YIF1A

Existen cuatro promotores predichos para YIIF1A. ^{[ 11 ]} La región promotora predicha con mayor confianza es GXP_50494 y tiene 1252 pares de bases de longitud; se extiende más allá del primer exón de YIF1A. Este promotor se encuentra en la cadena negativa del cromosoma 11.

El promotor de la variante de transcripción 1 de YIF1A contiene numerosos sitios de unión de factores de transcripción. ^{[ 12 ]} Los factores de transcripción que se predice que se unen a la región promotora incluyen los siguientes.

• Proteína de la leucemia mieloide aguda 1, RUNX1 (factor de transcripción relacionado con runt 1)
• Proteína de dedo de zinc 263, ZKSCAN12 (proteína de dedo de zinc con dominios KRAB y SCAN 12)
• Factor de transcripción E2F 1
• EGR1, respuesta de crecimiento temprano 1
• Factor de unión a GATA 1
• Factor de transcripción CP2-like 1 (LBP-9)
• Proteína de unión a la caja X RFX1
• Elementos de respuesta a estrógenos (ER alfa), sitios IR3
• Lactotransferrina y deltalactoferrina, proteína inhibidora del crecimiento 12
• Proteína 1 de respuesta de crecimiento temprano inducible por TGFB (KLF10)

La expresión de YIF1A es máxima en el duodeno y el hígado . También se expresa a niveles moderados en tejidos como el colon, el ovario, el páncreas, el bazo y el esófago, y a niveles más bajos en otros tejidos. ^{[ 13 ] [ 14 ] [ 15 ]} Los datos de GeoProfile del NCBI proporcionan el gráfico de expresión tisular de YIF1A en humanos; también indican que YIF1A se expresa de forma moderada a moderadamente baja en todos los demás tejidos. ^{[ 16 ]}

La región 5' no traducida tiene sitios predichos para la unión de RBXM, EIF4B y FUS . La región 3' no traducida tiene sitios predichos para la unión de ELAVL1 , que son elementos ricos en AU y regulan la estabilidad del ARNm. ^{[ 19 ]}

YIF1 es una proteína muy normal en cuanto a las cantidades de aminoácidos que contiene. La composición de cada residuo de aminoácido es similar a su composición relativa promedio entre las proteínas humanas. No hay agrupaciones de carga, secuencias ni patrones. Existe una estructura repetitiva para la proteína YIF1A en [201-204 y 288-291] TFHL. ^{[ 20 ]}

YIF1A posee un dominio conservado, pfam03878 (AA 57 →287). ^{[ 10 ]} Dentro de este dominio, existen 5 dominios transmembrana, 3 dominios no citosólicos y 3 dominios citosólicos. Se ha planteado la hipótesis de que podría desempeñar un papel en el transporte entre el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi . ^{[ 9 ]}

La estructura de YIF1A consta de aproximadamente un 59 % de hélices alfa, con hélices transmembrana y regiones desordenadas que conforman el resto de la estructura; no se predijo ninguna hebra beta. ^{[ 24 ]}

La ubicación predicha de YIF1A es en el retículo endoplasmático, con un extremo N intracelular y un extremo C extracelular. ^{[ 25 ] [ 26 ]}

YIF1A sufre escisión de metionina y acetilación N-terminal , que es una de las modificaciones postraduccionales más comunes de las proteínas eucariotas. ^{[ 27 ]} También es fosforilada por quinasas no especificadas en varios sitios. ^{[ 28 ]} Se predice un sitio de glicación en el residuo de lisina (lisina 104, 161 y 211). ^{[ 29 ]} YIF1A sufre modificación O-β-GlcNAc en 5 sitios, 1 de ellos siendo sitios Yin-Yang. ^{[ 30 ]}

Según la microscopía de fluorescencia , la validación de dos híbridos y la co-inmunoprecipitación con anti-etiqueta, las proteínas que tienen más probabilidades de interactuar con YIF1A son GPR37 , SEC23IP, REEP2 y YIPF5 . Los estudios sugieren que la interacción entre VAPB y YIF1A controla el transporte de membrana a las dendritas. ^{[ 31 ]} También participa en la respuesta a proteínas mal plegadas (UPR) del RE mediante la inducción de ERN1/IRE1. ^{[ 32 ]} Además, la proteína YIF1A interactúa con la proteína M del SARS-CoV-2 . ^{[ 33 ]}