ARN ribosómico 5S

El ARN ribosómico 5S ( ARNr 5S ) es una molécula de ARN ribosómico de aproximadamente 120 nucleótidos de longitud y una masa de 40 kDa . Es un componente estructural y funcional de la subunidad grande del ribosoma en todos los dominios de la vida ( bacterias , arqueas y eucariotas ), con la excepción de los ribosomas mitocondriales de hongos y animales. La designación 5S se refiere al coeficiente de sedimentación de la molécula en una ultracentrífuga, que se mide en unidades Svedberg (S). ^{[ 1 ]}

En procariotas, el gen del ARNr 5S se ubica típicamente en los operones de ARNr corriente abajo de la subunidad pequeña y grande del ARNr, y se cotranscribe en un precursor policistrónico . ^{[ 3 ]} Una particularidad de los genomas nucleares eucariotas es la presencia de múltiples copias del gen del ARNr 5S (ADNr 5S) agrupadas en repeticiones en tándem, con un número de copias que varía de especie a especie. ^{[ 4 ] [ 5 ]} El ARNr 5S eucariota es sintetizado por la ARN polimerasa III , mientras que otros ARNr eucariotas son escindidos de un precursor 45S transcrito por la ARN polimerasa I. En ovocitos de Xenopus , se ha demostrado que los dedos 4-7 del factor de transcripción de nueve dedos de zinc TFIIIA pueden unirse a la región central del ARN 5S. ^{[ 6 ] [ 7 ]} La unión entre el ARNr 5S y TFIIIA sirve tanto para reprimir la transcripción posterior del gen del ARN 5S como para estabilizar el transcrito de ARN 5S hasta que sea necesario para el ensamblaje del ribosoma. ^{[ 8 ]}

La estructura secundaria del ARNr 5S consta de cinco hélices (denominadas I-V en números romanos ), cuatro bucles (BE) y una bisagra (A), que juntas forman una estructura en forma de Y. Los bucles C y D son horquillas terminales y los bucles B y E son internos. ^{[ 4 ]} Según estudios filogenéticos, las hélices I y III son probablemente ancestrales. ^{[ 9 ]} La hélice III incluye dos adenosinas altamente conservadas. ^{[ 10 ]} Se cree que la hélice V, con su estructura de horquilla, interactúa con TFIIIA. ^{[ 4 ]}

Utilizando diversas técnicas moleculares, como la inmunomicroscopía electrónica , la criomicroscopía electrónica , el entrecruzamiento químico intermolecular y la cristalografía de rayos X , se ha determinado con gran precisión la ubicación del ARNr 5S dentro de la subunidad ribosómica grande. En bacterias y arqueas , la subunidad ribosómica grande (LSU) está compuesta por dos fragmentos de ARN: el ARNr 5S y otro ARN más grande conocido como ARNr 23S , junto con numerosas proteínas asociadas. ^{[ 3 ] [ 12 ]}

En eucariotas, la LSU contiene ARNr 5S, 5.8S y 28S , e incluso más proteínas. ^{[ 13 ] [ 14 ]} La estructura tridimensional de la LSU muestra una superficie relativamente lisa y la superficie opuesta con tres proyecciones, en particular la protuberancia L1, la protuberancia central (CP) y el tallo L7/L12. La protuberancia L1 y el tallo L7/L12 se disponen lateralmente rodeando la CP. El ARNr 5S se localiza en la CP y participa en la formación y estructura de esta proyección. Los otros componentes principales de la protuberancia central incluyen el ARNr 23S (o alternativamente 28S en eucariotas) y varias proteínas, entre ellas L5, L18, L25 y L27. ^{[ 15 ]}

La función exacta del ARNr 5S aún no está clara. En Escherichia coli , las deleciones del gen del ARNr 5S reducen la tasa de síntesis de proteínas y tienen un efecto perjudicial más profundo sobre la aptitud celular que las deleciones de un número comparable de copias de otros genes de ARNr ( 16S y 23S ). ^{[ 16 ]} Los estudios cristalográficos indican que las proteínas de unión al ARNr 5S y otras proteínas de la protuberancia central de la LSU desempeñan un papel en la unión de los ARNt. ^{[ 15 ]} Además, la proximidad topográfica y física entre el ARNr 5S y el ARNr 23S, que forman el centro asociado a la peptidiltransferasa y la GTPasa, sugiere que el ARNr 5S actúa como mediador entre los dos centros funcionales del ribosoma al formar, junto con las proteínas de unión al ARNr 5S y otros componentes de la protuberancia central, puentes intersubunitarios y sitios de unión al ARNt. ^{[ 15 ]}

En eucariotas, el ribosoma citosólico se ensambla a partir de cuatro ARNr y más de 80 proteínas. ^{[ 14 ] [ 17 ]} Una vez transcritos, los extremos 3' del ARNr 5S solo pueden ser recortados a la longitud madura por homólogos funcionales de la RNasa T , por ejemplo Rex1p en Saccharomyces cerevisiae . ^{[ 18 ]} Las subunidades ribosómicas 60S y 40S se exportan del núcleo al citoplasma, donde se unen para formar el ribosoma 80S maduro y competente para la traducción . El momento exacto en que el ARNr 5S se integra en el ribosoma sigue siendo controvertido, ^{[ 4 ]} pero generalmente se acepta que el ARNr 5S se incorpora a la partícula 90S, que es un precursor de la partícula 60S, como parte de un pequeño complejo RNP independiente del ribosoma formado por el ARNr 5S y la proteína ribosómica L5. ^{[ 17 ]}

A continuación se enumeran varias proteínas importantes que interactúan con el ARNr 5S.

La maquinaria de traducción de las mitocondrias y los plastidios (orgánulos de origen bacteriano endosimbiótico), y sus parientes bacterianos comparten muchas características pero también muestran diferencias marcadas. Los genomas de los orgánulos codifican ARNr SSU y LSU sin excepción, pero la distribución de los genes de ARNr 5S ( rrn5 ) es muy desigual. Rrn5 se identifica fácilmente y es común en los genomas de la mayoría de los plastidios. En contraste, el rrn5 mitocondrial inicialmente parecía estar restringido a las plantas y a un pequeño número de protistas. ^{[ 22 ] [ 23 ]} Otros ARNr 5S de orgánulos más divergentes solo se identificaron con modelos de covarianza especializados que incorporan información sobre el marcado sesgo en la composición de la secuencia y la variación estructural. ^{[ 24 ]} Este análisis identificó genes adicionales de ARNr 5S no solo en los genomas mitocondriales de la mayoría de los linajes de protistas , sino también en los genomas de ciertos apicoplastos (plastidios no fotosintéticos de protozoos patógenos como Toxoplasma gondii y Eimeria tenella ).

Los ARNr 5S mitocondriales de la mayoría de los estramenópilos comprenden la mayor diversidad de estructuras secundarias. ^{[ 24 ]} Los ARNr 5S mitocondriales permutados en las algas pardas representan el caso más poco convencional, donde la hélice I de cierre, que normalmente une los extremos 5′ y 3′ de la molécula, es reemplazada por una horquilla (cerrada) que da como resultado una unión abierta de tres vías.

La evidencia actual indica que el ADN mitocondrial de solo unos pocos grupos, en particular animales , hongos , alveolados y euglenozoos , carece del gen. ^{[ 24 ]} La protuberancia central , ocupada por el ARNr 5S y sus proteínas asociadas (véase la Figura 2 ), se remodeló de diversas maneras. En los ribosomas mitocondriales de los hongos, el ARNr 5S es reemplazado por secuencias de expansión del ARNr LSU. ^{[ 25 ]} En los kinetoplástidos (euglenozoos), la protuberancia central está compuesta enteramente por proteínas ribosómicas mitocondriales evolutivamente novedosas. ^{[ 26 ]} Por último, los ribosomas mitocondriales de los animales han incorporado un ARNt mitocondrial específico (Val en vertebrados) para sustituir el ARNr 5S faltante. ^{[ 27 ] [ 28 ]}

• Años 50
• Ribosoma
• Traducción (biología)

• Página del ARN ribosómico 5S en Rfam
• 5SData archivado el 27/04/2010 en Wayback Machine .
• 5S+ARN ribosómico en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
• Ubicación del gen humano 5S_rRNA en el navegador genómico UCSC .
• ARNr 5S de Halococcus morrhuae (arqueobacteria)