Articulo de referencia

TPSAB1

La triptasa alfa-1 y la triptasa beta-1 son enzimas que en humanos están codificadas por el mismo gen TPSAB1 . [ 5 ] [ 6 ] Las triptasas beta parecen ser las principales isoenzi...

La triptasa alfa-1 y la triptasa beta-1 son enzimas que en humanos están codificadas por el mismo gen TPSAB1 . [ 5 ] [ 6 ] Las triptasas beta parecen ser las principales isoenzimas expresadas en los mastocitos ; mientras que en los basófilos predominan las triptasas alfa. [ 7 ]

Función

Las triptasas comprenden una familia de serina proteasas similares a la tripsina, la familia de peptidasas S1. Las triptasas son enzimáticamente activas solo como tetrámeros estabilizados por heparina y son resistentes a todos los inhibidores de proteinasas endógenos conocidos. Varios genes de triptasa se agrupan en el cromosoma 16p13.3. Estos genes se caracterizan por varias características distintivas. Tienen una región 3' UTR altamente conservada y contienen secuencias repetidas en tándem en el flanco 5' y la región 3' UTR, que se cree que desempeñan un papel en la regulación de la estabilidad del ARNm. Estos genes tienen un intrón inmediatamente corriente arriba del codón de iniciación Met, que separa el sitio de inicio de la transcripción de la secuencia codificante de proteínas. Esta característica es propia de las triptasas, pero es inusual en otros genes. Los alelos de este gen presentan una cantidad inusual de variación de secuencia, de tal manera que en un principio se pensó que representaban dos genes separados, alfa y beta 1. Las triptasas se han implicado como mediadoras en la patogénesis del asma y otros trastornos alérgicos e inflamatorios. [ 7 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000172236 Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000033825 Ensembl , mayo de 2017
  3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. Miller JS, Moxley G, Schwartz LB (octubre de 1990). "Clonación y caracterización de un segundo ADN complementario para la triptasa humana" . J Clin Invest . 86 (3): 864–70 . doi : 10.1172/JCI114786 . PMC 296804. PMID 2203827 .  
  6. Pallaoro M, Fejzo MS, Shayesteh L, Blount JL, Caughey GH (febrero de 1999). "Caracterización de genes que codifican triptasas de mastocitos humanos conocidas y nuevas en el cromosoma 16p13.3" . J Biol Chem . 274 (6): 3355–62 . doi : 10.1074/jbc.274.6.3355 . PMID 9920877 . 
  7. 1 2 "Gen Entrez: TPSAB1 triptasa alfa/beta 1" .

Lecturas adicionales

  • Sommerhoff CP, Bode W, Matschiner G, et  al. (2000). "El tetrámero de triptasa de mastocitos humanos: un enigma fascinante resuelto por la estructura". Biochim. Biophys. Acta . 1477 ( 1–2 ): 75–89 . doi : 10.1016/s0167-4838(99)00265-4 . PMID 10708850 . 
  • Kam CM, Hudig D, Powers JC (2000). "Granzimas (proteasas de serina de linfocitos): caracterización con sustratos e inhibidores naturales y sintéticos". Biochim. Biophys. Acta . 1477 ( 1–2 ): 307–23 . doi : 10.1016/s0167-4838(99)00282-4 . PMID 10708866 . 
  • Caughey GH (2003). "Nuevos avances en la genética y activación de las proteasas de los mastocitos". Mol. Immunol . 38 ( 16–18 ): 1353–7 . doi : 10.1016/S0161-5890(02)00087-1 . PMID 12217407 . 
  • Vanderslice P, Ballinger SM, Tam EK, et  al. (1990). "Triptasa de mastocitos humanos: múltiples cDNAs y genes revelan una familia multigénica de serina proteasas" . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 87 (10): 3811– 5. Bibcode : 1990PNAS...87.3811V . doi : 10.1073/pnas.87.10.3811 . PMC 53993. PMID 2187193 .  
  • Miller JS, Westin EH, Schwartz LB (1989). "Clonación y caracterización de ADN complementario para la triptasa humana" . J. Clin. Invest . 84 (4): 1188– 95. doi : 10.1172/JCI114284 . PMC 329777. PMID 2677049 .  
  • Schwartz LB, Bradford TR, Littman BH, Wintroub BU (1985). "La actividad fibrinogenolítica de la triptasa purificada de mastocitos pulmonares humanos" . J. Immunol . 135 (4): 2762–7 . doi : 10.4049/jimmunol.135.4.2762 . PMID 3161948 . 
  • Schwartz LB, Lewis RA, Seldin D, Austen KF (1981). "Hidrolasas ácidas y triptasa de gránulos secretores de mastocitos pulmonares humanos dispersos" . J. Immunol . 126 (4): 1290–4 . doi : 10.4049/jimmunol.126.4.1290 . PMID 7009736 . 
  • Xia HZ, Kepley CL, Sakai K, et  al. (1995). "Cuantificación de los ARNm de triptasa, quimasa, Fc épsilon RI alfa y Fc épsilon RI gamma en mastocitos y basófilos humanos mediante reacción en cadena de la polimerasa con transcripción inversa competitiva" . J. Immunol . 154 (10): 5472–80 . doi : 10.4049/jimmunol.154.10.5472 . PMID 7730649 . 
  • Blom T, Hellman L (1993) . "Caracterización de un ARNm de triptasa expresado en la línea celular de basófilos humanos KU812". Scand. J. Immunol . 37 (2): 203–8 . doi : 10.1111/j.1365-3083.1993.tb01757.x . PMID 8434231. S2CID 22041090 .  
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  • Schwartz LB, Sakai K, Bradford TR, et  al. (1996). "La forma alfa de la triptasa humana es el tipo predominante presente en la sangre en condiciones basales en sujetos normales y se encuentra elevada en aquellos con mastocitosis sistémica" . J. Clin. Invest . 96 (6): 2702–10 . doi : 10.1172/JCI118337 . PMC 185977. PMID 8675637 .  
  • Cairns JA, Walls AF (1997). " La triptasa de los mastocitos estimula la síntesis de colágeno tipo I en fibroblastos pulmonares humanos" . J. Clin. Invest . 99 (6): 1313–21 . doi : 10.1172/JCI119290 . PMC 507947. PMID 9077541 .  
  • Xia HZ, Du Z, Craig S, et  al. (1997). "Efecto de la IL-4 humana recombinante sobre la expresión de triptasa, quimasa y receptor Fc épsilon tipo I en mastocitos humanos derivados de hígado fetal dependientes del factor de células madre humano recombinante". J. Immunol . 159 (6): 2911–21 . doi : 10.4049/jimmunol.159.6.2911 . PMID 9300715. S2CID 45026410 .  
  • Thomas VA, Wheeless CJ, Stack MS, Johnson DA (1998). "Fibrinogenólisis de la triptasa de mastocitos humanos: cinética, mecanismo de anticoagulación y alteración de la adhesión celular" . Biochemistry . 37 (8): 2291–8 . doi : 10.1021/bi972119z . PMID 9485375 . 
  • Pereira PJ, Bergner A, Macedo-Ribeiro S, et  al. (1998). "La beta-triptasa humana es un tetrámero en forma de anillo con sitios activos orientados hacia un poro central". Nature . 392 ( 6673): 306– 11. Bibcode : 1998Natur.392..306P . doi : 10.1038/32703 . PMID 9521329. S2CID 4421972 .  
  • Huang C, Li L, Krilis SA, et  al. (1999). "Las triptasas humanas alfa y beta/II son funcionalmente distintas debido, en parte, a una única diferencia de aminoácido en uno de los bucles de superficie que forman la hendidura de unión al sustrato" . J. Biol. Chem . 274 (28): 19670–6 . doi : 10.1074/jbc.274.28.19670 . PMID 10391906 . 
  • Sommerhoff CP, Bode W, Pereira PJ, et  al. (1999). "La estructura del tetrámero de la betaII-triptasa humana: para bien o para mal" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 96 (20 ) : 10984– 91. Bibcode : 1999PNAS...9610984S . doi : 10.1073/pnas.96.20.10984 . PMC 34230. PMID 10500112 .  
  • Romagnani P, De Paulis A, Beltrame C, et  al. (1999). "Los mastocitos humanos doblemente positivos para triptasa-quimasa expresan el receptor de eotaxina CCR3 y son atraídos por quimiocinas que se unen a CCR3" . Am . J. Pathol . 155 (4): 1195–204 . doi : 10.1016/S0002-9440(10)65222-4 . PMC 1867029. PMID 10514402 .