dominio ARID

En biología molecular , el dominio ARID (dominio de interacción rico en AT; también conocido como dominio BRIGHT (regulador de células B de la transcripción de la cadena pesada de Ig) [ 1 ] ) [ 2 ] es ^{un dominio proteico} que ^{se une al} ADN . Las proteínas que contienen el dominio ARID se encuentran en hongos , plantas ^{[ 3 ]} y metazoos invertebrados y vertebrados . Los genes que codifican ARID están involucrados en una variedad de procesos biológicos , incluido el desarrollo embrionario, la regulación de genes de linaje celular y el control del ciclo celular . Aunque las funciones específicas de este dominio y de las proteínas que contienen ARID en la regulación transcripcional aún no se han dilucidado, incluyen tanto la regulación transcripcional positiva como la negativa y una probable participación en la modificación de la estructura de la cromatina . ^{[ 4 ]} La estructura básica del dominio ARID parece ser una serie de seis hélices alfa separadas por hebras beta , bucles o giros, pero la región estructurada puede extenderse a una hélice adicional en uno o ambos extremos de las seis básicas. Basándose en la homología de la secuencia primaria , se pueden clasificar en tres clases estructurales : proteínas ARID mínimas , que constan de un dominio central formado por seis hélices alfa; proteínas ARID que complementan el dominio central con una hélice alfa N-terminal; y proteínas ARID extendidas, que contienen el dominio central y hélices alfa adicionales en sus extremos N y C.

La proteína ARID1A del complejo SWI-SNF humano es un miembro de la familia ARID con actividad de unión al ADN no específica de secuencia . El consenso ARID y otras características estructurales son comunes tanto a ARID1A como a SWI1 de levadura , lo que sugiere que ARID1A es una contraparte humana de SWI1. ^{[ 5 ]} La secuencia ARID de aproximadamente 100 residuos está presente en una serie de proteínas fuertemente implicadas en la regulación del crecimiento celular , el desarrollo y la expresión génica específica de tejido . Aunque se pueden identificar alrededor de una docena de proteínas ARID a partir de búsquedas en bases de datos, hasta la fecha, solo Bright (un regulador de la expresión génica específica de células B ), dead ringer (un producto génico de Drosophila melanogaster necesario para el desarrollo normal) y MRF-2 (que reprime la expresión del potenciador del citomegalovirus ) se han analizado directamente con respecto a sus propiedades de unión al ADN. Cada una se une preferentemente a sitios ricos en AT. Por el contrario, ARID1A no muestra preferencia de secuencia en su actividad de unión al ADN, lo que demuestra que la unión rica en AT no es una propiedad intrínseca de los dominios ARID y que las proteínas de la familia ARID pueden estar involucradas en una gama más amplia de interacciones con el ADN. ^{[ 5 ]}