proteína adaptadora de clatrina

Las proteínas adaptadoras de clatrina , también conocidas como adaptinas , son proteínas adaptadoras de transporte vesicular asociadas a la clatrina . La asociación entre las adaptinas y la clatrina es importante para la selección y el transporte de la carga vesicular . ^{[ 1 ]} Las cubiertas de clatrina contienen tanto clatrina (que actúa como andamio) como complejos adaptadores que unen la clatrina a los receptores en las vesículas recubiertas . Se cree que los complejos proteicos asociados a la clatrina interactúan con las colas citoplasmáticas de las proteínas de membrana , lo que conduce a su selección y concentración. Por lo tanto, las proteínas adaptadoras son responsables del reclutamiento de moléculas de carga en fosas recubiertas de clatrina en crecimiento. ^{[ 2 ]} Los dos tipos principales de complejos adaptadores de clatrina son las proteínas adaptadoras de transporte vesicular heterotetraméricas (AP1-5) y los adaptadores monoméricos GGA (proteínas de unión a ARF , con localización en el aparato de Golgi y homología con la oreja de la gamma-adaptina ). ^{[ 3 ] [ 4 ]} Las adaptinas están distantemente relacionadas con el otro tipo principal de proteínas de transporte vesicular, las subunidades coatómero , compartiendo entre el 16% y el 26% de su secuencia de aminoácidos. ^{[ 5 ]}

Los complejos de proteínas adaptadoras (AP) se encuentran en vesículas recubiertas y fosas recubiertas de clatrina. Los complejos AP conectan proteínas de carga y lípidos a la clatrina en los sitios de gemación de vesículas, así como proteínas accesorias de unión que regulan el ensamblaje y desensamblaje del recubrimiento (como AP180 , epsinas y auxilina ). Hay diferentes complejos AP en mamíferos. AP1 es responsable del transporte de hidrolasas lisosomales entre la red trans-Golgi y los endosomas . ^{[ 6 ]} El complejo adaptador AP2 se asocia con la membrana plasmática y es responsable de la endocitosis . ^{[ 7 ]} AP3 es responsable del tráfico de proteínas a los lisosomas y otros orgánulos relacionados . ^{[ 8 ]} AP4 está menos caracterizado. Los complejos AP son heterotetrámeros compuestos por dos subunidades grandes (adaptinas), una subunidad mediana (mu) y una subunidad pequeña (sigma). Por ejemplo, en AP1 estas subunidades son gamma-1-adaptina, beta-1-adaptina, mu-1 y sigma-1, mientras que en AP2 son alfa-adaptina, beta-2-adaptina, mu-2 y sigma-2. Cada subunidad tiene una función específica. Las adaptinas reconocen y se unen a la clatrina a través de su región bisagra (caja de clatrina) y reclutan proteínas accesorias que modulan la función de AP a través de sus dominios de oreja (apéndice) C-terminales. Mu reconoce señales de clasificación basadas en tirosina dentro de los dominios citoplasmáticos de las proteínas de carga transmembrana . ^{[ 9 ]} Una función de la endocitosis mediada por clatrina y el complejo AP2 es regular el número de receptores GABA _A disponibles en la superficie celular. ^{[ 10 ]}

• Lista de adaptaciones

• Motivo lineal eucariota, clase de motivo TRG_LysEnd_APsAcLL_1
• Motivo lineal eucariota, clase de motivo TRG_LysEnd_APsAcLL_3