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Articulo de referencia

Efecto Vroman

El efecto Vroman , que recibe su nombre de Leo Vroman , describe el proceso de adsorción competitiva de proteínas a una superficie por parte de las proteínas del suero sanguíneo...

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El efecto Vroman , que recibe su nombre de Leo Vroman , describe el proceso de adsorción competitiva de proteínas a una superficie por parte de las proteínas del suero sanguíneo . Las proteínas de mayor movilidad generalmente llegan primero y luego son reemplazadas por proteínas menos móviles que tienen mayor afinidad por la superficie. El orden de adsorción de proteínas también depende del peso molecular de la especie adsorbida. [ 1 ] Típicamente, las proteínas de bajo peso molecular son desplazadas por proteínas de alto peso molecular, mientras que lo contrario, es decir, que las proteínas de alto peso molecular sean desplazadas por las de bajo peso molecular, no ocurre. Un ejemplo típico de esto sucede cuando el fibrinógeno desplaza a las proteínas previamente adsorbidas en la superficie de un biopolímero y luego es reemplazado por el quininógeno de alto peso molecular. [ 2 ] El proceso se retrasa en espacios estrechos y en superficies hidrofóbicas, el fibrinógeno generalmente no es desplazado. En condiciones de estancamiento, la deposición inicial de proteínas tiene lugar en la siguiente secuencia: albúmina ; globulina ; fibrinógeno ; fibronectina ; factor XII y HMWK . [ 3 ]

Mecanismos moleculares de acción

Aunque aún se desconoce el mecanismo exacto de acción, muchas propiedades físicas importantes de las proteínas influyen en el efecto Vroman. Las proteínas poseen numerosas propiedades que deben tenerse en cuenta al analizar la adsorción proteica. Estas propiedades incluyen el tamaño, la carga, la movilidad, la estabilidad y la estructura y composición de los diferentes dominios proteicos que conforman la estructura terciaria de la proteína . El tamaño de la proteína determina su peso molecular. La carga proteica determina si existirán interacciones favorables, preferenciales o selectivas , entre la proteína y un biomaterial. La movilidad proteica influye en la cinética de adsorción.

Modelo de adsorción-desorción

La explicación molecular más sencilla para el intercambio de proteínas en una superficie es el modelo de adsorción / desorción . En este modelo, las proteínas interactúan con la superficie de un biomaterial y se adhieren a ella mediante interacciones entre la proteína y la superficie del biomaterial. Una vez adsorbida, la proteína puede cambiar de conformación (estructura) e incluso volverse no funcional. Los espacios entre las proteínas del biomaterial quedan entonces disponibles para la adsorción de nuevas proteínas. La desorción se produce cuando la proteína abandona la superficie del biomaterial. Este modelo simple carece de complejidad, ya que se ha observado un comportamiento similar al de Vroman tanto en superficies hidrofóbicas como hidrofílicas. [ 4 ] [ 5 ] Además, la adsorción y la desorción no explican completamente el intercambio competitivo de proteínas en superficies hidrofílicas. [ 6 ]

Modelo complejo transitorio

Huetz et al. propusieron por primera vez un modelo de "complejo transitorio" para explicar este intercambio competitivo. [ 6 ] Este intercambio de complejo transitorio ocurre en tres etapas distintas. Inicialmente, una proteína se incrusta en la monocapa de una monocapa de proteína homogénea ya adsorbida. La agregación de esta nueva mezcla heterogénea de proteínas provoca el "giro" del complejo de doble proteína, lo que expone la proteína inicialmente adsorbida a la solución. En la tercera etapa, la proteína que estaba inicialmente adsorbida puede difundirse hacia la solución y la nueva proteína toma el lugar. Este "mecanismo de complejo transitorio" de tres partes es explicado y verificado con mayor detalle mediante imágenes AFM por Hirsh et al. [ 7 ]

Ciclo de pH

Jung et al. también describen un mecanismo molecular para el desplazamiento del fibrinógeno que implica ciclos de pH . [ 8 ] En este caso, los dominios αC del fibrinógeno cambian de carga después de los ciclos de pH, lo que resulta en cambios conformacionales en la proteína que conducen a interacciones más fuertes con la proteína y el biomaterial. [ 8 ]

Modelos matemáticos

El modelo matemático más sencillo para explicar el efecto Vroman es el modelo de Langmuir , que utiliza la isoterma de Langmuir. [ 9 ] [ 10 ] Entre los modelos más complejos se incluyen la isoterma de Fruendlich y otras modificaciones del modelo de Langmuir. Este modelo explica la cinética entre la adsorción y la desorción reversibles, asumiendo que el adsorbato se comporta como un gas ideal en condiciones isotérmicas .

Véase también

Referencias

  1. ↑ Noh, Hyeran; Vogler, Erwin A. (enero de 2007). "Interpretación volumétrica de la adsorción de proteínas: competencia de mezclas y el efecto Vroman" . Biomaterials . 28 ( 3): 405– 422. doi : 10.1016/j.biomaterials.2006.09.006 . ISSN 0142-9612 . PMC 2705830. PMID 17007920 .   
  2. ↑ Horbett, Thomas A (octubre de 2018). "Adsorción de fibrinógeno a biomateriales" . Journal of Biomedical Materials Research. Parte A. 106 ( 10): 2777–2788 . doi : 10.1002/jbm.a.36460 . ISSN 1549-3296 . PMC 6202247. PMID 29896846 .   
  3. ↑ Vroman, L.; Adams, AL; Fischer, GC; Munoz, PC (1980). "Interacción del quininógeno de alto peso molecular, el factor XII y el fibrinógeno en el plasma en las interfases" . Blood . 55 (1): 156–9 . doi : 10.1182/blood.V55.1.156.156 . PMID 7350935 . 
  4. ↑ Ball, Vincent; Voegel, Jean-Claude; Schaaf, Pierre (15 de enero de 2003), Mecanismo de los fenómenos de intercambio interfacial para proteínas adsorbidas en interfaces sólido-líquido , Surfactant Science, vol. 20033926, CRC Press, doi : 10.1201/9780824747343.ch11 (inactivo el 12 de julio de 2025), ISBN  978-0-8247-0863-4, consultado el 18 de noviembre de 2021{{citation}}: CS1 maint: DOI inactivo desde julio de 2025 ( enlace )
  5. ↑ Slack, Steven M; Horbett, Thomas A (noviembre de 1989). "Cambios en la fuerza de adhesión del fibrinógeno a superficies sólidas: una explicación de la influencia de la química de la superficie en el efecto Vroman" . Journal of Colloid and Interface Science . 133 (1): 148– 165. Bibcode : 1989JCIS..133..148S . doi : 10.1016/0021-9797(89)90288-9 . ISSN 0021-9797 . 
  6. 1 2 Huetz, Ph.; Ball, V.; Voegel, J.-C.; Schaaf, P. (agosto de 1995). "Cinética de intercambio para un sistema proteico heterogéneo en una superficie sólida" . Langmuir . 11 (8): 3145– 3152. doi : 10.1021/la00008a046 . ISSN 0743-7463 . 
  7. ↑ Hirsh, Stacey L.; McKenzie, David R.; Nosworthy, Neil J.; Denman, John A.; Sezerman, Osman U.; Bilek, Marcela MM (2013-03-01). "El efecto Vroman: intercambio competitivo de proteínas con agregados proteicos multicapa dinámicos" . Colloids and Surfaces B: Biointerfaces . 103 : 395–404 . doi : 10.1016/j.colsurfb.2012.10.039 . ISSN 0927-7765 . PMID 23261559 .  
  8. 1 2 Jung, Seung-Yong; Lim, Soon-Mi; Albertorio, Fernando; Kim, Gibum; Gurau, Marc C.; Yang, Richard D.; Holden, Matthew A.; Cremer, Paul S. (2003-09-25). "El efecto Vroman: una descripción a nivel molecular del desplazamiento del fibrinógeno" . Journal of the American Chemical Society . 125 (42): 12782– 12786. Bibcode : 2003JAChS.12512782J . doi : 10.1021/ja037263o . hdl : 1969.1/1577 . ISSN 0002-7863 . PMID 14558825 .  
  9. ↑ Slack, Steven M.; Horbett, Thomas A. (1995-05-05), El efecto Vroman , ACS Symposium Series, vol. 602, Washington, DC: American Chemical Society, pp. 112–128 , doi : 10.1021/bk-1995-0602.ch008 , ISBN   9780841233041, consultado el 18 de noviembre de 2021
  10. ↑ LeDuc, Charles A.; Vroman, Leo; Leonard, Edward F. (octubre de 1995). "Un modelo matemático para el efecto Vroman" . Industrial & Engineering Chemistry Research . 34 (10): 3488– 3495. doi : 10.1021/ie00037a037 . ISSN 0888-5885 .