteínas de membrana en mitocondrias de levadura". Biochem. Soc. Trans . 28 (4): 495– 9. doi : 10.1042/0300-5127:0280495 . PMID 10961947 . 
  6. 1 2 Young JC, Hoogenraad NJ, Hartl FU (enero de 2003). "Las chaperonas moleculares Hsp90 y Hsp70 entregan preproteínas al receptor de importación mitocondrial Tom70" . Cell . 112 (1): 41– 50. doi : 10.1016/S0092-8674(02)01250-3 . PMID 12526792 . 
  7. ↑ Bolender N, Sickmann A, Wagner R, Meisinger C, Pfanner N (enero de 2008). "Múltiples vías para la clasificación de proteínas precursoras mitocondriales" . EMBO Rep . 9 (1): 42–9 . doi : 10.1038/sj.embor.7401126 . PMC 2246611. PMID 18174896 .  
  8. ↑ Koehler CM, Merchant S, Schatz G (noviembre de 1999). "Cómo viajan las proteínas de membrana a través del espacio intermembrana mitocondrial". Trends Biochem. Sci . 24 (11): 428–32 . doi : 10.1016/S0968-0004(99)01462-0 . PMID 10542408 . 
  9. ↑ Ryan MT, Müller H, Pfanner N (julio de 1999). "Etapa funcional de la translocación del transportador ADP/ATP a través de la membrana mitocondrial externa" . J. Biol. Chem . 274 (29): 20619–27 . doi : 10.1074/jbc.274.29.20619 . PMID 10400693 . 
  10. ↑ Asai T, Takahashi T, Esaki M, Nishikawa S, Ohtsuka K, Nakai M, Endo T (mayo de 2004). "Reinvestigación del requerimiento de ATP citosólico para la importación de proteínas mitocondriales" . J. Biol. Chem . 279 (19): 19464–70 . doi : 10.1074/jbc.M401291200 . PMID 15001571 . 
  11. ↑ Endres M, Neupert W, Brunner M (junio de 1999). "Transporte del transportador de ADP/ATP de las mitocondrias desde el complejo TOM al complejo TIM22.54" . EMBO J. 18 ( 12): 3214–21 . doi : 10.1093/emboj/18.12.3214 . PMC 1171402. PMID 10369662 .  
  12. 1 2 Ahting U, Thieffry M, Engelhardt H, Hegerl R, Neupert W, Nussberger S (2001). "Tom40, el componente formador de poros del canal Tom conductor de proteínas en la membrana externa de las mitocondrias" . J. Cell Biol . 153 (6): 1151– 60. doi : 10.1083/jcb.153.6.1151 . PMC 2192023. PMID 11402060 .  
  13. 1 2 Yano M, Hoogenraad N, Terada K, Mori M (2000). "Identificación y análisis funcional de Tom22 humano para la importación de proteínas a las mitocondrias" . Mol Cell Biol . 20 (19): 7205– 13. doi : 10.1128/MCB.20.19.7205-7213.2000 . PMC 86274. PMID 10982837 .  
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