UVR8

La proteína UVR8 ( resistencia a UV-B 8 ), también conocida como receptor ultravioleta-B , es una proteína sensora de UV-B presente en plantas y posiblemente en otras fuentes. ^{[ 2 ]} Es responsable de detectar la luz ultravioleta en el rango de 280-315 nm e iniciar la respuesta de estrés de la planta. Su máxima sensibilidad se encuentra a 285 nm, cerca del límite inferior de UV-B. UVR8 se identificó por primera vez como un mediador crucial de la respuesta de una planta a UV-B en Arabidopsis thaliana, que presentaba una mutación en esta proteína. Se descubrió que esta planta tenía hipersensibilidad a UV-B ^{[ 3 ]} , lo que daña el ADN. Se cree que UVR8 es un fotorreceptor único, ya que no contiene un cromóforo prostético , sino que su capacidad de detección de luz es intrínseca a la molécula. ^{[ 4 ]} Se ha sugerido que el residuo de triptófano (Trp) 285 actúa como sensor de UV-B, mientras que también se ha observado que otros residuos de Trp están involucrados (Trp233 > Trp337 > Trp94) aunque los datos in vivo sugieren que Trp285 y Trp233 son los más importantes. ^{[ 2 ]}

Aunque la secuencia completa del genoma solo está disponible para un número limitado de angiospermas , el análisis bioinformático sugiere que existe un gran número de ortólogos de UVR8 . Tanto el número como la posición de los residuos clave parecen estar bien conservados entre las angiospermas, pero también entre otras especies de plantas (por ejemplo, Chlamydomonas reinhardtii y Volvox carteri ). Esto último implica que UVR8 potencialmente apareció antes de la divergencia evolutiva en las plantas vasculares terrestres, lo cual sería lógico considerando que en ese momento la cantidad de radiación UV-B que penetraba la superficie terrestre era mayor, ya que la capa de ozono no estaba completamente desarrollada; por lo tanto, la protección y aclimatación a los rayos UV serían de crucial importancia. ^{[ 5 ]}

UVR8 es una proteína de hélice β con 7 láminas β en forma de aspa . Comparte homología de secuencia con proteínas de mamíferos implicadas en la regulación de la condensación de la cromatina , por ejemplo, el producto del gen humano RCC1 . En estado oscuro, UVR8 forma un homodímero que se localiza en el citosol , pero la iluminación UV-B induce la disociación del dímero de UVR8 en sus monómeros respectivos y su translocación al núcleo. ^{[ 6 ]} El dímero se mantiene unido mediante una compleja red de puentes salinos . ^{[ 2 ]}

Tras la irradiación UV-B, la luz es absorbida por uno o más residuos de Trp situados adyacentes a residuos de Arg que forman puentes salinos a través de la interfaz del dímero. Se cree que esta absorción de luz induce la ruptura de los puentes salinos y, por lo tanto, conduce a la monomerización de la molécula. ^{[ 2 ] [ 7 ]} Tras la monomerización, UVR8 se acumula en el núcleo donde interactúa con una proteína llamada fotomorfogénica constitutiva 1 (COP1). Se sabe que COP1 actúa como una ubiquitina ligasa E3 que dirige factores de transcripción clave para la ubiquitinación y la degradación mediada por el proteasoma . Sin embargo, en el caso de UVR8, se ha demostrado que actúa como un regulador positivo de la señalización UV-B mediada por UVR8. ^{[ 8 ]} Tras la iluminación con UV-B, UVR8 interactúa a través de una región C-terminal de 27 aminoácidos con el dominio WD40 de COP1 en el núcleo, ^{[ 9 ]} lo que desencadena la inducción de ELONGATED HYPOCOTYL 5 (HY5), un factor de transcripción clave para varios genes que responden a la radiación UV-B, y en general resulta en la aclimatación a la radiación UV-B. ^{[ 10 ]}