El complejo captador de luz (o complejo antena ; LH o LHC ) es un conjunto de moléculas de proteínas y clorofila incrustadas en la membrana tilacoide de las plantas y las cianobacterias, que transfieren la energía luminosa a una molécula de clorofila a en el centro de reacción de un fotosistema .
Los pigmentos antena son predominantemente clorofila b , xantofilas y carotenos . La clorofila a se conoce como el pigmento central. Sus espectros de absorción no se superponen y amplían el rango de luz que puede ser absorbido en la fotosíntesis. Los carotenoides tienen otra función como antioxidante para prevenir el daño fotooxidativo de las moléculas de clorofila. Cada complejo antena tiene entre 250 y 400 moléculas de pigmento y la energía que absorben se transporta por transferencia de energía de resonancia a un complejo clorofila-proteína especializado conocido como el centro de reacción de cada fotosistema . [ 1 ] El centro de reacción inicia una serie compleja de reacciones químicas que capturan energía en forma de enlaces químicos.
En el fotosistema II, cuando cualquiera de las dos moléculas de clorofila a en el centro de reacción absorbe energía, un electrón se excita y se transfiere a una molécula aceptora de electrones , la feofitina , dejando la clorofila a en estado oxidado . La clorofila a oxidada reemplaza los electrones mediante fotólisis, proceso que implica la oxidación de moléculas de agua a oxígeno , protones y electrones .
El extremo N-terminal de la proteína de unión a la clorofila a - b se extiende hacia el estroma, donde participa en la adhesión de las membranas de los granales y es fotoregulado por la fosforilación reversible de sus residuos de treonina. [ 2 ] Se cree que ambos procesos median la distribución de la energía de excitación entre los fotosistemas I y II.
Esta familia también incluye la proteína PsbS del fotosistema II, que desempeña un papel en el apagamiento dependiente de la energía que aumenta la disipación térmica del exceso de energía lumínica absorbida en el fotosistema. [ 3 ]
LHCI
El complejo captador de luz I está unido permanentemente al fotosistema I a través de la subunidad PsaG, específica de las plantas. Está compuesto por cuatro proteínas: Lhca1, Lhca2, Lhca3 y Lhca4, todas pertenecientes a la familia LHC o de unión a la clorofila a/b. El LHC envuelve el núcleo de reacción del PS1. [ 4 ]
LHCII
La LH2 normalmente se une al fotosistema II , pero puede desacoplarse y unirse al PS I dependiendo de las condiciones de luz. [ 4 ] Este comportamiento está controlado por la fosforilación reversible. Esta reacción representa un sistema para equilibrar la energía de excitación entre los dos fotosistemas. [ 5 ]
Referencias
- van Amerongen, H., Croce, R. Captación de luz en el fotosistema II. Photosynth Res 116, 251–263 (2013). https://doi.org/10.1007/s11120-013-9824-3
- ^ Voet D, Voet JG (2011). Bioquímica 4ª Ed . Estados Unidos: Wiley. págs.906 . ISBN 978-0470-57095-1.
- ↑ Yang DH, Paulsen H, Andersson B (enero de 2000). "El dominio N-terminal del complejo proteico de unión a clorofila a/b captador de luz (LHCII) es esencial para su proteólisis aclimatante". FEBS Letters . 466 ( 2–3 ): 385–8 . Bibcode : 2000FEBSL.466..385Y . doi : 10.1016/S0014-5793(00)01107-8 . PMID 10682866. S2CID 19716587 .
- ↑ Li XP, Gilmore AM, Caffarri S, Bassi R, Golan T, Kramer D, Niyogi KK (mayo de 2004). "La regulación de la captación de luz fotosintética implica la detección del pH del lumen intratilacoide por la proteína PsbS" . The Journal of Biological Chemistry . 279 (22): 22866–74 . doi : 10.1074/jbc.M402461200 . PMID 15033974 .
- 1 2 Grotjohann I, Fromme P (2013). "Fotosistema I". Enciclopedia de química biológica (Segunda edición). Londres. págs. 503–507 . doi : 10.1016/B978-0-12-378630-2.00287-5 . ISBN 978-0-12-378630-2.
{{cite book}}: CS1 mantenimiento: falta el editor de ubicación ( enlace ) - ↑ Liu XD, Shen YG (julio de 2004). "Fosforilación inducida por NaCl de las proteínas de clorofila a/b captadoras de luz en las membranas tilacoides del alga verde halotolerante Dunaliella salina". FEBS Letters . 569 ( 1–3 ): 337–40 . Bibcode : 2004FEBSL.569..337L . doi : 10.1016/j.febslet.2004.05.065 . PMID 15225658. S2CID 23367090 .
Véase también
- dominios de proteínas
- Familias de proteínas
- Proteínas transmembrana
- Fisiología vegetal
- Fotosíntesis