Lo antes posible2

La proteína 2 que contiene el dominio SH3, la repetición ANK y el dominio PH, Arf-GAP, es una proteína que en humanos está codificada por el gen ASAP2 . ^{[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]}

Este gen codifica una proteína multidominio que contiene una región alfa-helicoidal N-terminal con un motivo de hélice enrollada , seguida de un dominio de homología de pleckstrina (PH) , un dominio Arf-GAP, una región de homología de anquirina , una región rica en prolina y un dominio de homología Src 3 (SH3) C-terminal . La proteína se localiza en el aparato de Golgi y en la membrana plasmática , donde colocaliza con la proteína tirosina quinasa 2-beta (PTK2B). La proteína codificada forma un complejo estable con PTK2B in vivo. Esta interacción parece estar mediada por la unión de su dominio SH3 al dominio rico en prolina C-terminal de PTK2B. La proteína codificada es fosforilada en tirosina por PTK2B activada. In vitro, muestra una fuerte actividad de proteína activadora de GTPasa (GAP) hacia las pequeñas GTPasas factor de ADP-ribosilación (ARF) 1 y ARF5 , y una actividad débil hacia ARF6 . Se cree que la proteína codificada funciona como una GAP de ARF que controla la gemación de vesículas mediada por ARF cuando se recluta en las membranas del Golgi. Además, funciona como sustrato y diana posterior de PTK2B y SRC , una vía que podría estar implicada en la regulación del transporte vesicular. ^{[ 7 ]}

Se ha demostrado que ASAP2 interactúa con PTK2B . ^{[ 8 ]}