nitrogenasa de vanadio

La nitrogenasa de vanadio es una enzima clave para la fijación de nitrógeno que se encuentra en bacterias fijadoras de nitrógeno , y se utiliza como alternativa a la nitrogenasa de molibdeno cuando el molibdeno no está disponible. ^{[ 1 ]} Las nitrogenasas de vanadio son un uso biológico importante del vanadio , que es poco común para la vida. Un componente importante del ciclo del nitrógeno , la nitrogenasa de vanadio convierte el nitrógeno gaseoso en amoníaco, haciendo así que el nitrógeno que de otro modo sería inaccesible esté disponible para las plantas. A diferencia de la nitrogenasa de molibdeno, la nitrogenasa de vanadio también puede reducir el monóxido de carbono a etileno , etano y propano ^{[ 3 ]} pero ambas enzimas pueden reducir protones a hidrógeno gaseoso y acetileno a etileno .

Las nitrogenasas de vanadio se encuentran en miembros del género bacteriano Azotobacter, así como en las especies Rhodopseudomonas palustris y Anabaena variabilis . ^{[ 1 ] [ 2 ]} La mayoría de las funciones de la nitrogenasa de vanadio coinciden con las de las nitrogenasas de molibdeno más comunes y sirven como una vía alternativa para la fijación de nitrógeno en condiciones de deficiencia de molibdeno . ^{[ 4 ]} Al igual que la nitrogenasa de molibdeno, el dihidrógeno funciona como un inhibidor competitivo y el monóxido de carbono funciona como un inhibidor no competitivo de la fijación de nitrógeno. ^{[ 5 ]} La nitrogenasa de vanadio tiene una estructura de subunidad α ₂ β ₂ Ύ ₂ mientras que la nitrogenasa de molibdeno tiene una estructura α ₂ β _2. Aunque los genes estructurales que codifican la nitrogenasa de vanadio muestran solo alrededor del 15% de conservación con las nitrogenasas de molibdeno, las dos nitrogenasas comparten el mismo tipo de centros redox hierro-azufre . A temperatura ambiente, la nitrogenasa de vanadio es menos eficiente en la fijación de nitrógeno que las nitrogenasas de molibdeno porque convierte más H ⁺ en H2 _como reacción secundaria. ^{[ 4 ]} Sin embargo, a bajas temperaturas se ha descubierto que las nitrogenasas de vanadio son más activas que las de tipo molibdeno, y a temperaturas tan bajas como 5 °C su actividad de fijación de nitrógeno es 10 veces mayor que la de la nitrogenasa de molibdeno. ^{[ 6 ]} Al igual que la nitrogenasa de molibdeno, la nitrogenasa de vanadio se oxida fácilmente y, por lo tanto, solo es activa en condiciones anaeróbicas . Varias bacterias emplean complejos mecanismos de protección para evitar el oxígeno . ^{[ 1 ]} 

La estequiometría general de la fijación de nitrógeno catalizada por la nitrogenasa de vanadio se puede resumir de la siguiente manera: ^{[ 1 ]}

N ₂ + 12e ⁻ + 14H ⁺ + 24MgATP → 2NH ₄ ⁺ + 3H ₂ + 24MgADP + 24HPO ₄ ²⁻

La estructura cristalina de la nitrogenasa de vanadio de A. vinelandii se resolvió en 2017 ( PDB : 5N6Y ) . En comparación con la nitrogenasa de molibdeno, la nitrogenasa de vanadio reemplaza un sulfuro en el sitio activo con un ligando puente. ^{[ 7 ]}

Una investigación realizada en la Universidad de California Irvine demostró la capacidad de la nitrogenasa de vanadio para convertir el monóxido de carbono en cantidades traza de propano , etileno y etano en ausencia de nitrógeno ^{[ 3 ] [ 8 ]} mediante la reducción del monóxido de carbono por ditionito y la hidrólisis de ATP . El proceso de formación de estos hidrocarburos se lleva a cabo mediante la transferencia de protones y electrones , en la que se forman cadenas cortas de carbono ^{[ 8 ]} y que, en última instancia, podría permitir la producción de combustible de hidrocarburos a partir de CO a escala industrial. ^{[ 9 ]}