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Articulo de referencia

Butirato-CoA ligasa

La butirato-CoA ligasa , también conocida como xenobiótico/ácido graso de cadena media ligasa ( XM-ligasa ), es una enzima ( EC 6.2.1.2 ) que cataliza la reacción química : ATP ...

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La butirato-CoA ligasa , también conocida como xenobiótico/ácido graso de cadena media ligasa ( XM-ligasa ), es una enzima ( EC 6.2.1.2 ) que cataliza la reacción química :

ATP + un ácido carboxílico + CoA⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }AMP + difosfato + un acil-CoA

Los 3 sustratos de esta enzima son ATP , ácido carboxílico y CoA , mientras que sus 3 productos son AMP , difosfato y acil-CoA .

Esta enzima pertenece a la familia de las ligasas , específicamente a aquellas que forman enlaces carbono-azufre como las ligasas ácido-tiol. Esta enzima participa en la conjugación de glicina de xenobióticos [ 1 ] y en el metabolismo del butanoato .

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es butanoato:CoA ligasa (formadora de AMP). Otros nombres de uso común incluyen:

  • butiril-CoA sintetasa, tiocinasa de ácidos grasos (cadena media),
  • enzima activadora de acilo, elongación de ácidos grasos,
  • enzima activadora de ácidos grasos,
  • sintetasa de acil coenzima A de ácidos grasos,
  • acil-CoA sintetasa de cadena media,
  • butiril-coenzima A sintetasa,
  • L-(+)-3-hidroxibutiril CoA ligasa,
  • ligasa de ácidos grasos de cadena media/xenobióticos y
  • acil-CoA sintetasa de cadena corta.

Proteínas humanas que contienen este dominio

Referencias

  1. ↑ Badenhorst CP, van der Sluis R, Erasmus E, van Dijk AA (septiembre de 2013). "Conjugación de glicina: importancia en el metabolismo, el papel de la glicina N-aciltransferasa y factores que influyen en la variación interindividual". Expert Opinion on Drug Metabolism & Toxicology . 9 (9): 1139– 1153. doi : 10.1517/17425255.2013.796929 . PMID 23650932. La conjugación de glicina de los acil-CoA mitocondriales, catalizada por la glicina N-aciltransferasa (GLYAT, EC 2.3.1.13), es una vía metabólica importante responsable de mantener niveles adecuados de coenzima A libre (CoASH). Sin embargo, debido al pequeño número de fármacos que se conjugan con glicina, la vía aún no se ha caracterizado en detalle. Aquí, revisamos las causas y posibles consecuencias de la variación interindividual en la vía de conjugación de glicina. ... Figura 1. Conjugación de glicina del ácido benzoico. La vía de conjugación de glicina consta de dos pasos. Primero, el benzoato se liga a CoASH para formar el tioéster benzoil-CoA de alta energía. Esta reacción es catalizada por las ligasas de ácido:CoA de cadena media HXM-A y HXM-B y requiere energía en forma de ATP. ... El benzoil-CoA luego se conjuga con glicina por GLYAT para formar ácido hipúrico, liberando CoASH. Además de los factores enumerados en los recuadros, los niveles de ATP, CoASH y glicina pueden influir en la velocidad general de la vía de conjugación de glicina.   
  • Mahler HR, Wakil SJ, Bock RM (1953). "Estudios sobre la oxidación de ácidos grasos. I. Activación enzimática de ácidos grasos" . J. Biol. Chem . 204 (1): 453–68 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)66153-8 . PMID 13084616 . 
  • Massaro EJ; Lennarz WJ (1965). "Purificación parcial y caracterización de una sintetasa bacteriana de acil coenzima A grasa". Biochemistry . 4 : 85–90 . doi : 10.1021/bi00877a015 . PMID 14285249 . 
  • Websterlt JR, Gerowin LD, Rakita L (1965). "Purificación y características de una butiril coenzima A sintetasa de mitocondrias de corazón bovino" . J. Biol. Chem . 240 : 29–33 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)97609-X . PMID 14253428 .