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Articulo de referencia

Cápside

Esquema de un citomegalovirus Ilustración del modelo geométrico que cambia entre dos posibles cápsides. Se ha observado un cambio de tamaño similar como resultado de una única m...

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Esquema de un citomegalovirus
Ilustración del modelo geométrico que cambia entre dos posibles cápsides. Se ha observado un cambio de tamaño similar como resultado de una única mutación de aminoácido [ 1 ].

La cápside es la envoltura proteica de un virus que contiene su material genético . Está compuesta por varias subunidades estructurales oligoméricas (repetitivas) formadas por proteínas llamadas protómeros . Las subunidades morfológicas tridimensionales observables, que pueden o no corresponder a proteínas individuales, se denominan capsómeros . Las proteínas que componen la cápside se denominan proteínas de la cápside o proteínas de la cubierta viral ( VCP ). El componente genómico del virus dentro de la cápside, junto con la proteína central del virus presente ocasionalmente , se denomina núcleo viral . La cápside y el núcleo en conjunto se denominan nucleocápside (véase también virión ).

Las cápsides se clasifican generalmente según su estructura. La mayoría de los virus tienen cápsides con estructura helicoidal o icosaédrica [ 2 ] [ 3 ] . Algunos virus, como los bacteriófagos , han desarrollado estructuras más complejas debido a las limitaciones de elasticidad y electrostática [ 4 ] . La forma icosaédrica, que tiene 20 caras triangulares equiláteras, se aproxima a una esfera , mientras que la forma helicoidal se asemeja a la de un resorte , ocupando el espacio de un cilindro pero sin ser un cilindro en sí misma [ 5 ] . Las caras de la cápside pueden estar formadas por una o más proteínas. Por ejemplo, la cápside del virus de la fiebre aftosa tiene caras formadas por tres proteínas llamadas VP1-3 [ 6 ] .

Algunos virus están envueltos , lo que significa que la cápside está recubierta por una membrana lipídica conocida como envoltura viral . La cápside adquiere la envoltura de una membrana intracelular del huésped del virus; algunos ejemplos son la membrana nuclear interna, la membrana del aparato de Golgi y la membrana externa de la célula . [ 7 ]

Once the virus has infected a cell and begins replicating itself, new capsid subunits are synthesized using the protein biosynthesis mechanism of the cell. In some viruses, including those with helical capsids and especially those with RNA genomes, the capsid proteins co-assemble with their genomes. In other viruses, especially more complex viruses with double-stranded DNA genomes, the capsid proteins assemble into empty precursor procapsids that include a specialized portal structure at one vertex. Through this portal, viral DNA is translocated into the capsid.[8]

Structural analyses of major capsid protein (MCP) architectures have been used to categorise viruses into lineages. For example, the bacteriophage PRD1, the algal virus Paramecium bursaria Chlorella virus-1 (PBCV-1), mimivirus and the mammalian adenovirus have been placed in the same lineage, whereas tailed, double-stranded DNA bacteriophages (Caudovirales) and herpesvirus belong to a second lineage.[9][10][11][12]

Specific shapes

Icosahedral

Icosahedral capsid of an adenovirus
Virus capsid T-numbers

The icosahedral structure is extremely common among viruses. The icosahedron consists of 20 triangular faces delimited by 12 fivefold vertexes and consists of 60 asymmetric units. Thus, an icosahedral virus is made of 60N protein subunits. The number and arrangement of capsomeres in an icosahedral capsid can be classified using the "quasi-equivalence principle" proposed by Donald Caspar and Aaron Klug.[13] Like the Goldberg polyhedra, an icosahedral structure can be regarded as being constructed from pentamers and hexamers. The structures can be indexed by two integers h and k, with h≥1{\displaystyle h\geq 1} and k≥0{\displaystyle k\geq 0}; the structure can be thought of as taking h steps from the edge of a pentamer, turning 60 degrees counterclockwise, then taking k steps to get to the next pentamer. The triangulation numberT for the capsid is defined as:

T=h2+h⋅k+k2{\displaystyle T=h^{2}+h\cdot k+k^{2}}

En este esquema, las cápsides icosaédricas contienen 12 pentámeros más 10( T  −  1) hexámeros. [ 14 ] [ 15 ] El número T es representativo del tamaño y la complejidad de las cápsides. [ 16 ] Ejemplos geométricos para muchos valores de h , k y T se pueden encontrar en Lista de poliedros geodésicos y poliedros de Goldberg .

Existen muchas excepciones a esta regla: por ejemplo, los poliomavirus y papilomavirus tienen pentámeros en lugar de hexámeros en posiciones hexavalentes en una red cuasi T = 7. Los miembros del linaje de virus de ARN de doble cadena , incluidos el reovirus , el rotavirus y el bacteriófago φ6, tienen cápsides construidas con 120 copias de proteína de la cápside, lo que corresponde a una cápside T = 2, o posiblemente una cápside T = 1 con un dímero en la unidad asimétrica. De manera similar, muchos virus pequeños tienen una pseudo cápside T = 3 (o P = 3), que está organizada según una red T = 3, pero con polipéptidos distintos que ocupan las tres posiciones cuasi equivalentes [ 17 ].

Prolato

La estructura alargada de una cabeza típica en un bacteriófago

Un icosaedro alargado es una forma común para las cabezas de los bacteriófagos. Esta estructura se compone de un cilindro con una tapa en cada extremo. El cilindro está formado por 10 caras triangulares alargadas. El número Q (o T mid ), que puede ser cualquier entero positivo, [ 18 ] especifica la cantidad de triángulos, compuestos por subunidades asimétricas, que conforman los 10 triángulos del cilindro. Las tapas se clasifican según el número T (o T end ). [ 19 ]

La bacteria E. coli es el huésped del bacteriófago T4 , que posee una estructura de cabeza alargada. La proteína gp31 codificada por el bacteriófago parece ser funcionalmente homóloga a la proteína chaperona GroES de E. coli y capaz de sustituirla en el ensamblaje de los viriones del bacteriófago T4 durante la infección. [ 20 ] Al igual que GroES, gp31 forma un complejo estable con la chaperonina GroEL, que es absolutamente necesario para el plegamiento y ensamblaje in vivo de la proteína principal de la cápside del bacteriófago T4, gp23. [ 20 ]

Helicoidal

Modelo 3D de la estructura helicoidal de la cápside de un virus.

Many rod-shaped and filamentous plant viruses have capsids with helical symmetry.[21] The helical structure can be described as a set of n 1-D molecular helices related by an n-fold axial symmetry.[22] The helical transformation are classified into two categories: one-dimensional and two-dimensional helical systems.[22] Creating an entire helical structure relies on a set of translational and rotational matrices which are coded in the protein data bank.[22] Helical symmetry is given by the formula P = μ x ρ, where μ is the number of structural units per turn of the helix, ρ is the axial rise per unit and P is the pitch of the helix. The structure is said to be open due to the characteristic that any volume can be enclosed by varying the length of the helix.[23] The most understood helical virus is the tobacco mosaic virus.[21] The virus is a single molecule of (+) strand RNA. Each coat protein on the interior of the helix binds three nucleotides of the RNA genome, with the overall polymer having a μ value of 16.33 protein subunits per helical turn.[21] Influenza A viruses differ by comprising multiple ribonucleoproteins which organize the segmented RNA into double helical structures.[24]

Functions

The functions of the capsid are to:

  • protect the genome,
  • deliver the genome, and
  • interact with the host.

The virus must assemble a stable, protective protein shell to protect the genome from lethal chemical and physical agents. These include extremes of pH or temperature and proteolytic and nucleolytic enzymes. For non-enveloped viruses, the capsid itself may be involved in interaction with receptors on the host cell, leading to penetration of the host cell membrane and internalization of the capsid. Delivery of the genome occurs by subsequent uncoating or disassembly of the capsid and release of the genome into the cytoplasm, or by ejection of the genome through a specialized portal structure directly into the host cell nucleus.

Origin and evolution

Se ha sugerido que muchas proteínas de la cápside viral han evolucionado en múltiples ocasiones a partir de proteínas celulares funcionalmente diversas. [ 25 ] El reclutamiento de proteínas celulares parece haber ocurrido en diferentes etapas de la evolución, de modo que algunas proteínas celulares fueron capturadas y refuncionalizadas antes de la divergencia de los organismos celulares en los tres dominios de la vida contemporáneos, mientras que otras fueron secuestradas relativamente hace poco. Como resultado, algunas proteínas de la cápside están ampliamente distribuidas en virus que infectan organismos distantemente relacionados (por ejemplo, proteínas de la cápside con el pliegue de rollo de gelatina ), mientras que otras están restringidas a un grupo particular de virus (por ejemplo, proteínas de la cápside de los alfavirus). [ 25 ] [ 26 ]

Un modelo computacional (2015) ha demostrado que las cápsides podrían haberse originado antes que los virus y que servían como medio de transferencia horizontal entre comunidades replicantes, ya que estas comunidades no podían sobrevivir si aumentaba el número de parásitos genéticos, siendo ciertos genes responsables de la formación de estas estructuras y otros que favorecían la supervivencia de las comunidades autorreplicantes. [ 27 ] El desplazamiento de estos genes ancestrales entre organismos celulares podría favorecer la aparición de nuevos virus durante la evolución. [ 26 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Asensio MA, Morella NM, Jakobson CM, Hartman EC, Glasgow JE, Sankaran B, et  al. (septiembre de 2016). "Una selección para el ensamblaje revela que un único mutante de aminoácido de la proteína de la cubierta del bacteriófago MS2 forma una partícula similar a un virus más pequeña" . Nano Letters . 16 ( 9): 5944– 50. Bibcode : 2016NanoL..16.5944A . doi : 10.1021/acs.nanolett.6b02948 . OSTI 1532201. PMID 27549001. S2CID 16706951 .   
  2. ↑ Lidmar J, Mirny L, Nelson DR (noviembre de 2003). "Formas de virus y transiciones de pandeo en capas esféricas". Physical Review E . 68 (5 Pt 1) 051910. arXiv : cond-mat/0306741 . Bibcode : 2003PhRvE..68e1910L . doi : 10.1103/PhysRevE.68.051910 . PMID 14682823 . S2CID 6023873 .  
  3. ↑ Vernizzi G, Olvera de la Cruz M (noviembre de 2007). "Faceting ionic shells into icosahedra via electrostatics" . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 104 (47): 18382– 6. Bibcode : 2007PNAS..10418382V . doi : 10.1073 / pnas.0703431104 . PMC 2141786. PMID 18003933 .  
  4. ↑ Vernizzi G, Sknepnek R, Olvera de la Cruz M (marzo de 2011). "Geometrías platónicas y arquimedianas en membranas elásticas multicomponentes" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 108 (11): 4292– 6. Bibcode : 2011PNAS..108.4292V . doi : 10.1073/pnas.1012872108 . PMC 3060260. PMID 21368184 .  
  5. ↑ Branden C, Tooze J (1991). Introducción a la estructura de las proteínas . Nueva York: Garland. págs. 161–162 . ISBN  978-0-8153-0270-4.
  6. ↑ "Estructura del virus (web-books.com)" . Archivado del original el 7 de febrero de 2021. Consultado el 10 de julio de 2007 .
  7. ↑ Alberts B, Bray D, Lewis J, Raff M, Roberts K, Watson JD (1994). Biología molecular de la célula (4.ª ed.). pág. 280 .  
  8. ↑ Newcomb WW, Homa FL, Brown JC (agosto de 2005). "Participación del portal en una etapa temprana del ensamblaje de la cápside del virus del herpes simple" . Journal of Virology . 79 (16): 10540–6 . doi : 10.1128/JVI.79.16.10540-10546.2005 . PMC 1182615. PMID 16051846 .  
  9. ↑ Krupovic M, Bamford DH (diciembre de 2008). "Evolución de los virus: ¿hasta dónde se extiende el linaje viral de doble barril beta?". Nature Reviews. Microbiology . 6 (12): 941– 8. doi : 10.1038/nrmicro2033 . PMID 19008892 . S2CID 31542714 .  
  10. ↑ Forterre P (marzo de 2006). "Tres células de ARN para linajes ribosomales y tres virus de ADN para replicar sus genomas: una hipótesis para el origen del dominio celular" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 103 (10): 3669–74 . Bibcode : 2006PNAS..103.3669F . doi : 10.1073/pnas.0510333103 . PMC 1450140. PMID 16505372 .  
  11. ↑ Khayat R, Tang L, Larson ET, Lawrence CM, Young M, Johnson JE (diciembre de 2005). "La estructura de una proteína de la cápside de un virus arqueal revela un ancestro común con los virus eucariotas y bacterianos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 102 (52): 18944–9 . doi : 10.1073/pnas.0506383102 . PMC 1323162. PMID 16357204 .  
  12. ↑ Laurinmäki PA, Huiskonen JT, Bamford DH, Butcher SJ (diciembre de 2005). "Las proteínas de membrana modulan la curvatura de la bicapa en el virus bacteriano Bam35" . Structure . 13 (12): 1819–28 . doi : 10.1016/j.str.2005.08.020 . PMID 16338410 . 
  13. ↑ Caspar DL, Klug A (1962). "Principios físicos en la construcción de virus regulares". Simposios de Cold Spring Harbor sobre biología cuantitativa . 27 : 1–24 . doi : 10.1101/sqb.1962.027.001.005 . PMID 14019094 . 
  14. ↑ Carrillo-Tripp M, Shepherd CM, Borelli IA, Venkataraman S, Lander G, Natarajan P, et al. (enero de 2009). "VIPERdb2: una base de datos relacional mejorada y habilitada para API web para virología estructural" . Nucleic Acids Research . 37 (número especial de bases de datos): D436-42. doi : 10.1093/nar/gkn840 . PMC 2686430. PMID 18981051. Archivado del original el 11 de febrero de 2018. Recuperado el 18 de marzo de 2011 .   
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Lecturas adicionales

  • Williams R (1 de junio de 1979). Los fundamentos geométricos de la estructura natural: un libro de referencia sobre diseño . Dover Publications. págs.  142-144, figuras 4-49, 50, 51: Custers de 12 esferas, 42 esferas, 92 esferas. ISBN 978-0-486-23729-9.
  • Pugh A (1 de septiembre de 1976). Poliedros: Un enfoque visual . University of California Press. Capítulo 6. Los poliedros geodésicos de R. Buckminster Fuller y poliedros relacionados. ISBN 978-0-520-02926-2.
  • Almansour I, Alhagri M, Alfares R, Alshehri M, Bakhashwain R, Maarouf A (enero de 2019). "IRAM: base de datos y recurso de análisis de cápsides virales" . Database : The Journal of Biological Databases and Curation . 2019. doi : 10.1093/database/baz079 . PMC 6637973. PMID 31318422 .  
  • Base de datos y recurso de análisis de cápsides del virus IRAM archivado el 23/10/2019 en Wayback Machine.