Articulo de referencia

monooxigenasa inespecífica

En enzimología , una monooxigenasa inespecífica ( EC 1.14.14.1 ) es una enzima que cataliza la reacción química. RH + flavoproteína reducida + O 2 ⇌ {\displaystyle \rightlefthar...

En enzimología , una monooxigenasa inespecífica ( EC 1.14.14.1 ) es una enzima que cataliza la reacción química.

RH + flavoproteína reducida + O 2{\displaystyle \rightleftharpoons }ROH + flavoproteína oxidada + H₂O

Los 3 sustratos de esta enzima son RH (sustrato reducido), flavoproteína reducida y O 2 , mientras que sus 3 productos son ROH (sustrato oxidado), flavoproteína oxidada y H 2 O .

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente aquellas que actúan sobre donantes apareados, con O2 como oxidante e incorporación o reducción de oxígeno. El oxígeno incorporado no tiene por qué derivarse de O2 con flavina reducida o flavoproteína como un donante, e incorporación de un átomo de oxígeno en el otro donante. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es sustrato, flavoproteína reducida:oxígeno oxidorreductasa (RH-hidroxilante o -epoxidante) . Otros nombres de uso común incluyen monooxigenasa microsomal , monooxigenasa xenobiótica , aril-4-monooxigenasa , aril hidrocarburo hidroxilasa , P-450 microsomal , monooxigenasa ligada a flavoproteína y flavoproteína monooxigenasa . Esta enzima participa en 7 vías metabólicas : metabolismo de ácidos grasos , metabolismo de andrógenos y estrógenos , degradación de gamma-hexaclorociclohexano , metabolismo del triptófano , metabolismo del ácido araquidónico , metabolismo del ácido linoleico y metabolismo de xenobióticos por el citocromo p450 . Emplea un cofactor , el hemo .

Estudios estructurales

A finales de 2007, se habían resuelto 53 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB PDB : 1BU7 ​,PDB : 1BVY ​,PDB : 1DT6 ​,PDB : 1FAG ​,PDB : 1FAH ​,PDB : 1JME ​,PDB : 1JPZ ​,PDB : 1N6B ​,PDB : 1NR6 ​,PDB : 1OG2 ​,PDB : 1OG5 ​,PDB : 1P0V ​,PDB : 1P0W ​,PDB : 1P0X ​,PDB : 1PO5 ​,PDB : 1PQ2 ​,PDB : 1R9O ​,PDB : 1SMI ​,PDB : 1SMJ ​,PDB : 1SUO ​,PDB : 1TQN ​,PDB : 1W0E ​,PDB : 1W0F ​,PDB : 1W0G ​,PDB : 1YQO ​,PDB : 1YQP ​,PDB : 1Z10 ​,PDB : 1Z11 ​,PDB : 1ZO4 ​,PDB : 1ZO9 ​,PDB : 1ZOA ​,PDB : 2BDM ​,PDB : 2BMH ​,PDB : 2F9Q ​,PDB : 2FDU ​,PDB : 2FDV ​,PDB : 2FDW, PDB : 2FDY ​,PDB : 2HI4 ​,PDB : 2HPD ​,PDB : 2IJ2 ​,PDB : 2IJ3 ​,PDB : 2IJ4 ​,PDB : 2J0D ​,PDB : 2J1M ​,PDB : 2J4S ​,PDB : 2NNB ​,PDB : 2P85 ​,PDB : 2PG5 ​,PDB : 2PG6 ​,PDB : 2PG7 ​,PDB : 2UWH​ yPDB : 2V0M ​.

Referencias

  • BOOTH J, BOYLAND E (1957). "La bioquímica de las aminas aromáticas. 3. Hidroxilación enzimática por microsomas de hígado de rata" . Biochem. J. 66 ( 1): 73–8 . doi : 10.1042/bj0660073 . PMC 1199967. PMID 13426111 .  
  • Fujita T, Mannering GJ (1971). "Diferencias en las hemoproteínas P-450 solubles de hígados de ratas tratadas con fenobarbital y 3-metilcolantreno". Chem. Biol. Interact . 3 (4): 264– 5. Bibcode : 1971CBI.....3..264F . doi : 10.1016/0009-2797(71)90053-6 . PMID 5132997 . 
  • Haugen DA, Coon MJ (1976). "Propiedades de las formas electroforéticamente homogéneas inducibles por fenobarbital y beta-naftoflavona del citocromo P-450 microsómico hepático" . J. Biol. Chem . 251 (24): 7929–39 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)57022-3 . PMID 187601 . 
  • Imaoka S, Inoue K, Funae Y (1988). "Metabolismo de aminopirina por múltiples formas de citocromo P-450 de microsomas de hígado de rata: cuantificación simultánea de cuatro metabolitos de aminopirina por cromatografía líquida de alta resolución". Arch. Biochem. Biophys . 265 (1): 159–70 . doi : 10.1016/0003-9861(88)90381-5 . PMID 3415241 . 
  • Johnson EF, Zounes MC, Muller-Eberhard U (1979). "Caracterización de tres formas de citocromo P-450 microsómico de conejo mediante mapeo de péptidos utilizando proteólisis limitada en dodecilsulfato de sodio y análisis por electroforesis en gel". Arch. Biochem. Biophys . 192 (1): 282– 9. doi : 10.1016/0003-9861(79)90093-6 . PMID 434823 . 
  • Kupfer D, Miranda GK, Navarro J, Piccolo DE, Theoharides AD (1979). "Efecto de inductores e inhibidores de la monooxigenasa sobre la hidroxilación de prostaglandinas en el conejillo de indias. Evidencia de varias monooxigenasas que catalizan la hidroxilación omega y omega-1" . J. Biol. Chem . 254 (20): 10405–14 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)86722-4 . PMID 489601 . 
  • Lang MA, Gielen JE, Nebert DW (1981). "Evidencia genética de muchas actividades únicas de monooxigenasa mediadas por P-450 microsómico hepático en ratones de cepa heterogénea" . J. Biol. Chem . 256 (23): 12068– 75. doi : 10.1016/S0021-9258(18)43234-6 . PMID 7298645 . 
  • Lang MA, Nebert DW (1981). "Productos genéticos estructurales del locus Ah. Evidencia de muchas actividades monooxigenasas únicas mediadas por P-450 reconstituidas a partir de microsomas hepáticos de ratones C57BL/6N tratados con 3-metilcolantreno" . J. Biol. Chem . 256 (23): 12058–67 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)43233-4 . PMID 7298644 . 
  • Leo MA, Lasker JM, Raucy JL, Kim CI, Black M, Lieber CS (1989). "Metabolismo del retinol y el ácido retinoico por el citocromo P450IIC8 del hígado humano". Arch. Biochem. Biophys . 269 (1): 305–12 . doi : 10.1016/0003-9861(89)90112-4 . PMID 2916844 . 
  • Lu AY, Kuntzman R, West S, Jacobson M, Conney AH (1972). "Sistema enzimático microsómico hepático reconstituido que hidroxila fármacos, otros compuestos extraños y sustratos endógenos. II. Papel de las fracciones del citocromo P-450 y P-448 en las hidroxilaciones de fármacos y esteroides" . J. Biol. Chem . 247 (6): 1727–34 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)45536-1 . PMID 4401153 . 
  • MITOMA C, POSNER HS, REITZ HC, UDENFRIEND S (1956). "Hidroxilación enzimática de compuestos aromáticos". Arch. Biochem. Biophys . 61 (2): 431– 41. doi : 10.1016/0003-9861(56)90366-6 . PMID 13314626 . 
  • Mitoma C, Udenfriend S (1962). [ 110a ] Aril-4-hidroxilasa . Methods Enzymol. Vol.  5. pp. 816– 819. doi : 10.1016/s0076-6879(62)05318-5 . ISBN  978-0-12-181805-0.{{cite book}}: Incompatibilidad de ISBN/Fecha ( ayuda )
  • Napoli JL, Okita RT, Masters BS, Horst RL (1981). "Identificación de la 25,26-dihidroxivitamina D3 como un metabolito renal de la 25-hidroxivitamina D3 en ratas". Biochemistry . 20 (20): 5865– 71. doi : 10.1021/bi00523a033 . PMID 7295706 . 
  • Nebert DW, Gelboin HV (1968). "Arilhidroxilasa microsómica inducible por sustrato en cultivos de células de mamíferos. I. Ensayo y propiedades de la enzima inducida" . J. Biol. Chem . 243 (23): 6242–9 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)94484-4 . PMID 4387094 . 
  • Suhara K, Ohashi K, Takahashi K, Katagiri M (1988). "Actividad de aromatasa y 10-desmetilasa no aromatizante de la P-450(11)beta mitocondrial de la corteza suprarrenal". Arch. Biochem. Biophys . 267 (1): 31– 7. doi : 10.1016/0003-9861(88)90004-5 . PMID 3264134 . 
  • Theoharides AD, Kupfer D (1981). "Evidencia de diferentes monooxigenasas microsomales hepáticas que catalizan hidroxilaciones omega y (omega-1) de prostaglandinas E1 y E2. Efectos de los inductores de la monooxigenasa sobre las constantes cinéticas de la hidroxilación de prostaglandinas" . J. Biol. Chem . 256 (5): 2168–75 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)69755-3 . PMID 7462235 . 
  • Thomas PE, Lu AY, Ryan D, West SB, Kawalek J, Levin W (1976). "Evidencia inmunoquímica de seis formas de citocromo P450 de hígado de rata obtenida mediante anticuerpos contra citocromos P450 y P448 purificados de hígado de rata". Mol. Pharmacol . 12 (5): 746– 58. PMID 825720 .