líder del operón del triptófano

El líder del operón del triptófano es un elemento de ARN que se encuentra en el extremo 5′ de algunos operones bacterianos del triptófano . La secuencia líder puede formar dos estructuras diferentes, conocidas como terminador y antiterminador, según la cantidad de triptófano en la célula. El líder también codifica una secuencia peptídica muy corta rica en triptófano . La estructura terminadora se reconoce como una señal de terminación para la ARN polimerasa y el operón no se transcribe. Esta estructura se forma cuando la célula tiene un exceso de triptófano y el movimiento del ribosoma sobre el transcrito líder no se ve impedido. ^{[ 1 ]} Cuando hay una deficiencia del ARNt triptofanilo cargado , el ribosoma que traduce el péptido líder se detiene y se puede formar la estructura antiterminadora. Esto permite que la ARN polimerasa transcriba el operón.

Se sabe que al menos 6 operones de aminoácidos diferentes están regulados por esta atenuación.

Proteína atenuadora de la unión al ARN del triptófano

Dodecámero TRAP 3, Geobacillus stearothermophilus.

La formación del terminador requiere la proteína de atenuación de unión a ARN trp (proteína TRAP) en especies de Bacillus y bacterias relacionadas . Esta proteína está codificada por el gen MtrB. ^{[ 2 ]} La proteína TRAP forma un oligómero de 11 subunidades; en presencia de triptófano, se une a una sección de ARN que contiene 11 repeticiones de (G/U)AG. Esta secuencia se superpone al bucle antiterminador, por lo que la unión de TRAP impide la formación de dicho bucle. Cuando TRAP se une, se forma el bucle terminador y el operón no se transcribe. ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}

Proteína inhibidora atenuadora de la unión al ARN del triptófano

La proteína inhibidora de la proteína atenuadora de unión al ARN del triptófano (proteína anti-TRAP o AT) es una proteína corta codificada por el gen rtpA en Bacillus. La síntesis de anti-TRAP es inducida por el ARNt del triptófano sin carga . Anti-TRAP se une a TRAP e inhibe su unión al líder del operador del triptófano. Esto provoca la formación del bucle antiterminador y la transcripción del operón del triptófano. ^{[ 3 ]}^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Referencias

↑ Kolter, R; Yanofsky C (1982). "Atenuación en operones biosintéticos de aminoácidos". Annu Rev Genet . 16 : 113–134 . doi : 10.1146/annurev.ge.16.120182.000553 . PMID 6186194 .
↑ Babitzke P, Gollnick P, Yanofsky C (1992). "El operón mtrAB de Bacillus subtilis codifica la GTP ciclohidrolasa I (MtrA), una enzima involucrada en la biosíntesis del ácido fólico, y MtrB, un regulador de la biosíntesis del triptófano" . J Bacteriol . 174 (7): 2059–2064 . doi : 10.1128/jb.174.7.2059-2064.1992 . PMC 205820. PMID 1551827 .
1 2 Babitzke P, Gollnick P (2001). "Control de la iniciación postranscripcional del metabolismo del triptófano en Bacillus subtilis por la proteína de atenuación de unión al ARN trp (TRAP), anti-TRAP y la estructura del ARN" . J Bacteriol . 183 (20): 5795– 5802. doi : 10.1128/JB.183.20.5795-5802.2001 . PMC 99655. PMID 11566976 .
^ Babitzke P, Schaak J, Yakhnin AV, Bevilacqua PC (2003). "Papel de la estructura del ARN en la atenuación de la transcripción en Bacillus subtilis: el operón trpEDCFBA como sistema modelo". ARN polimerasas y factores asociados, parte D. Métodos en enzimología. vol. 371. págs. 392– 404. doi : 10.1016/S0076-6879(03)71030-1 . ISBN 9780121822743. PMID 14712717 .
↑ Valbuzzi A, Yanofsky C (2001). "Inhibición de la proteína reguladora TRAP de B. subtilis por la proteína inhibidora de TRAP, AT". Science . 293 (5537): 2057– 2059. Bibcode : 2001Sci...293.2057V . doi : 10.1126/science.1062187 . PMID 11557884 . S2CID 37923482 .
↑ Valbuzzi A, Gollnick P, Babitzke P, Yanofsky C (2002). "La proteína de atenuación de la unión al ARN anti-Trp (Anti-TRAP), AT, reconoce el dominio de unión al ARN activado por triptófano de la proteína reguladora TRAP" . J Biol Chem . 277 (12): 10608–10613 . doi : 10.1074/jbc.M111813200 . PMID 11786553 .

Enlaces externos

Página del líder del operón triptófano en Rfam

[1] Kolter, R; Yanofsky C (1982). "Atenuación en operones biosintéticos de aminoácidos". Annu Rev Genet . 16 : 113–134 . doi : 10.1146/annurev.ge.16.120182.000553 . PMID 6186194 .

[pmid1551827-2] Babitzke P, Gollnick P, Yanofsky C (1992). "El operón mtrAB de Bacillus subtilis codifica la GTP ciclohidrolasa I (MtrA), una enzima involucrada en la biosíntesis del ácido fólico, y MtrB, un regulador de la biosíntesis del triptófano" . J Bacteriol . 174 (7): 2059–2064 . doi : 10.1128/jb.174.7.2059-2064.1992 . PMC 205820. PMID 1551827 .

[pmid11566976-3] 1 2 Babitzke P, Gollnick P (2001). "Control de la iniciación postranscripcional del metabolismo del triptófano en Bacillus subtilis por la proteína de atenuación de unión al ARN trp (TRAP), anti-TRAP y la estructura del ARN" . J Bacteriol . 183 (20): 5795– 5802. doi : 10.1128/JB.183.20.5795-5802.2001 . PMC 99655. PMID 11566976 .

[pmid14712717-4] Babitzke P, Schaak J, Yakhnin AV, Bevilacqua PC (2003). "Papel de la estructura del ARN en la atenuación de la transcripción en Bacillus subtilis: el operón trpEDCFBA como sistema modelo". ARN polimerasas y factores asociados, parte D. Métodos en enzimología. vol. 371. págs. 392– 404. doi : 10.1016/S0076-6879(03)71030-1 . ISBN 9780121822743. PMID 14712717 .

[pmid11557884-5] Valbuzzi A, Yanofsky C (2001). "Inhibición de la proteína reguladora TRAP de B. subtilis por la proteína inhibidora de TRAP, AT". Science . 293 (5537): 2057– 2059. Bibcode : 2001Sci...293.2057V . doi : 10.1126/science.1062187 . PMID 11557884 . S2CID 37923482 .

[pmid11786553-6] Valbuzzi A, Gollnick P, Babitzke P, Yanofsky C (2002). "La proteína de atenuación de la unión al ARN anti-Trp (Anti-TRAP), AT, reconoce el dominio de unión al ARN activado por triptófano de la proteína reguladora TRAP" . J Biol Chem . 277 (12): 10608–10613 . doi : 10.1074/jbc.M111813200 . PMID 11786553 .

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