Miofilamento

Los miofilamentos son los tres filamentos proteicos de las miofibrillas en las células musculares . Las principales proteínas involucradas son la miosina , la actina y la titina . La miosina y la actina son las proteínas contráctiles , mientras que la titina es una proteína elástica. Los miofilamentos actúan conjuntamente en la contracción muscular y, en orden de tamaño, son: uno grueso compuesto principalmente de miosina, uno delgado compuesto principalmente de actina y uno muy delgado compuesto principalmente de titina. ^{[ 1 ] [ 2 ]}

Los tipos de tejido muscular son el músculo esquelético estriado y el músculo cardíaco , el músculo estriado oblicuo (presente en algunos invertebrados ) y el músculo liso no estriado . ^{[ 3 ]} Diversas disposiciones de miofilamentos crean diferentes músculos. El músculo estriado tiene bandas transversales de filamentos. En el músculo estriado oblicuo, los filamentos están escalonados. El músculo liso tiene disposiciones irregulares de filamentos.

Hay tres tipos diferentes de miofilamentos: filamentos gruesos, delgados y elásticos. ^{[ 1 ]}

• Los filamentos gruesos están compuestos principalmente por un tipo de miosina , una proteína motora : la miosina II . Cada filamento grueso tiene aproximadamente 15  nm de diámetro y está formado por varios cientos de moléculas de miosina. Una molécula de miosina tiene forma de palo de golf, con una cola formada por dos cadenas entrelazadas y una doble cabeza globular que se proyecta desde ella en ángulo. La mitad de las cabezas de miosina se inclinan hacia la izquierda y la otra mitad hacia la derecha, creando una zona en el centro del filamento conocida como región M o zona desnuda . ^{[ 4 ]}
• Los filamentos delgados tienen un diámetro de 7  nm y consisten principalmente en la proteína actina , específicamente la actina F filamentosa . Cada hebra de actina F está compuesta por una cadena de subunidades llamadas actina G globular . Cada G-actina tiene un sitio activo que puede unirse a la cabeza de una molécula de miosina. Cada filamento delgado también tiene aproximadamente de 40 a 60 moléculas de tropomiosina , la proteína que bloquea los sitios activos de los filamentos delgados cuando el músculo está relajado. Cada molécula de tropomiosina tiene unida a ella una proteína de unión al calcio más pequeña llamada troponina . Todos los filamentos delgados están unidos a la línea Z.
• Los filamentos elásticos , de 4  nm de diámetro, ^{[ 5 ]} están compuestos de titina , una proteína elástica de gran tamaño. Estos filamentos recorren el núcleo de cada filamento grueso y lo anclan a la línea Z, el extremo del sarcómero . La titina también estabiliza el filamento grueso, centrándolo entre los filamentos delgados. Además, ayuda a prevenir el estiramiento excesivo del filamento grueso, que se contrae como un resorte cuando se estira un músculo.

El complejo proteico compuesto por actina y miosina, proteínas contráctiles, se denomina a veces actomiosina . En el músculo esquelético y cardíaco estriado , los filamentos de actina y miosina tienen una longitud específica y constante del orden de unos pocos micrómetros, mucho menor que la longitud de la célula muscular elongada (hasta varios centímetros en algunas células del músculo esquelético ). ^{[ 6 ]} La naturaleza contráctil de este complejo proteico se basa en la estructura de los filamentos gruesos y delgados. El filamento grueso, la miosina , tiene una estructura de doble cabeza, con las cabezas situadas en los extremos opuestos de la molécula. Durante la contracción muscular, las cabezas de los filamentos de miosina se unen a los filamentos delgados orientados en sentido opuesto, la actina , y los arrastran uno sobre el otro. La acción de la unión de la miosina y el movimiento de la actina produce el acortamiento del sarcómero. La contracción muscular consiste en el acortamiento simultáneo de múltiples sarcómeros. ^{[ 7 ]}

Otras áreas de investigación prometedoras que pueden esclarecer la naturaleza molecular exacta de la remodelación de proteínas inducida por el ejercicio en el músculo pueden ser el estudio de proteínas relacionadas con la arquitectura celular, como la desmina y la distrofina . Se cree que estas proteínas proporcionan el andamiaje celular necesario para que el complejo actina-miosina experimente contracción. La investigación sobre la desmina reveló que su presencia aumentó considerablemente en un grupo de prueba expuesto al entrenamiento de resistencia, mientras que no hubo evidencia de aumento de desmina con el entrenamiento de resistencia. Según este estudio, no hubo aumento detectable de distrofina en el entrenamiento de resistencia o de resistencia. ^{[ 12 ]} Puede ser que las alteraciones de los miofilamentos inducidas por el ejercicio involucren más que las proteínas contráctiles actina y miosina.

Si bien la investigación sobre la remodelación de las fibras musculares continúa, existen datos generalmente aceptados sobre los miofilamentos, según el Colegio Americano de Medicina Deportiva. Se cree que el aumento de la fuerza muscular se debe a un incremento en el tamaño de las fibras musculares, no a un aumento en la cantidad de fibras musculares y miofilamentos. Sin embargo, existen indicios de que las células satélite animales se diferencian en nuevas fibras musculares, en lugar de simplemente brindar soporte a las células musculares.

La función contráctil debilitada del músculo esquelético también está relacionada con el estado de las miofibrillas. Estudios recientes sugieren que estas condiciones se asocian con una alteración en el rendimiento de las fibras individuales debido a una menor expresión de las proteínas de los miofilamentos y/o cambios en las interacciones de los puentes cruzados de miosina-actina. Además, las adaptaciones a nivel celular y de miofilamentos se relacionan con una disminución del rendimiento muscular y sistémico. ^{[ 13 ]}

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