Hispanopedia WikiEl pliegue de tiorredoxina es un pliegue proteico común a las enzimas que catalizan la formación de enlaces disulfuro y la isomerización . [ 1 ] El pliegue recibe su nombre del ejemplo canónico, la tiorredoxina , y se encuentra tanto en proteínas procariotas como eucariotas . Es un ejemplo de un pliegue proteico alfa/beta que posee actividad oxidorreductasa . La topología espacial del pliegue consiste en una lámina beta antiparalela de cuatro hebras intercalada entre tres hélices alfa . La topología de las hebras es 2134, con 3 hebras antiparalelas al resto.
Conservación de secuencias
A pesar de la variabilidad de secuencia en muchas regiones del plegamiento, las proteínas tiorredoxina comparten una secuencia común en el sitio activo con dos residuos de cisteína reactivos : Cys-XY-Cys, donde X e Y suelen ser, aunque no necesariamente, aminoácidos hidrofóbicos . La forma reducida de la proteína contiene dos grupos tiol libres en los residuos de cisteína, mientras que la forma oxidada contiene un enlace disulfuro entre ellos.
Formación de enlaces disulfuro
Las distintas proteínas que contienen el pliegue de tiorredoxina varían enormemente en su reactividad y en el pKa de sus tioles libres, lo cual se deriva de la capacidad de la estructura proteica general para estabilizar el tiolato activado . Si bien la estructura es bastante consistente entre las proteínas que contienen el pliegue de tiorredoxina, el pKa es extremadamente sensible a pequeñas variaciones estructurales, especialmente en la ubicación de los átomos del esqueleto proteico cerca de la primera cisteína.
Ejemplos
Las proteínas humanas que contienen este dominio incluyen:
Referencias
- ↑ Creighton TE (2000). "Plegamiento de proteínas acoplado a la formación de enlaces disulfuro". En Pain RH (ed.). Mecanismos del plegamiento de proteínas (2.ª ed.). Oxford University Press.
Enlaces externos
- Superfamilia de tiorredoxina SCOP
- Topología de la glutaredoxina CATH
- dominios de proteínas
- Pliegues de proteínas
- superfamilias de proteínas