Sarcómero

Un sarcómero (del griego σάρξ sarx "carne", μέρος meros "parte") es la unidad funcional más pequeña del tejido muscular estriado . ^{[ 1 ]} Es la unidad repetitiva entre dos líneas Z. Los músculos esqueléticos están compuestos de células musculares tubulares (llamadas fibras musculares o miofibras) que se forman durante la miogénesis embrionaria . Las fibras musculares contienen numerosas miofibrillas tubulares . Las miofibrillas están compuestas de secciones repetitivas de sarcómeros, que aparecen bajo el microscopio como bandas oscuras y claras alternas. Los sarcómeros están compuestos de proteínas fibrosas largas como filamentos que se deslizan unos sobre otros cuando un músculo se contrae o se relaja. El costámero es un componente diferente que conecta el sarcómero con el sarcolema .

Dos de las proteínas importantes son la miosina , que forma el filamento grueso, y la actina , que forma el filamento delgado. La miosina tiene una larga cola fibrosa y una cabeza globular que se une a la actina. La cabeza de la miosina también se une al ATP , que es la fuente de energía para el movimiento muscular. La miosina solo puede unirse a la actina cuando los sitios de unión en la actina están expuestos por iones de calcio.

Las moléculas de actina se unen a la línea Z, que forma los límites del sarcómero. Otras bandas aparecen cuando el sarcómero se relaja. ^{[ 2 ]}

Las miofibrillas de las células del músculo liso no están organizadas en sarcómeros.

Los sarcómeros dan al músculo esquelético y cardíaco su aspecto estriado , ^{[ 2 ]} que fue descrito por primera vez por Van Leeuwenhoek . ^{[ 3 ]}

• Un sarcómero se define como el segmento entre dos líneas Z (o discos Z) adyacentes. En las micrografías electrónicas del músculo estriado transversalmente, la línea Z (del alemán "zwischen", que significa " entre ") aparece entre las bandas I como una línea oscura que ancla los miofilamentos de actina .
• Rodeando la línea Z se encuentra la región de la banda I (de isotrópica ). La banda I es la zona de filamentos delgados que no está superpuesta por filamentos gruesos (miosina).
• Tras la banda I se encuentra la banda A (de anisotrópica ). Su nombre se debe a sus propiedades bajo un microscopio de luz polarizada . La banda A abarca la longitud total de un único filamento grueso. La banda anisotrópica contiene filamentos tanto gruesos como delgados.
• Dentro de la banda A se encuentra una región más pálida llamada zona H (del alemán "heller", más brillante ). Recibe este nombre por su apariencia más clara bajo un microscopio de polarización. La banda H es la zona de los filamentos gruesos que carece de actina.
• Dentro de la zona H se encuentra una delgada línea M (del alemán "mittel", que significa medio ), que aparece en el centro del sarcómero y está formada por elementos del citoesqueleto que se entrecruzan.

  

La relación entre las proteínas y las regiones del sarcómero es la siguiente:

• Los filamentos de actina , los filamentos delgados, son el componente principal de la banda I y se extienden hasta la banda A.
• Los filamentos de miosina , los filamentos gruesos, son bipolares y se extienden a lo largo de la banda A. Están entrecruzados en el centro por la banda M.
• La proteína gigante titina (conectina) se extiende desde la línea Z del sarcómero, donde se une al sistema de filamentos gruesos (miosina), hasta la banda M, donde se cree que interactúa con los filamentos gruesos. La titina (y sus isoformas de empalme) es la proteína más grande y elástica que se encuentra en la naturaleza. Proporciona sitios de unión para numerosas proteínas y se cree que desempeña un papel importante como regulador del sarcómero y como modelo para su ensamblaje.
• Se postula que otra proteína gigante, la nebulina , se extiende a lo largo de los filamentos delgados y de toda la banda I. Al igual que la titina, se cree que actúa como una regla molecular para el ensamblaje de los filamentos delgados.
• Varias proteínas importantes para la estabilidad de la estructura sarcomérica se encuentran tanto en la línea Z como en la banda M del sarcómero.
• Los filamentos de actina y las moléculas de titina se entrecruzan en el disco Z a través de la proteína alfa-actinina de la línea Z.
• Las proteínas de la banda M, la miomesina, así como la proteína C, unen de forma cruzada el sistema de filamentos gruesos (miosinas) y la parte de la banda M de la titina (los filamentos elásticos).
• La línea M también se une a la creatina quinasa, que facilita la reacción del ADP y la fosfocreatina para formar ATP y creatina.
• La interacción entre los filamentos de actina y miosina en la banda A del sarcómero es responsable de la contracción muscular (según el modelo de filamento deslizante ). ^{[ 2 ]}

La proteína tropomiosina recubre los sitios de unión de la miosina en las moléculas de actina de la célula muscular. Para que una célula muscular se contraiga, la tropomiosina debe desplazarse para exponer los sitios de unión en la actina. Los iones de calcio se unen a las moléculas de troponina C (que se encuentran dispersas por toda la proteína tropomiosina) y alteran la estructura de esta, obligándola a exponer el sitio de unión del puente cruzado en la actina.

La concentración de calcio dentro de las células musculares está controlada por el retículo sarcoplásmico , una forma única de retículo endoplasmático en el sarcoplasma .

Las células musculares se estimulan cuando una neurona motora libera el neurotransmisor acetilcolina , que viaja a través de la unión neuromuscular (la sinapsis entre el botón terminal de la neurona y la célula muscular). La acetilcolina se une a un receptor nicotínico de acetilcolina postsináptico . Un cambio en la conformación del receptor permite la entrada de iones de sodio y el inicio de un potencial de acción postsináptico . El potencial de acción se propaga a lo largo de los túbulos T (túbulos transversales) hasta llegar al retículo sarcoplásmico.

Aquí, la membrana despolarizada activa los canales de calcio de tipo L dependientes de voltaje , presentes en la membrana plasmática. Estos canales se encuentran estrechamente asociados con los receptores de rianodina presentes en el retículo sarcoplásmico. El flujo de calcio hacia el interior desde los canales de calcio de tipo L activa los receptores de rianodina para liberar iones de calcio del retículo sarcoplásmico. Este mecanismo se denomina liberación de calcio inducida por calcio (CICR). No se comprende si la apertura física de los canales de calcio de tipo L o la presencia de calcio provoca la apertura de los receptores de rianodina. La salida de calcio permite que las cabezas de miosina accedan a los sitios de unión de los puentes cruzados de actina, lo que posibilita la contracción muscular. ^{[ 5 ]}

La contracción muscular finaliza cuando los iones de calcio son bombeados de vuelta al retículo sarcoplásmico, lo que permite que el aparato contráctil y, por lo tanto, la célula muscular se relajen.

Durante la contracción muscular, las bandas A no cambian de longitud (1,85 micrómetros en el músculo esquelético de los mamíferos) ^{[ 5 ]} , mientras que las bandas I y la zona H se acortan. Esto provoca que las líneas Z se acerquen entre sí.

En reposo, la cabeza de miosina está unida a una molécula de ATP en una configuración de baja energía y no puede acceder a los sitios de unión de los puentes cruzados en la actina. Sin embargo, la cabeza de miosina puede hidrolizar el ATP en adenosín difosfato (ADP) y un ion fosfato inorgánico. Una parte de la energía liberada en esta reacción cambia la forma de la cabeza de miosina y la promueve a una configuración de alta energía. Mediante el proceso de unión a la actina, la cabeza de miosina libera ADP y un ion fosfato inorgánico, cambiando su configuración de nuevo a una de baja energía. La miosina permanece unida a la actina en un estado conocido como rigor , hasta que una nueva molécula de ATP se une a la cabeza de miosina. Esta unión de ATP a la miosina libera la actina por disociación de los puentes cruzados. La miosina asociada al ATP está lista para otro ciclo, que comienza con la hidrólisis del ATP.

La banda A es visible como líneas transversales oscuras a través de las miofibras; la banda I es visible como líneas transversales que se tiñen ligeramente, y la línea Z es visible como líneas oscuras que separan los sarcómeros a nivel de microscopio óptico.

La estructura del sarcómero afecta su función de varias maneras. La superposición de actina y miosina da lugar a la curva de longitud-tensión , que muestra cómo disminuye la fuerza generada por el sarcómero si el músculo se estira de forma que se formen menos puentes cruzados o se comprime hasta que los filamentos de actina interfieren entre sí. La longitud de los filamentos de actina y miosina (considerada en conjunto como la longitud del sarcómero) afecta la fuerza y ​​la velocidad: los sarcómeros más largos tienen más puentes cruzados y, por lo tanto, mayor fuerza, pero presentan un rango de acortamiento reducido. Los vertebrados muestran un rango muy limitado de longitudes de sarcómero, con aproximadamente la misma longitud óptima (longitud en el punto máximo de longitud-tensión) en todos los músculos de un individuo, así como entre especies. Los artrópodos , sin embargo, muestran una enorme variación (más de siete veces) en la longitud del sarcómero, tanto entre especies como entre músculos de un mismo individuo. Las razones de la falta de variabilidad sustancial del sarcómero en los vertebrados no se conocen completamente.

• MBInfo: Sarcómero
• MBInfo: Fibra contráctil
• Vídeos de tejidos musculares
• Imagen histológica: 21601ooa – Sistema de aprendizaje de histología de la Universidad de Boston - "Ultraestructura de la célula: sarcoplasma del músculo esquelético" 
• Mnemotecnia médica.com : 50 379 107
• Imágenes creadas por anticuerpos contra estrías. Archivadas el 22/12/2020 en Wayback Machine.
• Contracción muscular para principiantes
• Representación del modelo del sarcómero