El receptor de activina tipo 2A es una proteína que en los humanos está codificada por el gen ACVR2A . [5] [6] [7] ACVR2A es un receptor de activina tipo 2 .
Función
Este gen codifica el receptor de activina A tipo II. Las activinas son factores de crecimiento y diferenciación diméricos que pertenecen a la superfamilia del factor de crecimiento transformante beta (TGF-beta) de proteínas de señalización estructuralmente relacionadas. Las activinas envían señales a través de un complejo heteromérico de receptores de serina quinasas que incluyen al menos dos receptores de tipo I (I y IB) y dos de tipo II (II y IIB). Estos receptores son todos proteínas transmembrana, compuestas por un dominio extracelular de unión a ligando con una región rica en cisteína , un dominio transmembrana y un dominio citoplasmático con especificidad prevista de serina/treonina. Los receptores de tipo I son esenciales para la señalización; y los receptores de tipo II son necesarios para la unión de ligandos y para la expresión de receptores de tipo I. Los receptores de tipo I y II forman un complejo estable después de la unión del ligando, lo que resulta en la fosforilación de los receptores de tipo I por los receptores de tipo II. Los receptores de tipo II se consideran quinasas constitutivamente activas. [7]
Interacciones
Se ha demostrado que ACVR2A interactúa con:
Referencias
- ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000121989 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000052155 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
- ^ Donaldson CJ, Mathews LS, Vale WW (mayo de 1992). "Propiedades de unión y clonación molecular del receptor de activina tipo II humano". Biochem. Biophys. Res. Commun . 184 (1): 310– 6. doi :10.1016/0006-291X(92)91194-U. PMID 1314589.
- ^ Bondestam J, Horelli-Kuitunen N, Hildén K, Ritvos O, Aaltonen J (abril de 2000). "Asignación de ACVR2 y ACVR2B, los genes del receptor de activina humano tipo II y IIB, a las bandas cromosómicas 2q22.2-->q23.3 y 3p22 y del gen de la folistatina humana (FST) al cromosoma 5q11.2 mediante FISH". Cytogenet. Cell Genet . 87 ( 3–4 ): 219–20 . doi :10.1159/000015429. PMID 10702675. S2CID 36135054.
- ^ ab "Gen Entrez: receptor de activina A ACVR2A, tipo IIA".
- ^ Lebrun JJ, Takabe K, Chen Y, Vale W (enero de 1999). "Funciones de los Smad inhibidores y específicos de la vía en la señalización del receptor de activina". Mol. Endocrinol . 13 (1): 15– 23. doi : 10.1210/mend.13.1.0218 . PMID 9892009. S2CID 26825706.
- ^ De Winter JP, De Vries CJ, Van Achterberg TA, Ameerun RF, Feijen A, Sugino H, De Waele P, Huylebroeck D, Verschueren K, Van Den Eijden-Van Raaij AJ (mayo de 1996). "Los receptores de activina tipo II truncados inhiben la bioactividad mediante la formación de complejos heteroméricos con receptores de activina tipo I". Exp. Resolución celular . 224 (2): 323– 34. doi :10.1006/excr.1996.0142. PMID 8612709.
- ^ Lewis KA, Gray PC, Blount AL, MacConell LA, Wiater E, Bilezikjian LM, Vale W (marzo de 2000). "El betaglicano se une a la inhibina y puede mediar el antagonismo funcional de la señalización de la activina". Nature . 404 (6776): 411– 4. Bibcode :2000Natur.404..411L. doi :10.1038/35006129. PMID 10746731. S2CID 4393629.
- ^ Martens JW, de Winter JP, Timmerman MA, McLuskey A, van Schaik RH, Themmen AP, de Jong FH (julio de 1997). "La inhibina interfiere con la señalización de la activina a nivel del complejo del receptor de activina en células de ovario de hámster chino". Endocrinología . 138 (7): 2928– 36. doi : 10.1210/endo.138.7.5250 . PMID 9202237.
- ^ Tsuchida K, Nakatani M, Matsuzaki T, Yamakawa N, Liu Z, Bao Y, Arai KY, Murakami T, Takehara Y, Kurisaki A, Sugino H (octubre de 2004). "Nuevos factores en la regulación de la señalización de activina". Mol. Celúla. Endocrinol . 225 ( 1– 2): 1– 8. doi :10.1016/j.mce.2004.02.006. PMID 15451561. S2CID 34666659.
- ^ Matsuzaki T, Hanai S, Kishi H, Liu Z, Bao Y, Kikuchi A, Tsuchida K, Sugino H (mayo de 2002). "Regulación de la endocitosis de los receptores de activina tipo II por una nueva proteína PDZ a través de la vía dependiente de la proteína 1 de unión a Ral / Ral". J. Biol. química . 277 (21): 19008– 18. doi : 10.1074/jbc.M112472200 . PMID 11882656.
Enlaces externos
- Ubicación del genoma humano ACVR2A y página de detalles del gen ACVR2A en el navegador de genoma de la UCSC .
Lectura adicional
- Welt CK (2002). "La fisiología y patofisiología de la inhibina, la activina y la folistatina en la reproducción femenina". Curr. Opin. Obstet. Gynecol . 14 (3): 317– 23. doi :10.1097/00001703-200206000-00012. PMID 12032389. S2CID 44327401.
- Matzuk MM, Bradley A (1992). "La clonación del ADNc del receptor de activina humana revela una alta conservación evolutiva". Biochim. Biophys. Acta . 1130 (1): 105– 8. doi :10.1016/0167-4781(92)90472-C. PMID 1311955.
- Mathews LS, Vale WW (1991). "Clonación de expresión de un receptor de activina, una serina quinasa transmembrana predicha". Cell . 65 (6): 973– 82. doi :10.1016/0092-8674(91)90549-E. PMID 1646080. S2CID 36407277.
- Xu J, McKeehan K, Matsuzaki K, McKeehan WL (1995). "La inhibina antagoniza la inhibición del crecimiento de células hepáticas por activina mediante un mecanismo dominante negativo". J. Biol. Chem . 270 (11): 6308– 13. doi : 10.1074/jbc.270.11.6308 . PMID 7890768.
- Attisano L, Cárcamo J, Ventura F, Weis FM, Massagué J, Wrana JL (1993). "Identificación de receptores humanos de activina y TGF beta tipo I que forman complejos quinasos heteroméricos con receptores tipo II". Cell . 75 (4): 671– 80. doi :10.1016/0092-8674(93)90488-C. PMID 8242742. S2CID 25408172.
- Peng C, Huang TH, Jeung EB, Donaldson CJ, Vale WW, Leung PC (1993). "Expresión del gen del receptor de activina tipo II en la placenta humana". Endocrinología . 133 (6): 3046– 9. doi :10.1210/endo.133.6.8243335. PMID 8243335.
- De Winter JP, De Vries CJ, Van Achterberg TA, Ameerun RF, Feijen A, Sugino H, De Waele P, Huylebroeck D, Verschueren K, Van Den Eijden-Van Raaij AJ (1996). "Los receptores de activina tipo II truncados inhiben la bioactividad mediante la formación de complejos heteroméricos con receptores de activina tipo I". Exp. Resolución celular . 224 (2): 323– 34. doi :10.1006/excr.1996.0142. PMID 8612709.
- Attisano L, Wrana JL, Montalvo E, Massagué J (1996). "Activación de la señalización por el complejo receptor de activina". Mol. Cell. Biol . 16 (3): 1066– 73. doi :10.1128/mcb.16.3.1066. PMC 231089. PMID 8622651 .
- Liu QY, Niranjan B, Gomes P, Gomm JJ, Davies D, Coombes RC, Buluwela L (1996). "Efectos inhibidores de la activina en el crecimiento y la morfogénesis de células epiteliales mamarias primarias y transformadas". Cancer Res . 56 (5): 1155– 63. PMID 8640777.
- Nishitoh H, Ichijo H, Kimura M, Matsumoto T, Makishima F, Yamaguchi A, Yamashita H, Enomoto S, Miyazono K (1996). "Identificación de receptores de serina/treonina quinasa de tipo I y tipo II para el factor de crecimiento/diferenciación-5". J. Biol. Chem . 271 (35): 21345– 52. doi : 10.1074/jbc.271.35.21345 . PMID 8702914.
- Lebrun JJ, Vale WW (1997). "La activina y la inhibina tienen efectos antagónicos en la heteromerización dependiente de ligando de los receptores de activina tipo I y tipo II y en la diferenciación eritroide humana". Mol. Cell. Biol . 17 (3): 1682– 91. doi :10.1128/mcb.17.3.1682. PMC 231893. PMID 9032295 .
- Macías-Silva M, Hoodless PA, Tang SJ, Buchwald M, Wrana JL (1998). "Activación específica de las vías de señalización de Smad1 por el receptor tipo I de BMP7, ALK2". J. Biol. Chem . 273 (40): 25628– 36. doi : 10.1074/jbc.273.40.25628 . PMID 9748228.
- Barbara NP, Wrana JL, Letarte M (1999). "La endoglina es una proteína accesoria que interactúa con el complejo de receptores de señalización de múltiples miembros de la superfamilia del factor de crecimiento transformante beta". J. Biol. Chem . 274 (2): 584– 94. doi : 10.1074/jbc.274.2.584 . PMID 9872992.
- Lux A, Attisano L, Marchuk DA (1999). "Asignación de los factores de crecimiento transformante beta1 y beta3 y un tercer ligando nuevo al receptor tipo I ALK-1". J. Biol. Chem . 274 (15): 9984– 92. doi : 10.1074/jbc.274.15.9984 . PMID 10187774.
- D'Abronzo FH, Swearingen B, Klibanski A, Alexander JM (1999). "Análisis mutacional de las quinasas de los receptores de activina/factor de crecimiento transformante beta de tipo I y tipo II en tumores hipofisarios humanos". J. Clin. Endocrinol. Metab . 84 (5): 1716– 21. doi :10.1210/jcem.84.5.5704. PMID 10323406.
- Ebisawa T, Tada K, Kitajima I, Tojo K, Sampath TK, Kawabata M, Miyazono K, Imamura T (1999). "Caracterización de las vías de señalización de la proteína morfogenética ósea-6 en la diferenciación de osteoblastos". J. Cell Sci . 112 (20): 3519– 27. doi :10.1242/jcs.112.20.3519. PMID 10504300.
- van Schaik RH, Wierikx CD, Timmerman MA, Oomen MH, van Weerden WM, van der Kwast TH, van Steenbrugge GJ, de Jong FH (2000). "Variaciones en los ARNm del receptor de activina, la subunidad de inhibina / activina y la folistatina en tejidos tumorales de próstata humanos". Hno. J. Cáncer . 82 (1): 112– 7. doi :10.1054/bjoc.1999.0886. PMC 2363208 . PMID 10638976.
- Shoji H, Tsuchida K, Kishi H, Yamakawa N, Matsuzaki T, Liu Z, Nakamura T, Sugino H (2000). "Identificación y caracterización de una proteína PDZ que interactúa con los receptores de activina tipo II". J. Biol. Chem . 275 (8): 5485– 92. doi : 10.1074/jbc.275.8.5485 . PMID 10681527.