Ángulo de torsión

En estereoquímica , un ángulo de torsión se define como un ejemplo particular de un ángulo diedro , que describe la relación geométrica de dos partes de una molécula unidas por un enlace químico . ^{[ 1 ] [ 2 ]} Cada conjunto de tres átomos no colineales de una molécula define un semiplano. Como se explicó anteriormente, cuando dos de estos semiplanos se intersecan (es decir, un conjunto de cuatro átomos enlazados consecutivamente), el ángulo entre ellos es un ángulo diedro. Los ángulos diedros se utilizan para especificar la conformación molecular . ^{[ 3 ]} Las disposiciones estereoquímicas correspondientes a ángulos entre 0° y ±90° se denominan syn (s), y las correspondientes a ángulos entre ±90° y 180° anti (a). De manera similar, las disposiciones correspondientes a ángulos entre 30° y 150° o entre −30° y −150° se denominan clinales (c) y aquellas entre 0° y ±30° o ±150° y 180° se denominan periplanares (p).

Los dos tipos de términos se pueden combinar para definir cuatro rangos de ángulos: de 0° a ±30° sinperiplanar (sp); de 30° a 90° y de −30° a −90° sinclinal (sc); de 90° a 150° y de −90° a −150° anticlinal (ac); de ±150° a 180° antiperiplanar (ap). La conformación sinperiplanar también se conoce como conformación syn o cis ; la antiperiplanar como anti o trans ; y la sinclinal como gauche o skew .

Por ejemplo, en el n - butano se pueden especificar dos planos en función de los dos átomos de carbono centrales y cualquiera de los átomos de carbono metílicos. La conformación syn mostrada arriba, con un ángulo diedro de 60°, es menos estable que la conformación anti , con un ángulo diedro de 180°.

Para uso macromolecular se recomiendan los símbolos T, C, G ⁺ , G ⁻ , A ⁺ y A ^{− (ap, sp, +sc, −sc, +ac y −ac respectivamente).}

Un diagrama de Ramachandran (también conocido como diagrama de Ramachandran o diagrama [ φ , ψ ]), desarrollado originalmente en 1963 por GN Ramachandran , C. Ramakrishnan y V. Sasisekharan, ^{[ 4 ]} es una forma de visualizar las regiones energéticamente permitidas para los ángulos diedros de la cadena principal ψ frente a φ de los residuos de aminoácidos en la estructura de las proteínas .

En una cadena proteica se definen tres ángulos diedros:

• ω (omega) es el ángulo en la cadena C ^α − C' − N − C ^α ,
• φ (phi) es el ángulo en la cadena C' − N − C ^α − C'
• ψ (psi) es el ángulo en la cadena N − C ^α − C' − N (llamado φ′ por Ramachandran)

La figura de la derecha ilustra la ubicación de cada uno de estos ángulos (pero no muestra correctamente cómo se definen). ^{[ 5 ]}

La planaridad del enlace peptídico generalmente restringe ω a 180° (el caso trans típico ) o 0° (el caso cis poco frecuente). La distancia entre los átomos Cα en los ^isómeros trans y cis es de aproximadamente 3,8 y 2,9 Å, respectivamente. La gran mayoría de los enlaces peptídicos en las proteínas son trans , aunque el enlace peptídico con el nitrógeno de la prolina presenta una mayor prevalencia de cis en comparación con otros pares de aminoácidos. ^{[ 6 ]} 

Los ángulos diedros de la cadena lateral se designan con χ _n (chi- n ). ^{[ 7 ]} Tienden a agruparse cerca de 180°, 60° y −60°, que se denominan conformaciones trans , gauche ⁻ y gauche ⁺ . La estabilidad de ciertos ángulos diedros de la cadena lateral se ve afectada por los valores φ y ψ . ^{[ 8 ]} Por ejemplo, existen interacciones estéricas directas entre el C γ de la cadena lateral en el rotámero gauche ⁺ y el nitrógeno del esqueleto del siguiente residuo cuando ψ está cerca de −60°. ^{[ 9 ]} Esto es evidente a partir de las distribuciones estadísticas en bibliotecas de rotámeros dependientes del esqueleto .