Los organismos acidófilos o acidófilos son aquellos que prosperan en condiciones altamente ácidas (generalmente a un pH de 5,0 o inferior [ 1 ] ). Estos organismos se pueden encontrar en diferentes ramas del árbol de la vida , incluyendo Archaea , Bacteria [ 2 ] y Eukarya .
Ejemplos
La lista de estos organismos incluye:
Arqueas
- Sulfolobales , un orden en la rama Thermoproteota [ 3 ] de Archaea
- Thermoplasmatales , un orden en la rama Euryarchaeota [ 3 ] de Archaea
- ARMAN , en la rama Euryarchaeota [ 3 ] de Archaea
- Acidianus brierleyi, A. infernus , arqueobacterias termoacidófilas facultativamente anaerobias
- Halarchaeum acidiphilum , miembro acidófilo de las Halobacteriaceae [ 4 ]
- Metallosphaera sedula , termoacidófila
bacterias
- Acidobacteroita , [ 5 ] un filo de bacterias
- Acidithiobacillales , un orden de Pseudomonadota , por ejemplo , A. ferrooxidans, A. thiooxidans
- Thiobacillus prosperus, T. acidophilus, T. organovorus, T. cuprinus
- Acetobacter aceti , una bacteria que produce ácido acético (vinagre) a partir de la oxidación del etanol.
- Alicyclobacillus , un género de bacterias que puede contaminar los zumos de frutas. [ 6 ]
Eucariota
- Mucor racemosus [ 7 ]
- Urotricha [ 7 ]
- Dunaliella acidophila [ 7 ]
- Miembros de la clase de algas Cyanidiophyceae , incluyendo Cyanidioschyzon merolae.
Mecanismos de adaptación a ambientes ácidos
La mayoría de los organismos acidófilos han desarrollado mecanismos extremadamente eficientes para bombear protones fuera del espacio intracelular y así mantener el citoplasma a un pH neutro o cercano a él. Por lo tanto, las proteínas intracelulares no necesitan desarrollar estabilidad ácida mediante la evolución. Sin embargo, otros acidófilos, como Acetobacter aceti , poseen un citoplasma acidificado que obliga a casi todas las proteínas de su genoma a desarrollar estabilidad ácida. [ 8 ] Por esta razón, Acetobacter aceti se ha convertido en un recurso valioso para comprender los mecanismos mediante los cuales las proteínas pueden alcanzar la estabilidad ácida.
Estudios de proteínas adaptadas a pH bajo han revelado algunos mecanismos generales mediante los cuales las proteínas pueden lograr estabilidad ácida. En la mayoría de las proteínas estables al ácido (como la pepsina y la proteína soxF de Sulfolobus acidocaldarius ), existe una sobreabundancia de residuos ácidos que minimiza la desestabilización a pH bajo inducida por la acumulación de carga positiva. Otros mecanismos incluyen la minimización de la accesibilidad al solvente de los residuos ácidos o la unión de cofactores metálicos. En un caso especializado de estabilidad ácida, se demostró que la proteína NAPasa de Nocardiopsis alba ha reubicado puentes salinos sensibles al ácido lejos de regiones que desempeñan un papel importante en el proceso de desplegamiento. En este caso de estabilidad cíclica al ácido, la longevidad de la proteína se logra en un amplio rango de pH, tanto ácido como básico.
Véase también
Referencias
- ↑ Jin, Qusheng; Kirk, Matthew F. (2018-05-01). "pH como control primario en microbiología ambiental: 1. Perspectiva termodinámica" . Frontiers in Environmental Science . 6 : 21. doi : 10.3389/fenvs.2018.00021 . ISSN 2296-665X .
- ↑ Becker, A., " Tipos de bacterias que viven en pH ácido" . Consultado el 10 de mayo de 2017.
- 1 2 3 Dworkin M, Falkow S (2006). Los procariotas: un manual sobre la biología de las bacterias .
- ↑ Singh OV (2012). Extremófilos: Recursos sostenibles e implicaciones biotecnológicas . John Wiley & Sons . págs. 76–79 . ISBN 978-1-118-10300-5.
- ↑ Quaiser, Achim; Ochsenreiter, Torsten; Lanz, Christa; Schuster, Stephan C.; Treusch, Alexander H.; Eck, Jürgen; Schleper, Christa (27 de agosto de 2003). "Las Acidobacteria forman un grupo coherente pero muy diverso dentro del dominio bacteriano: evidencia de la genómica ambiental". Molecular Microbiology . 50 (2): 563– 575. doi : 10.1046/j.1365-2958.2003.03707.x . PMID 14617179 . S2CID 25162803 .
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- 1 2 3 Rawlings, Douglas; Johnson, D. Barrie. "Acidófilos eucariotas" . Enciclopedia del sistema de soporte vital (EOLSS) . Eolss Publishers. Archivado del original el 13 de octubre de 2014. Recuperado el 3 de febrero de 2014 .
- ↑ Menzel, U.; Gottschalk, G. (1985). "El pH interno de Acetobacterium wieringae y Acetobacter aceti durante el crecimiento y la producción de ácido acético". Arch Microbiol . 143 (1): 47– 51. Bibcode : 1985ArMic.143...47M . doi : 10.1007/BF00414767 . S2CID 6477488 .
Lecturas adicionales
- Cooper, JB; Khan, G.; Taylor, G.; Tickle, IJ; Blundell, TL (julio de 1990). "Análisis de rayos X de proteinasas aspárticas. II. Estructura tridimensional de la forma cristalina hexagonal de la pepsina porcina a una resolución de 2,3 Å". J Mol Biol . 214 (1): 199–222 . doi : 10.1016/0022-2836(90)90156-G . PMID 2115088 .
- Bonisch, H.; Schmidt, CL; Schafer, G.; Ladenstein, R. (junio de 2002). "La estructura del dominio soluble de una proteína hierro-azufre de Rieske arqueal a una resolución de 1,1 Å". J Mol Biol . 319 (3): 791–805 . doi : 10.1016/S0022-2836(02)00323-6 . PMID 12054871 .
- Schafer, K; Magnusson, U; Scheffel, F; Schiefner, A; Sandgren, MO; Diederichs, K; Welte, W; Hülsmann, A; Schneider, E; Mowbray, SL (enero de 2004). "Las estructuras de rayos X de la proteína de unión a maltosa-maltodextrina de la bacteria termoacidófila Alicyclobacillus acidocaldarius proporcionan información sobre la estabilidad ácida de las proteínas" . Journal of Molecular Biology . 335 (1): 261– 74. doi : 10.1016/j.jmb.2003.10.042 . PMID 14659755 .
- Walter, RL; Ealick, SE; Friedman, AM; Blake, RC 2nd; Proctor, P.; Shoham, M. (noviembre de 1996). "Estructura cristalina de la rusticianina mediante difracción anómala de longitud de onda múltiple (MAD): una cupredoxina altamente oxidante con extrema estabilidad ácida" . J Mol Biol . 263 (5): 730– 51. doi : 10.1006/jmbi.1996.0612 . PMID 8947572 .
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- Fisiología
- Acidófilos